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IGNOU BBCCT-103 Solved Question Paper PDF
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IGNOU BBCCT-103 Previous Year Solved Question Paper in Hindi
Q1. (क) जैविक प्रक्रिया में प्रयुक्त होने वाले किन्हीं चार मॉडल जीवों के नाम दीजिए। किसी एक की विशिष्ट विशेषताओं का विस्तार से वर्णन कीजिए। (ख) कोशिकाओं के वर्गीकरण का आधार क्या है ? चित्र की सहायता से स्पष्ट कीजिए।
Ans.
(क) मॉडल जीव जैविक प्रक्रियाओं का अध्ययन करने के लिए उपयोग किए जाने वाले चार प्रमुख मॉडल जीव निम्नलिखित हैं:
- एस्चेरिचिया कोलाई ( Escherichia coli ) – एक जीवाणु
- सैकरोमाइसीज सेरेविसी ( Saccharomyces cerevisiae ) – खमीर/यीस्ट
- ड्रोसोफिला मेलानोगास्टर ( Drosophila melanogaster ) – फल मक्खी
- केनोरहैबडाइटिस एलिगेंस ( Caenorhabditis elegans ) – एक निमेटोड (गोलकृमि)
सैकरोमाइसीज सेरेविसी (यीस्ट) की विशिष्ट विशेषताएँ:
सैकरोमाइसीज सेरेविसी , जिसे आमतौर पर बेकर का यीस्ट कहा जाता है, कोशिका जीव विज्ञान में एक उत्कृष्ट मॉडल जीव है। यह एक एकल-कोशिकीय यूकैरियोट है, जिसका अर्थ है कि यह मनुष्यों की तरह एक जटिल कोशिका संरचना साझा करता है, लेकिन इसे जीवाणुओं की तरह आसानी से संवर्धित किया जा सकता है। इसकी प्रमुख विशेषताएँ हैं:
- तीव्र वृद्धि: इसकी पीढ़ी का समय बहुत कम होता है (लगभग 90 मिनट), जिससे प्रयोग जल्दी से किए जा सकते हैं।
- सरल संवर्धन: इसे सरल और सस्ते माध्यमों पर प्रयोगशाला में आसानी से उगाया जा सकता है।
- छोटा जीनोम: इसका जीनोम छोटा (लगभग 12 मिलियन बेस जोड़े) है और यह पूरी तरह से अनुक्रमित होने वाला पहला यूकैरियोटिक जीनोम था।
- आनुवंशिक सुगमता: यीस्ट में आनुवंशिक हेरफेर करना बहुत आसान है। जीन नॉकआउट, जीन प्रतिस्थापन और प्लास्मिड द्वारा परिवर्तन जैसी तकनीकें अच्छी तरह से स्थापित हैं।
- संरक्षित प्रक्रियाएँ: कोशिका चक्र, डीएनए प्रतिकृति, स्राव और चयापचय जैसे कई मौलिक कोशिकीय मार्ग यीस्ट और मनुष्यों के बीच अत्यधिक संरक्षित हैं। इस कारण, यीस्ट में इन प्रक्रियाओं का अध्ययन मानव जीव विज्ञान और रोगों को समझने में मदद करता है।
(ख) कोशिकाओं का वर्गीकरण
कोशिकाओं के वर्गीकरण का प्राथमिक आधार एक झिल्ली-बद्ध केन्द्रक (membrane-bound nucleus) और अन्य झिल्ली-बद्ध कोशिकांगों (organelles) की उपस्थिति या अनुपस्थिति है। इस आधार पर, सभी जीवित कोशिकाओं को दो प्रमुख प्रकारों में विभाजित किया जाता है:
- प्रोकैरियोटिक कोशिकाएँ (Prokaryotic Cells)
- यूकैरियोटिक कोशिकाएँ (Eukaryotic Cells)
प्रोकैरियोटिक कोशिकाएँ: ये संरचनात्मक रूप से सरल होती हैं। इनमें एक वास्तविक केन्द्रक का अभाव होता है। इनका आनुवंशिक पदार्थ (डीएनए) कोशिका द्रव्य में एक अनियमित आकार के क्षेत्र में स्थित होता है जिसे न्यूक्लियॉइड (nucleoid) कहा जाता है। इनमें माइटोकॉन्ड्रिया, गॉल्जी काय, या अन्तःप्रद्रव्यी जालिका जैसे झिल्ली-बद्ध कोशिकांग नहीं होते हैं। राइबोसोम (70S) कोशिका द्रव्य में स्वतंत्र रूप से तैरते हैं। उदाहरण: जीवाणु और आर्किया।
यूकैरियोटिक कोशिकाएँ: ये संरचनात्मक रूप से अधिक जटिल होती हैं। इनमें एक सु-परिभाषित, झिल्ली-बद्ध केन्द्रक होता है जो कोशिका के आनुवंशिक पदार्थ को संग्रहीत करता है। कोशिका द्रव्य में विभिन्न झिल्ली-बद्ध कोशिकांग होते हैं, जैसे कि माइटोकॉन्ड्रिया (ऊर्जा उत्पादन के लिए), अन्तःप्रद्रव्यी जालिका (प्रोटीन और लिपिड संश्लेषण), गॉल्जी उपकरण (प्रोटीन की छंटाई और पैकेजिंग), और लाइसोसोम। राइबोसोम (80S) बड़े होते हैं। उदाहरण: पादप, जन्तु, कवक और प्रोटिस्ट कोशिकाएँ।
चित्र: प्रोकैरियोटिक और यूकैरियोटिक कोशिका की तुलना
(इस उत्तर के साथ एक चित्र बनाना चाहिए जिसमें एक प्रोकैरियोटिक कोशिका को उसके न्यूक्लियॉइड, राइबोसोम और कोशिका भित्ति के साथ दिखाया गया हो, और एक यूकैरियोटिक कोशिका को उसके केन्द्रक, माइटोकॉन्ड्रिया, ER, और गॉल्जी उपकरण जैसे प्रमुख कोशिकांगों के साथ लेबल किया गया हो।)
Q2. (क) प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी के अनुप्रयोगों का वर्णन कीजिए। (ख) जैविक नमूना तैयार करने में उपयोग किए जाने वाले चरणों की श्रृंखला की सूची दीजिए और किसी एक की विस्तार से चर्चा कीजिए।
Ans.
(क) प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी के अनुप्रयोग (Applications of Fluorescence Microscopy)
प्रतिदीप्ति सूक्ष्मदर्शी एक शक्तिशाली तकनीक है जिसका उपयोग कोशिका के भीतर विशिष्ट अणुओं का पता लगाने और कल्पना करने के लिए किया जाता है। इसके प्रमुख अनुप्रयोग निम्नलिखित हैं:
- अणुओं का स्थानीयकरण: इसका सबसे आम उपयोग कोशिकाओं या ऊतकों में विशिष्ट प्रोटीन, लिपिड या न्यूक्लिक एसिड के वितरण का अध्ययन करना है। इम्यूनोफ्लोरेसेंस (Immunofluorescence) में, फ्लोरोसेंट टैग वाली एंटीबॉडी का उपयोग करके विशिष्ट प्रोटीन को लक्षित और देखा जाता है।
- जीवित कोशिका इमेजिंग: ग्रीन फ्लोरोसेंट प्रोटीन (GFP) और इसके वेरिएंट जैसे फ्लोरोसेंट प्रोटीन का उपयोग करके, वैज्ञानिक जीवित कोशिकाओं में वास्तविक समय में प्रोटीन की गति, अभिव्यक्ति और अंतःक्रियाओं का निरीक्षण कर सकते हैं।
- आयन सांद्रता का मापन: कैल्शियम (Ca²⁺) या pH जैसे आयनों के प्रति संवेदनशील फ्लोरोसेंट डाई का उपयोग करके, कोशिका के भीतर उनकी सांद्रता और गतिशीलता में होने वाले परिवर्तनों का अध्ययन किया जा सकता है, जो सिग्नलिंग प्रक्रियाओं को समझने के लिए महत्वपूर्ण है।
- प्रोटीन-प्रोटीन अंतःक्रिया का अध्ययन: FRET (Förster Resonance Energy Transfer) जैसी तकनीकों का उपयोग यह निर्धारित करने के लिए किया जाता है कि दो प्रोटीन कोशिका के भीतर एक-दूसरे के निकट संपर्क में आते हैं या नहीं।
- आणविक गतिशीलता का अध्ययन: FRAP (Fluorescence Recovery After Photobleaching) का उपयोग करके, कोशिका झिल्ली या कोशिकांगों में प्रोटीन और लिपिड की गतिशीलता और प्रसार दर को मापा जा सकता है।
- रोग निदान: इसका उपयोग रोगजनकों का पता लगाने और कैंसर कोशिकाओं की पहचान करने के लिए नैदानिक प्रयोगशालाओं में किया जाता है। FISH (Fluorescence In Situ Hybridization) गुणसूत्रों पर विशिष्ट डीएनए अनुक्रमों का पता लगाकर आनुवंशिक असामान्यताओं का निदान करती है।
(ख) जैविक नमूना तैयार करने के चरण
सूक्ष्मदर्शी के तहत जैविक नमूनों का अवलोकन करने के लिए, उन्हें पहले संसाधित और संरक्षित करने की आवश्यकता होती है। यह प्रक्रिया, जिसे ऊतक विज्ञान (histology) में उपयोग किया जाता है, में निम्नलिखित चरण शामिल हैं:
- स्थिरीकरण (Fixation)
- निर्जलीकरण (Dehydration)
- सफाई (Clearing)
- अंतःस्यंदन (Infiltration)
- अंतःस्थापन (Embedding)
- सेक्शनिंग (Sectioning)
- अभिरंजन (Staining)
किसी एक चरण का विस्तृत वर्णन: स्थिरीकरण (Fixation)
स्थिरीकरण नमूना तैयारी में सबसे महत्वपूर्ण और पहला कदम है। इसका मुख्य उद्देश्य ऊतक की संरचना को यथासंभव जीवित अवस्था के करीब संरक्षित करना है। इसके दो मुख्य लक्ष्य हैं:
- स्वलयन (Autolysis) को रोकना: कोशिका के मरने के बाद, उसके अपने लाइसोसोमल एंजाइम उसे पचाना शुरू कर देते हैं। स्थिरीकरण इन एंजाइमों को निष्क्रिय कर देता है, जिससे ऊतक का क्षय रुक जाता है।
- सूक्ष्मजीवों द्वारा अपघटन को रोकना: यह बैक्टीरिया और कवक की वृद्धि को भी रोकता है जो नमूने को खराब कर सकते हैं।
स्थिरीकरण रासायनिक यौगिकों का उपयोग करके किया जाता है जिन्हें स्थिरक (fixatives) कहा जाता है। ये स्थिरक ऊतक के भीतर प्रोटीन और अन्य मैक्रोमोलेक्यूल्स के बीच क्रॉस-लिंक (cross-links) बनाते हैं, जिससे वे अपनी जगह पर स्थिर हो जाते हैं और एक स्थिर, अघुलनशील नेटवर्क बनाते हैं। सबसे आम स्थिरकों में फॉर्मेलिन (formalin) (फॉर्मेल्डिहाइड का एक घोल) और ग्लूटारएल्डिहाइड (glutaraldehyde) शामिल हैं। फॉर्मेलिन प्रकाश सूक्ष्मदर्शी के लिए अच्छा है, जबकि ग्लूटारएल्डिहाइड, जो एक मजबूत क्रॉस-लिंकर है, इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शी के लिए बेहतर संरचनात्मक विवरण संरक्षित करता है। स्थिरीकरण की विधि और अवधि का चुनाव ऊतक के प्रकार और अध्ययन के उद्देश्य पर निर्भर करता है।
Q3. निम्नलिखित के बीच अन्तर कीजिए : (क) रेट जोनल और आइसोपिकनिक अपकेन्द्रीकरण। (ख) कला विपर्यास और विभेदी व्यतिकरण विपर्यास।
Ans.
(क) रेट जोनल और आइसोपिकनिक अपकेन्द्रीकरण (Rate Zonal and Isopycnic Centrifugation)
रेट जोनल अपकेन्द्रीकरण (Rate Zonal Centrifugation):
- पृथक्करण का आधार: यह कणों को उनके आकार और आकार (sedimentation coefficient, ‘s’ value) के आधार पर अलग करता है। बड़े कण छोटे कणों की तुलना में तेजी से तलछट बनाते हैं।
- घनत्व प्रवणता: इसमें एक उथली घनत्व प्रवणता (shallow density gradient) का उपयोग किया जाता है, जैसे कि सुक्रोज प्रवणता (5-20%)। प्रवणता का उद्देश्य केवल मिश्रण को स्थिर करना और संवहन धाराओं को रोकना है।
- प्रक्रिया: नमूने को प्रवणता के शीर्ष पर एक पतली परत के रूप में रखा जाता है। अपकेन्द्रीकरण के दौरान, विभिन्न आकार के कण अलग-अलग दरों पर यात्रा करते हैं और अलग-अलग बैंड बनाते हैं।
- उद्देश्य: इस प्रक्रिया को तब रोक दिया जाता है जब कण अभी भी ट्यूब में यात्रा कर रहे होते हैं, इससे पहले कि वे तल पर पहुँचें। यह उन कणों को अलग करने के लिए उपयोगी है जिनका घनत्व समान है लेकिन आकार अलग-अलग है (जैसे राइबोसोमल सबयूनिट)।
आइसोपिकनिक अपकेन्द्रीकरण (Isopycnic Centrifugation):
- पृथक्करण का आधार: यह कणों को उनके उत्प्लावन घनत्व (buoyant density) के आधार पर अलग करता है।
- घनत्व प्रवणता: इसमें एक खड़ी घनत्व प्रवणता (steep density gradient) का उपयोग किया जाता है, जैसे कि सीज़ियम क्लोराइड (CsCl) या सुक्रोज। प्रवणता का घनत्व रेंज नमूने में कणों के घनत्व को कवर करता है।
- प्रक्रिया: नमूने को प्रवणता माध्यम के साथ मिलाया जा सकता है। अपकेन्द्रीकरण के दौरान, कण तब तक यात्रा करते हैं जब तक वे उस बिंदु पर नहीं पहुंच जाते जहां उनका घनत्व आसपास के माध्यम के घनत्व के बराबर हो जाता है। इस बिंदु पर, वे तैरने लगते हैं और आगे नहीं बढ़ते।
- उद्देश्य: यह उन कणों को अलग करने के लिए आदर्श है जिनका आकार समान है लेकिन घनत्व अलग-अलग है (जैसे कि न्यूक्लिक एसिड या विभिन्न प्रकार के लाइपोप्रोटीन)। इसे संतुलन घनत्व प्रवणता अपकेन्द्रीकरण भी कहा जाता है।
(ख) कला विपर्यास और विभेदी व्यतिकरण विपर्यास (Phase Contrast and Differential Interference Contrast)
कला विपर्यास सूक्ष्मदर्शी (Phase Contrast Microscopy):
- सिद्धांत: यह तकनीक एक पारदर्शी नमूने से गुजरने वाले प्रकाश में छोटे कला विस्थापनों (phase shifts) को छवि में चमक (amplitude) के परिवर्तनों में परिवर्तित करती है। कोशिका के विभिन्न भाग प्रकाश को थोड़ा अलग-अलग धीमा करते हैं, जिससे ये कला विस्थापन होते हैं।
- छवि की विशेषताएँ: यह जीवित, अभिरंजित कोशिकाओं को देखने के लिए बहुत अच्छा है। यह कोशिकाओं की आंतरिक संरचनाओं को दृश्यमान बनाता है। हालाँकि, यह अक्सर वस्तुओं के चारों ओर एक चमकदार ” प्रभामंडल” (halo) बनाता है, जो विवरण को अस्पष्ट कर सकता है।
- घटक: इसके लिए एक विशेष एन्यूलर डायाफ्राम (annular diaphragm) और एक कला प्लेट (phase plate) की आवश्यकता होती है।
विभेदी व्यतिकरण विपर्यास सूक्ष्मदर्शी (Differential Interference Contrast – DIC Microscopy):
- सिद्धांत: DIC भी कला विस्थापनों का उपयोग करता है, लेकिन यह नमूने में अपवर्तक सूचकांक के ढाल (gradient of refractive index) पर आधारित है। यह प्रकाश की एक किरण को दो अलग-अलग ध्रुवीकृत किरणों में विभाजित करने के लिए प्रिज्म (जैसे कि वोलैस्टन प्रिज्म) का उपयोग करता है, जो नमूने से थोड़ी अलग दूरी पर गुजरती हैं। फिर इन किरणों को फिर से संयोजित किया जाता है, जिससे व्यतिकरण होता है जो ढाल को दृश्यमान बनाता है।
- छवि की विशेषताएँ: यह एक 3D-जैसी, छद्म-उभार (pseudo-relief) वाली छवि बनाता है जो किनारों और झिल्लियों को बहुत स्पष्ट रूप से दिखाती है। इसमें कला विपर्यास का प्रभामंडल दोष नहीं होता है और यह उच्च विभेदन प्रदान करता है।
- घटक: इसके लिए पोलराइज़र, कंडेनसर प्रिज्म और ऑब्जेक्टिव प्रिज्म जैसे जटिल ऑप्टिकल घटकों की आवश्यकता होती है।
Q4. माइटोकॉण्ड्िया की संरचना और कार्य को उपयुक्त चित्र की सहायता से समझाइए।
Ans. माइटोकॉन्ड्रिया (एकवचन: माइटोकॉन्ड्रियन) यूकैरियोटिक कोशिकाओं में पाए जाने वाले दोहरी-झिल्ली वाले कोशिकांग हैं। उन्हें कोशिका का “ऊर्जा-घर” (powerhouse) कहा जाता है क्योंकि वे कोशिकीय श्वसन के माध्यम से अधिकांश एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (ATP) का उत्पादन करते हैं।
माइटोकॉन्ड्रिया की संरचना:
माइटोकॉन्ड्रिया की एक जटिल आंतरिक संरचना होती है, जो इसके कार्यों के लिए महत्वपूर्ण है। इसके मुख्य भाग निम्नलिखित हैं:
- बाहरी झिल्ली (Outer Membrane): यह चिकनी होती है और माइटोकॉन्ड्रिया को चारों ओर से घेरती है। इसमें पोरिन (porins) नामक प्रोटीन होते हैं जो चैनल बनाते हैं, जिससे यह छोटे अणुओं (5000 डाल्टन तक) और आयनों के लिए स्वतंत्र रूप से पारगम्य हो जाती है।
- आंतरिक झिल्ली (Inner Membrane): यह बाहरी झिल्ली की तुलना में बहुत कम पारगम्य होती है और अत्यधिक मुड़ी हुई होती है। इन सिलवटों को क्रिस्टी (cristae) कहा जाता है। क्रिस्टी आंतरिक झिल्ली के सतह क्षेत्र को बहुत बढ़ा देते हैं, जो ATP संश्लेषण के लिए अधिक स्थान प्रदान करता है। इस झिल्ली में इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला (Electron Transport Chain – ETC) के प्रोटीन और ATP सिंथेज एंजाइम अंतर्निहित होते हैं।
- अंतर-झिल्ली स्थान (Intermembrane Space): यह बाहरी और आंतरिक झिल्लियों के बीच का संकीर्ण स्थान है। चूँकि बाहरी झिल्ली पारगम्य होती है, इस स्थान में छोटे अणुओं की सांद्रता साइटोसोल के समान होती है। ETC के दौरान प्रोटॉन (H⁺ आयन) इसी स्थान में पंप किए जाते हैं।
- मैट्रिक्स (Matrix): यह आंतरिक झिल्ली से घिरा सबसे भीतरी कक्ष है। यह एक जेल जैसा पदार्थ है जिसमें एंजाइमों का एक सघन मिश्रण होता है, जिसमें क्रेब्स चक्र (Krebs cycle) और वसा अम्ल ऑक्सीकरण (fatty acid oxidation) के एंजाइम शामिल हैं। मैट्रिक्स में माइटोकॉन्ड्रियल डीएनए (mtDNA), राइबोसोम (mitoribosomes), और tRNA भी होते हैं, जो इसे अपने कुछ प्रोटीन स्वयं बनाने की अनुमति देते हैं।
माइटोकॉन्ड्रिया के कार्य:
- ATP उत्पादन: माइटोकॉन्ड्रिया का प्राथमिक कार्य ऑक्सीडेटिव फास्फारिलीकरण (oxidative phosphorylation) के माध्यम से ATP का उत्पादन करना है। यह प्रक्रिया क्रेब्स चक्र, इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला और कीमोऑस्मोसिस को जोड़ती है ताकि पोषक तत्वों से ऊर्जा को ATP के रूप में संग्रहीत किया जा सके।
- चयापचय केंद्र: यह क्रेब्स चक्र और वसा अम्लों के बीटा-ऑक्सीकरण जैसी महत्वपूर्ण चयापचय प्रक्रियाओं का स्थल है।
- कैल्शियम होमियोस्टेसिस: माइटोकॉन्ड्रिया कोशिका के साइटोसोल में कैल्शियम आयनों (Ca²⁺) की सांद्रता को विनियमित करने में मदद करने के लिए कैल्शियम को संग्रहीत और मुक्त कर सकता है।
- एपॉप्टोसिस (Apoptosis): यह क्रमादेशित कोशिका मृत्यु (programmed cell death) के नियमन में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। साइटोक्रोम सी जैसे प्रोटीन को अंतर-झिल्ली स्थान से मुक्त करके यह एपॉप्टोसिस मार्ग को सक्रिय कर सकता है।
- हीम और स्टेरॉयड का संश्लेषण: माइटोकॉन्ड्रिया हीम समूहों (हीमोग्लोबिन के लिए) और कुछ स्टेरॉयड हार्मोन के संश्लेषण में भी शामिल होता है।
चित्र: माइटोकॉन्ड्रिया की संरचना
(इस उत्तर के साथ माइटोकॉन्ड्रिया का एक स्पष्ट, नामांकित चित्र बनाना चाहिए, जिसमें बाहरी झिल्ली, आंतरिक झिल्ली, क्रिस्टी, मैट्रिक्स और अंतर-झिल्ली स्थान को स्पष्ट रूप से दिखाया गया हो।)
Q5. (क) कवकों की कोशिका भित्ति की संरचना का नामांकित चित्र सहित वर्णन कीजिए। (ख) अन्तराल सन्धियाँ क्या हैं ? उनका महत्त्व क्या है ?
Ans.
(क) कवकों की कोशिका भित्ति की संरचना
कवकों (Fungi) की कोशिका भित्ति एक जटिल और गतिशील संरचना है जो प्लाज्मा झिल्ली के बाहर स्थित होती है। यह कोशिका को संरचनात्मक सहायता, आकार प्रदान करती है और उसे परासरणी तनाव (osmotic stress) और यांत्रिक क्षति से बचाती है। इसकी संरचना पादपों या जीवाणुओं की कोशिका भित्ति से भिन्न होती है।
मुख्य घटक:
कवक कोशिका भित्ति मुख्य रूप से पॉलीसैकेराइड के एक रेशेदार नेटवर्क से बनी होती है। इसके प्रमुख घटक हैं:
- काइटिन (Chitin): यह कोशिका भित्ति का मुख्य संरचनात्मक घटक है। यह N-एसिटाइलग्लूकोसामिन (N-acetylglucosamine) का एक लंबा, अशाखित बहुलक है। काइटिन के रेशे भित्ति को मजबूती और कठोरता प्रदान करते हैं।
- ग्लूकन (Glucans): ये ग्लूकोज के बहुलक हैं और भित्ति का अधिकांश हिस्सा बनाते हैं। मुख्य रूप से β-1,3-ग्लूकन और β-1,6-ग्लूकन पाए जाते हैं, जो एक दूसरे से क्रॉस-लिंक होकर एक त्रि-आयामी नेटवर्क बनाते हैं।
- मैनोप्रोटीन (Mannoproteins): ये प्रोटीन होते हैं जिन पर मैनोस (mannose) शर्करा की लंबी श्रृंखलाएं जुड़ी होती हैं (मैनोसिलेशन)। ये भित्ति की सबसे बाहरी परत बनाते हैं और कोशिका की पारगम्यता, आसंजन (adhesion) और प्रतिरक्षा प्रतिक्रियाओं में भूमिका निभाते हैं।
संरचनात्मक परतें:
कवक कोशिका भित्ति को आम तौर पर कई परतों में व्यवस्थित माना जाता है। अंदर से बाहर की ओर:
- प्लाज्मा झिल्ली (Plasma Membrane): सबसे भीतरी परत।
- आंतरिक परत: यह मुख्य रूप से काइटिन और β-1,3-ग्लूकन के एक सघन नेटवर्क से बनी होती है, जो संरचनात्मक ढांचा प्रदान करती है।
- बाहरी परत: यह अधिक लचीली होती है और इसमें β-1,6-ग्लूकन और भारी ग्लाइकोसिलेटेड मैनोप्रोटीन होते हैं।
चित्र: कवक कोशिका भित्ति की संरचना
(यहां कवक कोशिका भित्ति का एक क्रॉस-सेक्शनल चित्र बनाया जाना चाहिए, जिसमें प्लाज्मा झिल्ली, काइटिन और ग्लूकन की आंतरिक परत, और मैनोप्रोटीन की बाहरी परत को स्पष्ट रूप से नामांकित किया गया हो।)
(ख) अन्तराल सन्धियाँ (Gap Junctions)
अन्तराल सन्धियाँ क्या हैं?
अन्तराल सन्धियाँ (Gap junctions) विशेष अंतरकोशिकीय जोड़ हैं जो दो आसन्न पशु कोशिकाओं के कोशिका द्रव्य को सीधे जोड़ते हैं। वे चैनलों के समूहों से बने होते हैं जो एक कोशिका से दूसरी कोशिका तक आयनों, छोटे मेटाबोलाइट्स और सिग्नलिंग अणुओं के सीधे मार्ग की अनुमति देते हैं।
प्रत्येक चैनल, जिसे कनेक्सॉन (connexon) कहा जाता है, छह प्रोटीन सबयूनिट्स से बना होता है जिन्हें कनेक्सिन (connexins) कहा जाता है। दो कोशिकाओं के प्लाज्मा झिल्ली में मौजूद दो कनेक्सॉन सिरे से सिरे तक जुड़कर एक सतत जलीय चैनल बनाते हैं जो दोनों कोशिकाओं को जोड़ता है।
अन्तराल सन्धियों का महत्त्व:
अन्तराल सन्धियाँ कोशिकाओं के बीच संचार और समन्वय के लिए महत्वपूर्ण हैं। उनका महत्त्व निम्नलिखित है:
- विद्युतीय युग्मन (Electrical Coupling): हृदय की मांसपेशियों और चिकनी मांसपेशियों जैसी उत्तेजनीय ऊतकों में, अन्तराल सन्धियाँ आयनों (जैसे Na⁺, K⁺, Ca²⁺) को एक कोशिका से दूसरी कोशिका में तेजी से प्रवाहित होने देती हैं। यह क्रिया विभव (action potential) को तेजी से फैलाने में मदद करता है, जिससे कोशिकाओं का समकालिक (synchronous) संकुचन होता है, जैसे कि हृदय की धड़कन।
- चयापचयी युग्मन (Metabolic Coupling): ये सन्धियाँ छोटी चयापचयी अणुओं जैसे कि शर्करा, अमीनो एसिड और न्यूक्लियोटाइड को कोशिकाओं के बीच साझा करने की अनुमति देती हैं। यह सुनिश्चित करता है कि एक ऊतक में कोशिकाएं चयापचयी रूप से सहयोग कर सकती हैं, खासकर उन कोशिकाओं के लिए जो रक्त वाहिकाओं से दूर हैं।
- सिग्नलिंग अणुओं का मार्ग: द्वितीयक संदेशवाहक (second messengers) जैसे चक्रीय AMP (cAMP) और इनोसिटोल ट्राइफॉस्फेट (IP3) अन्तराल सन्धियों से गुजर सकते हैं। यह एक कोशिका में उत्पन्न होने वाले सिग्नल को पड़ोसी कोशिकाओं में तेजी से फैलने की अनुमति देता है, जिससे ऊतक की समन्वित प्रतिक्रिया होती है।
- विकास और विभेदन: भ्रूण के विकास के दौरान, अन्तराल सन्धियाँ कोशिकाओं के समूहों के व्यवहार को समन्वित करने में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाती हैं।
Q6. सूक्ष्मनलिकाओं की महत्त्वपूर्ण भूमिकाओं को बताइये।
Ans. सूक्ष्मनलिकाएँ (Microtubules) साइटोस्केलेटन (cytoskeleton) के तीन मुख्य घटकों में से एक हैं, जो यूकैरियोटिक कोशिकाओं के भीतर पाए जाने वाले कठोर, खोखले सिलेंडर होते हैं। ये ट्युबुलिन (tubulin) नामक प्रोटीन के बहुलक हैं और कोशिका में कई विविध और आवश्यक भूमिकाएँ निभाते हैं।
सूक्ष्मनलिकाओं की महत्त्वपूर्ण भूमिकाएँ निम्नलिखित हैं:
- कोशिकीय संरचना और आकार का रखरखाव: सूक्ष्मनलिकाएँ संपीड़न बलों का विरोध करती हैं और कोशिका को संरचनात्मक समर्थन प्रदान करने में मदद करती हैं, जिससे कोशिका का आकार निर्धारित और बनाए रखा जाता है। वे विशेष रूप से न्यूरॉन्स के लंबे अक्षतंतु (axons) और डेंड्राइट (dendrites) में आकार बनाए रखने के लिए महत्वपूर्ण हैं।
- अंतःकोशिकीय परिवहन (Intracellular Transport): ये कोशिका के भीतर “राजमार्ग” या “पटरियों” के रूप में कार्य करती हैं। काइनेसिन (kinesins) और डायनिन (dyneins) जैसे मोटर प्रोटीन इन पटरियों पर चलते हैं, और वेसिकल, माइटोकॉन्ड्रिया, और अन्य कोशिकांगों को कोशिका के एक हिस्से से दूसरे हिस्से तक ले जाते हैं। यह प्रक्रिया न्यूरॉन्स में एक्सोनल ट्रांसपोर्ट के लिए विशेष रूप से महत्वपूर्ण है।
- कोशिका विभाजन (Cell Division): माइटोसिस और अर्धसूत्रीविभाजन के दौरान, सूक्ष्मनलिकाएँ तर्कु उपकरण (spindle apparatus) का निर्माण करती हैं। यह तर्कु गुणसूत्रों से जुड़ता है और उन्हें कोशिका के विपरीत ध्रुवों की ओर खींचता है, जिससे यह सुनिश्चित होता है कि प्रत्येक बेटी कोशिका को गुणसूत्रों का एक पूरा सेट प्राप्त हो।
- कोशिकीय गतिशीलता (Cell Motility): सूक्ष्मनलिकाएँ सीलिया (cilia) और फ्लैजेला (flagella) की मुख्य संरचनात्मक घटक हैं। ये उपांग हैं जो कुछ कोशिकाओं की सतह से निकलते हैं। फ्लैजेला की गति शुक्राणु जैसी कोशिकाओं को तैरने में सक्षम बनाती है, जबकि सीलिया श्वसन पथ में कोशिकाओं की सतह पर बलगम और मलबे को स्थानांतरित करने में मदद करते हैं। इन संरचनाओं के भीतर, डायनिन मोटर प्रोटीन के समन्वित कार्य से सूक्ष्मनलिकाएँ एक-दूसरे के सापेक्ष खिसकती हैं, जिससे सीलिया और फ्लैजेला मुड़ते हैं।
- कोशिकांगों का संगठन: सूक्ष्मनलिकाएँ कोशिका के भीतर कोशिकांगों, जैसे कि अन्तःप्रद्रव्यी जालिका (ER) और गॉल्जी उपकरण, की स्थिति और संगठन में मदद करती हैं। वे सूक्ष्मनलिका आयोजन केंद्र (Microtubule-Organizing Center – MTOC) से निकलती हैं, जिसे अधिकांश जंतु कोशिकाओं में सेंट्रोसोम (centrosome) कहा जाता है, जो कोशिका में सूक्ष्मनलिका नेटवर्क के संगठन को नियंत्रित करता है।
Q7. सिग्नल परिकल्पना को समझाइये।
Ans.
सिग्नल परिकल्पना (Signal Hypothesis)
सिग्नल परिकल्पना, जिसे 1970 के दशक में गुंटर ब्लोबेल (Günter Blobel) द्वारा प्रस्तावित किया गया था (जिसके लिए उन्हें 1999 में नोबेल पुरस्कार मिला), यह बताती है कि कैसे प्रोटीन जो स्रावित होने, झिल्लियों में सम्मिलित होने, या कुछ कोशिकांगों (जैसे लाइसोसोम) में जाने के लिए नियत होते हैं, उन्हें संश्लेषण के दौरान अन्तःप्रद्रव्यी जालिका (Endoplasmic Reticulum – ER) में लक्षित किया जाता है।
यह परिकल्पना इस विचार पर आधारित है कि इन प्रोटीनों में एक आंतरिक “पता” या “सिग्नल” होता है जो उन्हें उनके सही गंतव्य तक पहुंचाता है। यह प्रक्रिया निम्नलिखित चरणों में होती है:
- सिग्नल पेप्टाइड का संश्लेषण: प्रोटीन का संश्लेषण साइटोसोल में एक मुक्त राइबोसोम पर शुरू होता है। जैसे ही पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बननी शुरू होती है, इसके N-टर्मिनस पर लगभग 16-30 अमीनो एसिड की एक छोटी, हाइड्रोफोबिक अनुक्रम वाली श्रृंखला संश्लेषित होती है। इसे सिग्नल पेप्टाइड (signal peptide) या सिग्नल अनुक्रम कहा जाता है।
- सिग्नल रिकॉग्निशन पार्टिकल (SRP) द्वारा पहचान: जैसे ही सिग्नल पेप्टाइड राइबोसोम से बाहर निकलता है, इसे सिग्नल रिकॉग्निशन पार्टिकल (Signal Recognition Particle – SRP) नामक एक साइटोसोलिक कॉम्प्लेक्स द्वारा पहचाना और बांधा जाता है। SRP एक राइबोन्यूक्लियोप्रोटीन है (जिसमें RNA और प्रोटीन दोनों होते हैं)।
- अनुवाद का अस्थायी ठहराव: SRP के सिग्नल पेप्टाइड और राइबोसोम से बंधने पर, प्रोटीन संश्लेषण (अनुवाद) अस्थायी रूप से रुक जाता है। यह सुनिश्चित करता है कि प्रोटीन साइटोसोल में समय से पहले न बन जाए।
- ER झिल्ली पर लक्ष्यीकरण: पूरा कॉम्प्लेक्स (राइबोसोम-नया पॉलीपेप्टाइड-SRP) ER झिल्ली की ओर निर्देशित होता है। वहां, SRP ER झिल्ली में मौजूद एक SRP रिसेप्टर से बंधता है।
- ट्रांसलोकोन में स्थानांतरण: SRP रिसेप्टर से बंधने के बाद, राइबोसोम को ER झिल्ली में एक प्रोटीन चैनल पर स्थानांतरित कर दिया जाता है जिसे ट्रांसलोकोन (translocon) या Sec61 कॉम्प्लेक्स कहा जाता है। SRP और SRP रिसेप्टर अलग हो जाते हैं (GTP हाइड्रोलिसिस द्वारा संचालित) और पुन: उपयोग के लिए साइटोसोल में वापस चले जाते हैं।
- प्रोटीन का स्थानांतरण और अनुवाद की पुनरारंभ: राइबोसोम अब ट्रांसलोकोन से कसकर जुड़ जाता है, और प्रोटीन संश्लेषण फिर से शुरू हो जाता है। बढ़ती हुई पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला अब सीधे ट्रांसलोकोन चैनल के माध्यम से ER के लुमेन (आंतरिक स्थान) में डाली जाती है।
- सिग्नल पेप्टाइड का विदलन: जैसे ही पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला ER लुमेन में प्रवेश करती है, ER लुमेन की तरफ स्थित एक एंजाइम, सिग्नल पेप्टिडेज (signal peptidase) , सिग्नल पेप्टाइड को शेष प्रोटीन से काट देता है।
- संश्लेषण का समापन: प्रोटीन संश्लेषण पूरा होने पर, नया संश्लेषित प्रोटीन या तो पूरी तरह से ER लुमेन में मुक्त हो जाता है (स्रावी प्रोटीन के मामले में) या ER झिल्ली में अंतर्निहित हो जाता है (झिल्ली प्रोटीन के मामले में)। राइबोसोम अलग हो जाता है और साइटोसोल में वापस चला जाता है।
Q8. (क) समझाइये कि आशयी परिवहन कैसे बनता है। वे आलेपित क्यों होती हैं ? (ख) प्रोटीन ट्रैफिकिंग में हीट शॉक प्रोटीन की क्या भूमिका है ?
Ans.
(क) परिवहन आशय (Transport Vesicles) का निर्माण और आलेपन (Coating)
परिवहन आशय का निर्माण:
परिवहन आशय छोटी, झिल्ली-बद्ध थैलियाँ होती हैं जो एक कोशिकांग (दाता डिब्बे, जैसे ER या गॉल्जी) से निकलती हैं और दूसरे कोशिकांग (स्वीकर्ता डिब्बे) तक कार्गो (प्रोटीन, लिपिड) ले जाती हैं। उनके निर्माण की प्रक्रिया, जिसे बडिंग (budding) कहा जाता है, में निम्नलिखित चरण शामिल हैं:
- कार्गो का चयन: परिवहन किए जाने वाले कार्गो अणु दाता झिल्ली में विशिष्ट कार्गो रिसेप्टर्स (cargo receptors) से बंधते हैं।
- आलेप का संयोजन (Coat Assembly): साइटोसोल से आलेप प्रोटीन (coat proteins) झिल्ली की साइटोसोलिक सतह पर भर्ती होते हैं जहाँ बड बनना होता है। तीन मुख्य प्रकार के आलेप प्रोटीन हैं: क्लैथ्रिन (clathrin) , COPI , और COPII । ये आलेप प्रोटीन एडैप्टर प्रोटीन के माध्यम से कार्गो रिसेप्टर्स से जुड़ते हैं, जिससे कार्गो आशय में केंद्रित हो जाता है।
- झिल्ली का मुड़ना और बड का निर्माण: आलेप प्रोटीन एक जाली जैसी संरचना में इकट्ठे होते हैं। यह संयोजन झिल्ली पर एक यांत्रिक बल डालता है, जिससे यह बाहर की ओर मुड़कर एक गुंबद के आकार का बड बनाती है।
- आशय का विखंडन (Scission): एक बार बड बन जाने के बाद, डायनामिन (dynamin) जैसे प्रोटीन बड की गर्दन के चारों ओर एक छल्ला बनाते हैं। GTP के हाइड्रोलिसिस का उपयोग करके, डायनामिन छल्ला सिकुड़ता है और बड को दाता झिल्ली से अलग कर देता है, जिससे एक स्वतंत्र, आलेपित आशय मुक्त हो जाता है।
आशय आलेपित क्यों होते हैं?
आशयों पर प्रोटीन का आलेप दो मुख्य कारणों से आवश्यक है:
- झिल्ली को आकार देना: आलेप प्रोटीन का संयोजन उस यांत्रिक बल को प्रदान करता है जो सपाट झिल्ली को एक घुमावदार बड में बदलने के लिए आवश्यक है। वे एक मचान के रूप में कार्य करते हैं जो आशय के निर्माण को प्रेरित करता है।
- कार्गो का चयन करना: आलेप सीधे या एडैप्टर प्रोटीन के माध्यम से, विशिष्ट कार्गो अणुओं और उनके रिसेप्टर्स को पहचानने और केंद्रित करने में मदद करता है। यह सुनिश्चित करता है कि केवल सही कार्गो ही आशय में पैक किया जाए, जिससे परिवहन प्रक्रिया कुशल और विशिष्ट बनती है।
एक बार आशय बनने के बाद, आलेप आमतौर पर हटा दिया जाता है ताकि आशय की झिल्ली पर मौजूद प्रोटीन (जैसे SNAREs) अपने लक्ष्य झिल्ली के साथ जुड़ सकें।
(ख) प्रोटीन ट्रैफिकिंग में हीट शॉक प्रोटीन (HSPs) की भूमिका
हीट शॉक प्रोटीन (HSPs) आणविक चैपरोन (molecular chaperones) का एक परिवार है, जिनका मुख्य कार्य अन्य प्रोटीनों को सही ढंग से मोड़ने (fold) में सहायता करना, उन्हें गलत तरीके से मुड़ने और एकत्रित (aggregate) होने से रोकना है। प्रोटीन ट्रैफिकिंग, यानी प्रोटीनों को उनके सही कोशिकीय स्थानों पर ले जाने की प्रक्रिया में, HSPs एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
- प्रोटीन को आयात-सक्षम अवस्था में रखना: जब प्रोटीन को साइटोसोल से माइटोकॉन्ड्रिया या क्लोरोप्लास्ट जैसे कोशिकांगों में आयात किया जाता है, तो उन्हें इन कोशिकांगों की झिल्लियों में मौजूद संकीर्ण ट्रांसलोकेटर चैनलों से गुजरना पड़ता है। ऐसा करने के लिए, प्रोटीन को अकुंडलित (unfolded) अवस्था में रहना चाहिए। साइटोसोलिक HSP70 परिवार के चैपरोन नए संश्लेषित प्रोटीनों से बंधते हैं और उन्हें इस अकुंडलित, परिवहन-सक्षम स्थिति में बनाए रखते हैं।
- आयात को संचालित करना (आणविक रैचेट): जैसे ही प्रोटीन की श्रृंखला माइटोकॉन्ड्रिया के मैट्रिक्स में प्रवेश करती है, मैट्रिक्स के अंदर मौजूद माइटोकॉन्ड्रियल HSP70 (mtHSP70) प्रवेश करने वाली श्रृंखला से बंध जाता है। यह बंधन प्रोटीन को वापस बाहर खिसकने से रोकता है। ATP हाइड्रोलिसिस द्वारा संचालित, HSP70 बार-बार बंधता और मुक्त होता है, जो एक आणविक रैचेट (molecular ratchet) की तरह काम करता है, जो प्रोटीन को सक्रिय रूप से मैट्रिक्स में खींचता है।
- पुनः मोड़ना और संयोजन (Refolding and Assembly): एक बार जब प्रोटीन पूरी तरह से कोशिकांग के अंदर आ जाता है, तो HSP70 और HSP60 (चैपरोनिन) जैसे अन्य चैपरोन प्रोटीन को उसकी सही त्रि-आयामी (3D) संरचना में मोड़ने में मदद करते हैं। वे यह भी सुनिश्चित करते हैं कि प्रोटीन मल्टी-सबयूनिट कॉम्प्लेक्स में सही ढंग से इकट्ठे हों।
इस प्रकार, HSPs प्रोटीन ट्रैफिकिंग में द्वारपाल और सहायकों के रूप में कार्य करते हैं, यह सुनिश्चित करते हुए कि प्रोटीन अपने गंतव्य तक पहुँचने के लिए अकुंडलित रहें और फिर वहाँ पहुँचकर सही ढंग से मुड़ें।
Q9. अर्धसूत्री विभाजन-I की प्रावस्थाओं का वर्णन कीजिए।
Ans. अर्धसूत्री विभाजन (Meiosis) एक विशेष प्रकार का कोशिका विभाजन है जो युग्मक (gametes) जैसे कि शुक्राणु और अंडाणु कोशिकाओं के उत्पादन के लिए जनन कोशिकाओं में होता है। यह गुणसूत्रों की संख्या को आधा कर देता है। अर्धसूत्री विभाजन दो क्रमिक विभाजनों में पूरा होता है: अर्धसूत्री विभाजन-I और अर्धसूत्री विभाजन-II।
अर्धसूत्री विभाजन-I (Meiosis-I) को न्यूनीकरण विभाजन (reductional division) कहा जाता है क्योंकि यह समजातीय गुणसूत्रों (homologous chromosomes) को अलग करता है, जिससे गुणसूत्रों की संख्या द्विगुणित (2n) से अगुणित (n) हो जाती है। इसकी चार मुख्य प्रावस्थाएँ हैं:
1. पूर्वावस्था-I (Prophase-I):
यह अर्धसूत्री विभाजन की सबसे लंबी और सबसे जटिल प्रावस्था है। इसे आगे पाँच उप-अवस्थाओं में विभाजित किया गया है:
- लेप्टोटीन (Leptotene): गुणसूत्र संघनित होने लगते हैं और प्रकाश सूक्ष्मदर्शी के नीचे धागे जैसी संरचनाओं के रूप में दिखाई देने लगते हैं।
- जाइगोटीन (Zygotene): समजातीय गुणसूत्र (एक माँ से और एक पिता से प्राप्त) एक दूसरे के साथ जोड़ी बनाना शुरू करते हैं। इस प्रक्रिया को सिनेप्सिस (synapsis) कहा जाता है। यह जोड़ी एक संरचना बनाती है जिसे बाइवेलेंट (bivalent) कहते हैं, और इसे सिनेप्टोनीमल कॉम्प्लेक्स (synaptonemal complex) नामक एक प्रोटीनयुक्त संरचना द्वारा स्थिर किया जाता है।
- पैकिटीन (Pachytene): सिनेप्सिस पूरा हो जाता है। इस अवस्था में, समजातीय गुणसूत्रों के गैर-बहन क्रोमैटिड्स (non-sister chromatids) के बीच आनुवंशिक सामग्री का आदान-प्रदान होता है। इस प्रक्रिया को जीन विनिमय (crossing over) कहा जाता है। यह आनुवंशिक पुनर्संयोजन (genetic recombination) का स्रोत है।
- डिप्लोटीन (Diplotene): सिनेप्टोनीमल कॉम्प्लेक्स विघटित हो जाता है, और समजातीय गुणसूत्र एक-दूसरे से अलग होने लगते हैं। हालाँकि, वे उन बिंदुओं पर जुड़े रहते हैं जहाँ जीन विनिमय हुआ था। इन X-आकार के कनेक्शनों को किएज्मा (chiasmata) (एकवचन: किएज्मा) कहा जाता है।
- डायाकिनेसिस (Diakinesis): गुणसूत्र अपने अधिकतम संघनन तक पहुँच जाते हैं। किएज्मा टर्मिनलाइज हो जाते हैं (सिरों की ओर खिसकते हैं)। केंद्रक झिल्ली और केंद्रिका विघटित हो जाती है, और तर्कु रेशे (spindle fibers) बनने लगते हैं।
2. मध्यावस्था-I (Metaphase-I):
बाइवेलेंट (समजातीय गुणसूत्रों के जोड़े) कोशिका के भूमध्यरेखीय तल पर संरेखित होते हैं, जिसे मेटाफेज प्लेट (metaphase plate) कहा जाता है। प्रत्येक समजातीय जोड़े का अभिविन्यास यादृच्छिक होता है (स्वतंत्र अपव्यूहन का नियम), जो आनुवंशिक विविधता में और योगदान देता है। तर्कु रेशे प्रत्येक समजातीय गुणसूत्र के काइनेटोकोर से जुड़ते हैं।
3. पश्चावस्था-I (Anaphase-I):
समजातीय गुणसूत्र एक दूसरे से अलग हो जाते हैं और तर्कु रेशों द्वारा कोशिका के विपरीत ध्रुवों की ओर खींचे जाते हैं। यह महत्वपूर्ण है कि बहन क्रोमैटिड्स (sister chromatids) अलग नहीं होते हैं ; वे अपने सेंट्रोमियर पर एक साथ जुड़े रहते हैं। यही वह चरण है जहाँ गुणसूत्र संख्या आधी हो जाती है।
4. अंत्यावस्था-I (Telophase-I):
गुणसूत्र विपरीत ध्रुवों पर पहुँच जाते हैं। कुछ प्रजातियों में, केंद्रक झिल्ली और केंद्रिका फिर से बन सकती है। इसके बाद कोशिकाद्रव्य विभाजन (cytokinesis) होता है, जिससे दो अगुणित (haploid) पुत्री कोशिकाएँ बनती हैं। प्रत्येक पुत्री कोशिका में मूल जनक कोशिका की तुलना में आधे गुणसूत्र होते हैं, लेकिन प्रत्येक गुणसूत्र में अभी भी दो बहन क्रोमैटिड होते हैं।
Q10. निम्नलिखित में से किन्हीं दो पर संक्षिप्त टिप्पणियाँ लिखिए : (क) रूपांतरित कोशिका की विशेषताएँ (ख) प्रमुख कोशिका चक्र जाँच बिन्दु और उनकी भूमिका (ग) अपकेंद्रित्र के प्रकार
Ans.
(नोट: छात्रों को किन्हीं दो पर लिखना है। यहाँ सभी तीन पर मॉडल उत्तर दिए गए हैं।)
(क) रूपांतरित कोशिका की विशेषताएँ (Features of transformed cell)
एक रूपांतरित कोशिका एक सामान्य कोशिका है जिसने कैंसर कोशिका जैसी विशेषताएँ प्राप्त कर ली हैं। यह रूपांतरण आनुवंशिक परिवर्तनों (म्यूटेशन) के कारण होता है जो कोशिका वृद्धि और प्रसार को नियंत्रित करने वाले जीनों को प्रभावित करते हैं। रूपांतरित कोशिकाओं की प्रमुख विशेषताएँ निम्नलिखित हैं:
- संपर्क संदमन का अभाव (Loss of contact inhibition): सामान्य कोशिकाएं जब एक-दूसरे के संपर्क में आती हैं तो बढ़ना बंद कर देती हैं, एक एकल परत (monolayer) बनाती हैं। रूपांतरित कोशिकाएं इस गुण को खो देती हैं और एक-दूसरे के ऊपर बढ़ती रहती हैं, जिससे फोसाई (foci) नामक ढेर बन जाते हैं।
- स्थिर-स्वतंत्रता (Anchorage independence): सामान्य कोशिकाओं को बढ़ने के लिए एक ठोस सतह से जुड़े रहने की आवश्यकता होती है। रूपांतरित कोशिकाएं बिना किसी सतह से जुड़े, निलंबन में (जैसे नरम अगर में) भी बढ़ सकती हैं और विभाजित हो सकती हैं।
- अमरता (Immortalization): सामान्य कोशिकाओं की एक सीमित जीवन अवधि होती है और वे केवल एक निश्चित संख्या में ही विभाजित हो सकती हैं (हेफ्लिक सीमा)। रूपांतरित कोशिकाएं अनिश्चित काल तक विभाजित होने की क्षमता प्राप्त कर लेती हैं।
- कम वृद्धि कारक आवश्यकताएँ: उन्हें सामान्य कोशिकाओं की तुलना में बढ़ने के लिए कम सीरम या वृद्धि कारकों की आवश्यकता होती है, क्योंकि वे अक्सर अपने स्वयं के वृद्धि कारक उत्पन्न करती हैं या उनके विकास सिग्नलिंग मार्ग स्थायी रूप से सक्रिय होते हैं।
- ट्यूमरजन्यता (Tumorigenicity): जब इन कोशिकाओं को एक संवेदनशील प्रयोगशाला जानवर (जैसे नग्न चूहे) में इंजेक्ट किया जाता है, तो वे ट्यूमर बनाने में सक्षम होती हैं।
- आनुवंशिक अस्थिरता: रूपांतरित कोशिकाओं में अक्सर गुणसूत्रों की असामान्य संख्या (एन्युप्लोइडी) और उच्च उत्परिवर्तन दर होती है।
(ख) प्रमुख कोशिका चक्र जाँच बिन्दु और उनकी भूमिका (Major cell cycle check-points and their role)
कोशिका चक्र जाँच बिन्दु कोशिका चक्र में महत्वपूर्ण नियंत्रण बिंदु हैं जो यह सुनिश्चित करते हैं कि चक्र की अगली प्रावस्था शुरू होने से पहले पिछली प्रावस्था की सभी प्रक्रियाएँ सही ढंग से पूरी हो गई हैं। ये त्रुटियों को जमा होने से रोकते हैं और जीनोमिक अखंडता बनाए रखते हैं। इनकी भूमिका साइक्लिन (cyclins) और साइक्लिन-आश्रित किनेसेस (CDKs) द्वारा नियंत्रित होती है। तीन प्रमुख जाँच बिन्दु हैं:
- G1 जाँच बिन्दु (या प्रतिबंध बिन्दु): यह G1 प्रावस्था के अंत में स्थित है। यह जाँचता है कि क्या बाहरी परिस्थितियाँ (जैसे वृद्धि कारक) और आंतरिक परिस्थितियाँ (जैसे कोशिका का आकार, पोषक तत्वों की उपलब्धता) कोशिका विभाजन के लिए अनुकूल हैं। यह डीएनए की क्षति के लिए भी जाँच करता है। यदि स्थितियाँ अनुकूल हैं, तो कोशिका S प्रावस्था में प्रवेश करती है और विभाजन के लिए प्रतिबद्ध हो जाती है। यदि नहीं, तो कोशिका G0 (शांत) अवस्था में प्रवेश कर सकती है।
- G2/M जाँच बिन्दु: यह G2 और M (माइटोसिस) प्रावस्थाओं के बीच एक संक्रमण बिंदु है। यह सुनिश्चित करता है कि S प्रावस्था के दौरान सभी डीएनए पूरी तरह से और सही ढंग से प्रतिकृत हो गए हैं। यह डीएनए की किसी भी क्षति की भी जाँच करता है जो प्रतिकृति के दौरान हुई हो सकती है। यदि कोई समस्या पाई जाती है, तो कोशिका चक्र तब तक रुक जाता है जब तक कि डीएनए की मरम्मत न हो जाए। यह कोशिका को क्षतिग्रस्त डीएनए के साथ माइटोसिस में प्रवेश करने से रोकता है।
- स्पिंडल असेंबली जाँच बिन्दु (या मेटाफेज जाँच बिन्दु): यह माइटोसिस के दौरान मेटाफेज से एनाफेज में संक्रमण को नियंत्रित करता है। यह सुनिश्चित करता है कि सभी गुणसूत्र मेटाफेज प्लेट पर सही ढंग से संरेखित हैं और प्रत्येक गुणसूत्र के काइनेटोकोर तर्कु सूक्ष्मनलिकाओं से ठीक से जुड़े हुए हैं। जब तक सभी गुणसूत्र ठीक से नहीं जुड़ जाते, तब तक यह एनाफेज को शुरू होने से रोकता है, जिससे गुणसूत्रों का गलत पृथक्करण (एन्युप्लोइडी) रोका जा सके।
(ग) अपकेंद्रित्र के प्रकार (Types of centrifuges)
अपकेंद्रित्र (centrifuge) एक प्रयोगशाला उपकरण है जो एक अक्ष के चारों ओर वस्तुओं को घुमाकर केंद्रापसारक बल (centrifugal force) उत्पन्न करता है। इस बल का उपयोग मिश्रण में विभिन्न घनत्व या आकार के घटकों को अलग करने के लिए किया जाता है। अपकेंद्रित्रों को मुख्य रूप से उनकी अधिकतम गति और उत्पन्न होने वाले सापेक्ष केंद्रापसारक बल (RCF) के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है:
- कम-गति अपकेंद्रित्र (Low-Speed Centrifuge):
- गति: आमतौर पर 5,000 rpm (घूर्णन प्रति मिनट) तक।
- उपयोग: इनका उपयोग बड़े कणों जैसे कि पूरी कोशिकाओं (रक्त कोशिकाओं), नाभिक, या बड़े अवक्षेपों को अलग करने के लिए किया जाता है। ये अक्सर बेंचटॉप मॉडल होते हैं और कभी-कभी प्रशीतित (refrigerated) भी होते हैं।
- उच्च-गति अपकेंद्रित्र (High-Speed Centrifuge):
- गति: लगभग 25,000 rpm तक।
- उपयोग: ये अधिक RCF उत्पन्न करते हैं और छोटे कणों जैसे कि जीवाणु, यीस्ट, और उप-कोशिकीय कोशिकांगों (जैसे माइटोकॉन्ड्रिया, क्लोरोप्लास्ट, लाइसोसोम) को अलग करने के लिए उपयोग किए जाते हैं। घर्षण से उत्पन्न गर्मी को कम करने के लिए ये लगभग हमेशा प्रशीतित होते हैं।
- अल्ट्रासेंट्रीफ्यूज (Ultracentrifuge):
- गति: बहुत अधिक, 100,000 rpm से भी अधिक, जो बहुत उच्च RCF उत्पन्न करता है।
- विशेषताएँ: रोटर एक निर्वात (vacuum) कक्ष में घूमता है ताकि वायु घर्षण और उससे उत्पन्न गर्मी को समाप्त किया जा सके।
- उपयोग: इनका उपयोग बहुत छोटे कणों जैसे कि राइबोसोम, वायरस, और मैक्रोमोलेक्यूल्स (जैसे डीएनए, आरएनए और प्रोटीन) को अलग करने के लिए किया जाता है। ये दो प्रकार के होते हैं:
- प्रिपरेटिव अल्ट्रासेंट्रीफ्यूज: सामग्री को शुद्ध करने और अलग करने के लिए।
- एनालिटिकल अल्ट्रासेंट्रीफ्यूज: मैक्रोमोलेक्यूल्स के अवसादन गुणों (जैसे आकार, घनत्व, आकार) का अध्ययन करने के लिए विशेष ऑप्टिकल सिस्टम से लैस होते हैं।
IGNOU BBCCT-103 Previous Year Solved Question Paper in English
Q1. (a) Name any four model organisms used for studying biological processes. Describe the salient features of any one in detail. (b) What is the basis of classification of cells ? Illustrate with the help of a diagram.
Ans. (a) Model Organisms Four major model organisms used for studying biological processes are:
- Escherichia coli – A bacterium
- Saccharomyces cerevisiae – Yeast
- Drosophila melanogaster – The fruit fly
- Caenorhabditis elegans – A nematode worm
Salient features of
Saccharomyces cerevisiae
(Yeast):
Saccharomyces cerevisiae
, commonly known as baker’s yeast, is an outstanding model organism in cell biology. It is a
single-celled eukaryote
, which means it shares a complex cell structure with humans but can be manipulated with the ease of bacteria. Its key features are:
- Rapid Growth: It has a very short generation time (around 90 minutes), allowing experiments to be conducted quickly.
- Simple Culturing: It can be easily grown in the laboratory on simple and inexpensive media.
- Small Genome: It has a small genome (about 12 million base pairs) and was the first eukaryotic genome to be fully sequenced.
- Genetic Tractability: Yeast is extremely easy to manipulate genetically. Techniques like gene knockout, gene replacement, and transformation by plasmids are well-established.
- Conserved Processes: Many fundamental cellular pathways, such as the cell cycle, DNA replication, secretion, and metabolism, are highly conserved between yeast and humans. Because of this, studying these processes in yeast provides insights into human biology and diseases.
(b) Basis of Classification of Cells
The primary basis for the classification of cells is the presence or absence of a
membrane-bound nucleus
and other membrane-bound
organelles
. Based on this criterion, all living cells are divided into two major types:
- Prokaryotic Cells
- Eukaryotic Cells
Prokaryotic Cells:
These are structurally simple. They lack a true nucleus. Their genetic material (DNA) is located in an irregularly shaped region in the cytoplasm called the
nucleoid
. They do not have membrane-bound organelles like mitochondria, Golgi apparatus, or endoplasmic reticulum. Ribosomes (70S) float freely in the cytoplasm. Examples: Bacteria and Archaea.
Eukaryotic Cells:
These are structurally more complex. They possess a well-defined, membrane-bound nucleus that stores the cell’s genetic material. The cytoplasm contains various membrane-bound organelles, such as
mitochondria
(for energy production),
endoplasmic reticulum
(protein and lipid synthesis),
Golgi apparatus
(sorting and packaging of proteins), and lysosomes. The ribosomes (80S) are larger. Examples: Plant, animal, fungi, and protist cells.
Diagram: Comparison of Prokaryotic and Eukaryotic Cells
(A diagram should be drawn with this answer, showing a prokaryotic cell with its nucleoid, ribosomes, and cell wall, contrasted with a eukaryotic cell labeled with its key organelles like the nucleus, mitochondria, ER, and Golgi apparatus.)
Q2. (a) Describe the applications of fluorescence microscopy. (b) List the series of steps used in preparation of biological specimens and describe any one of them in detail.
Ans. (a) Applications of Fluorescence Microscopy Fluorescence microscopy is a powerful technique used to visualize and locate specific molecules within a cell. Its major applications include:
- Localization of Molecules: The most common application is to study the distribution of specific proteins, lipids, or nucleic acids in cells or tissues. In immunofluorescence , antibodies tagged with a fluorescent dye are used to target and visualize specific proteins.
- Live-Cell Imaging: Using fluorescent proteins like Green Fluorescent Protein (GFP) and its variants, scientists can observe the movement, expression, and interactions of proteins in real-time within living cells.
- Measurement of Ion Concentrations: Fluorescent dyes that are sensitive to ions like calcium (Ca²⁺) or pH can be used to study changes in their concentration and dynamics within the cell, which is crucial for understanding signaling processes.
- Study of Protein-Protein Interactions: Techniques like FRET (Förster Resonance Energy Transfer) are used to determine if two proteins come into close proximity with each other within the cell.
- Study of Molecular Dynamics: Using FRAP (Fluorescence Recovery After Photobleaching) , the mobility and diffusion rates of proteins and lipids in cell membranes or organelles can be measured.
- Disease Diagnosis: It is used in diagnostic laboratories for detecting pathogens and identifying cancerous cells. FISH (Fluorescence In Situ Hybridization) diagnoses genetic abnormalities by locating specific DNA sequences on chromosomes.
(b) Steps in Preparation of Biological Specimens
To observe biological specimens under a microscope, they need to be processed and preserved first. This process, used in histology, involves the following series of steps:
- Fixation
- Dehydration
- Clearing
- Infiltration
- Embedding
- Sectioning
- Staining
Detailed Description of One Step: Fixation
Fixation is the most critical and first step in specimen preparation. Its primary purpose is to preserve the tissue structure as closely as possible to its living state. It has two main goals:
- To prevent autolysis: After a cell dies, its own lysosomal enzymes begin to digest it. Fixation inactivates these enzymes, thereby stopping tissue decay.
- To prevent decomposition by microorganisms: It also prevents the growth of bacteria and fungi that can spoil the specimen.
Fixation is achieved by using chemical compounds called
fixatives
. These fixatives create
cross-links
between proteins and other macromolecules within the tissue, locking them in place and creating a stable, insoluble network. The most common fixatives include
formalin
(a solution of formaldehyde) and
glutaraldehyde
. Formalin is good for light microscopy, while glutaraldehyde, being a stronger cross-linker, preserves finer structural details better for electron microscopy. The choice of fixative and the duration of fixation depend on the tissue type and the goal of the study.
Q3. Distinguish between the following : (a) Rate zonal and Isopycnic centrifugation. (b) Phase contrast and Differential interference contrast.
Ans. (a) Rate Zonal vs. Isopycnic Centrifugation Rate Zonal Centrifugation:
- Basis of Separation: It separates particles based on their size and shape (sedimentation coefficient, ‘s’ value) . Larger particles sediment faster than smaller particles.
- Density Gradient: It uses a shallow density gradient (e.g., 5-20% sucrose). The purpose of the gradient is simply to stabilize the mixture and prevent convection currents.
- Procedure: The sample is layered as a thin band on top of the gradient. During centrifugation, particles of different sizes travel at different rates, forming separate bands.
- End Point: The run is stopped while the particles are still migrating down the tube, before they reach the bottom. It is useful for separating particles that have similar density but different sizes (e.g., ribosomal subunits).
Isopycnic Centrifugation:
- Basis of Separation: It separates particles based on their buoyant density .
- Density Gradient: It uses a steep density gradient (e.g., Cesium Chloride (CsCl) or sucrose). The density range of the gradient spans the densities of the particles in the sample.
- Procedure: The sample can be mixed with the gradient medium. During centrifugation, particles travel until they reach a point where their density equals the density of the surrounding medium. At this point, they float and move no further.
- End Point: This is an equilibrium technique. It is ideal for separating particles that have similar sizes but different densities (e.g., nucleic acids or different types of lipoproteins). It is also called equilibrium density gradient centrifugation.
(b) Phase Contrast vs. Differential Interference Contrast (DIC)
Phase Contrast Microscopy:
- Principle: This technique converts small phase shifts in light passing through a transparent specimen into amplitude (brightness) changes in the image. Different parts of a cell slow down light to slightly different degrees, causing these phase shifts.
- Image Characteristics: It is excellent for viewing live, unstained cells. It makes the internal structures of cells visible. However, it often produces a bright “halo” artifact around objects, which can obscure detail.
- Components: It requires a special annular diaphragm and a phase plate in the light path.
Differential Interference Contrast (DIC) Microscopy:
- Principle: DIC also uses phase shifts but is based on the gradient of refractive index in the specimen. It uses prisms (like Wollaston prisms) to split a beam of light into two separate polarized rays that pass through the specimen at a slight distance from each other. These rays are then recombined, creating interference that makes the gradients visible.
- Image Characteristics: It produces a 3D-like, pseudo-relief image that shows edges and membranes very clearly. It does not have the halo artifact of phase contrast and provides higher resolution.
- Components: It requires complex optical components like a polarizer, condenser prism, and objective prism.
Q4. Explain the structure and function of mitochondria with the help of a suitable diagram.
Ans. Mitochondria (singular: mitochondrion) are double-membrane-bound organelles found in eukaryotic cells. They are known as the “powerhouses” of the cell because they generate most of the cell’s supply of adenosine triphosphate (ATP) through cellular respiration. Structure of Mitochondria: Mitochondria have a complex internal structure, which is critical for its functions. Its main parts are:
- Outer Membrane: This is a smooth membrane that surrounds the entire mitochondrion. It contains proteins called porins which form channels, making it freely permeable to small molecules (up to 5000 Daltons) and ions.
- Inner Membrane: This membrane is much less permeable than the outer membrane and is highly folded. These folds are called cristae . The cristae greatly increase the surface area of the inner membrane, providing more space for ATP synthesis. This membrane contains the proteins of the Electron Transport Chain (ETC) and the enzyme ATP synthase .
- Intermembrane Space: This is the narrow space between the outer and inner membranes. Because the outer membrane is permeable, the concentration of small molecules in this space is similar to that of the cytosol. Protons (H⁺ ions) are pumped into this space during ETC.
- Matrix: This is the innermost compartment enclosed by the inner membrane. It is a gel-like substance containing a dense mixture of enzymes, including those for the Krebs cycle and fatty acid oxidation . The matrix also contains mitochondrial DNA (mtDNA), ribosomes (mitoribosomes), and tRNAs, allowing it to synthesize some of its own proteins.
Functions of Mitochondria:
- ATP Production: The primary function of mitochondria is to produce ATP through oxidative phosphorylation . This process combines the Krebs cycle, the electron transport chain, and chemiosmosis to convert energy from nutrients into ATP.
- Metabolic Hub: It is the site of key metabolic processes like the Krebs cycle and the beta-oxidation of fatty acids.
- Calcium Homeostasis: Mitochondria can store and release calcium ions (Ca²⁺), helping to regulate their concentration in the cell’s cytosol.
- Apoptosis: It plays a crucial role in the regulation of programmed cell death (apoptosis). It can trigger the apoptotic pathway by releasing proteins like cytochrome c from the intermembrane space.
- Synthesis of Heme and Steroids: Mitochondria are also involved in the synthesis of heme groups (for hemoglobin) and certain steroid hormones.
Diagram: Structure of Mitochondrion
(A clear, labeled diagram of a mitochondrion should be drawn with this answer, clearly showing the outer membrane, inner membrane, cristae, matrix, and intermembrane space.)
Q5. (a) Describe the structure of cell wall of fungi with the help of a well labelled diagram. (b) What are gap junctions ? What is their significance ?
Ans. (a) Structure of the Fungal Cell Wall The fungal cell wall is a complex and dynamic structure located outside the plasma membrane. It provides structural support, gives shape to the cell, and protects it from osmotic stress and mechanical injury. Its composition is distinct from the cell walls of plants or bacteria. Major Components: The fungal cell wall is primarily composed of a fibrous network of polysaccharides. The key components are:
- Chitin: This is the main structural component of the cell wall. It is a long, unbranched polymer of N-acetylglucosamine. Fibers of chitin provide rigidity and strength to the wall.
- Glucans: These are polymers of glucose and make up the bulk of the wall. Mainly β-1,3-glucans and β-1,6-glucans are found, which cross-link with each other to form a three-dimensional network.
- Mannoproteins: These are proteins that have long chains of mannose sugars attached to them (mannosylation). They form the outermost layer of the wall and are involved in cell permeability, adhesion, and immune recognition.
Structural Layers:
The fungal cell wall is generally considered to be organized into several layers. From inside to outside:
- Plasma Membrane: The innermost layer.
- Inner Layer: This is mainly composed of a dense network of chitin and β-1,3-glucan , providing the structural scaffold.
- Outer Layer: This is more amorphous and contains β-1,6-glucan and heavily glycosylated mannoproteins .
Diagram: Structure of the Fungal Cell Wall
(A cross-sectional diagram of the fungal cell wall should be drawn here, clearly labeling the plasma membrane, the inner layer of chitin and glucan, and the outer layer of mannoproteins.)
(b) Gap Junctions
What are Gap Junctions?
Gap junctions are specialized intercellular connections that directly link the cytoplasm of two adjacent animal cells. They are made of clusters of channels that allow the direct passage of ions, small metabolites, and signaling molecules from one cell to the next.
Each channel, called a
connexon
, is formed by six protein subunits called
connexins
. Two connexons, one in the plasma membrane of each cell, align end-to-end to form a continuous aqueous channel that spans the two cells.
Significance of Gap Junctions:
Gap junctions are critical for communication and coordination between cells. Their significance includes:
- Electrical Coupling: In excitable tissues like heart muscle and smooth muscle, gap junctions allow ions (like Na⁺, K⁺, Ca²⁺) to flow rapidly from cell to cell. This facilitates the rapid spread of action potentials, leading to synchronous contraction, such as the beating of the heart.
- Metabolic Coupling: The junctions permit the sharing of small metabolic molecules like sugars, amino acids, and nucleotides between cells. This ensures that cells in a tissue can cooperate metabolically, especially for cells that are distant from blood vessels.
- Passage of Signaling Molecules: Second messengers like cyclic AMP (cAMP) and inositol trisphosphate (IP3) can pass through gap junctions. This allows a signal generated in one cell to spread quickly to its neighbors, resulting in a coordinated response of the tissue.
- Development and Differentiation: During embryonic development, gap junctions play a vital role in coordinating the behavior of groups of cells.
Q6. Enumerate the important roles of microtubules.
Ans. Microtubules are one of the three main components of the cytoskeleton, being rigid, hollow cylinders found within eukaryotic cells. They are polymers of a protein called tubulin and play several diverse and essential roles in the cell. The important roles of microtubules are as follows:
- Cellular Structure and Shape Maintenance: Microtubules resist compression forces and help to provide structural support to the cell, thereby determining and maintaining cell shape. They are particularly important for maintaining the shape of the long axons and dendrites of neurons.
- Intracellular Transport: They serve as “highways” or “tracks” within the cell. Motor proteins, such as kinesins and dyneins , move along these tracks, carrying vesicles, mitochondria, and other organelles from one part of the cell to another. This process is especially critical for axonal transport in neurons.
- Cell Division: During mitosis and meiosis, microtubules assemble to form the spindle apparatus . This spindle attaches to chromosomes and pulls them towards opposite poles of the cell, ensuring that each daughter cell receives a complete set of chromosomes.
- Cell Motility: Microtubules are the core structural component of cilia and flagella . These are appendages that project from the surface of some cells. The movement of flagella enables cells like sperm to swim, while cilia help to move mucus and debris over the surface of cells in the respiratory tract. Within these structures, coordinated action of dynein motor proteins causes microtubules to slide relative to one another, resulting in the bending of cilia and flagella.
- Organization of Organelles: Microtubules help in the positioning and organization of organelles, such as the endoplasmic reticulum (ER) and the Golgi apparatus, within the cell. They emanate from a Microtubule-Organizing Center (MTOC) , called the centrosome in most animal cells, which controls the organization of the microtubule network in the cell.
Q7. Explain signal hypothesis.
Ans. The Signal Hypothesis The signal hypothesis, proposed by Günter Blobel in the 1970s (for which he won the Nobel Prize in 1999), explains how proteins destined for secretion, for insertion into membranes, or for delivery to certain organelles (like lysosomes) are targeted to the Endoplasmic Reticulum (ER) during their synthesis. The hypothesis is based on the idea that these proteins contain an intrinsic “address” or “signal” that directs them to their correct destination. The process occurs in the following steps:
- Synthesis of a Signal Peptide: Protein synthesis begins on a free ribosome in the cytosol. As the polypeptide chain begins to form, a short stretch of about 16-30 amino acids at its N-terminus is synthesized. This is the signal peptide or signal sequence, which is largely hydrophobic.
- Recognition by Signal Recognition Particle (SRP): As the signal peptide emerges from the ribosome, it is recognized and bound by a cytosolic complex called the Signal Recognition Particle (SRP) . The SRP is a ribonucleoprotein (containing both RNA and protein).
- Temporary Halt of Translation: The binding of SRP to the signal peptide and the ribosome causes a temporary pause in protein synthesis (translation). This ensures that the protein is not prematurely completed in the cytosol.
- Targeting to the ER Membrane: The entire complex (ribosome-nascent polypeptide-SRP) is directed to the ER membrane. There, the SRP binds to an SRP receptor present in the ER membrane.
- Translocation to the Translocon: Upon binding to the SRP receptor, the ribosome is transferred to a protein channel in the ER membrane called the translocon (or Sec61 complex). The SRP and SRP receptor are released (powered by GTP hydrolysis) and recycled back to the cytosol.
- Resumption of Translation and Protein Translocation: The ribosome is now tightly bound to the translocon, and protein synthesis resumes. The growing polypeptide chain is now threaded directly through the translocon channel into the ER lumen (internal space).
- Cleavage of the Signal Peptide: As the polypeptide chain enters the ER lumen, an enzyme located on the luminal side of the ER, called signal peptidase , cleaves the signal peptide from the rest of the protein.
- Completion of Synthesis: Protein synthesis is completed, and the newly synthesized protein is either fully released into the ER lumen (in the case of soluble secretory proteins) or becomes embedded in the ER membrane (in the case of transmembrane proteins). The ribosome detaches and is recycled back into the cytosol.
Q8. (a) Explain how transport vesicles are formed. Why are they coated ? (b) What is the role of heat shock proteins in protein trafficking ?
Ans. (a) Formation and Coating of Transport Vesicles Formation of Transport Vesicles: Transport vesicles are small, membrane-bound sacs that bud off from one organelle (the donor compartment, e.g., ER or Golgi) and carry cargo (proteins, lipids) to another organelle (the acceptor compartment). Their formation, a process called budding , involves the following steps:
- Cargo Selection: Cargo molecules to be transported bind to specific cargo receptors in the donor membrane.
- Coat Assembly: Coat proteins are recruited from the cytosol to the cytosolic face of the membrane where the bud will form. The three main types of coat proteins are clathrin , COPI , and COPII . These coat proteins bind, via adaptor proteins, to the cargo receptors, thus concentrating the cargo into the vesicle.
- Membrane Curvature and Bud Formation: The coat proteins assemble into a lattice-like structure. This assembly exerts a mechanical force on the membrane, causing it to curve outwards and form a dome-shaped bud.
- Vesicle Scission: Once the bud is formed, proteins such as dynamin form a ring around the neck of the bud. Using the energy from GTP hydrolysis, the dynamin ring constricts and pinches the bud off from the donor membrane, releasing a free, coated vesicle.
Why are vesicles coated?
The protein coat on vesicles is essential for two main reasons:
- To Shape the Membrane: The assembly of the coat proteins provides the mechanical force needed to deform the flat membrane into a curved bud. They act as a scaffold that drives the formation of the vesicle.
- To Select the Cargo: The coat, either directly or via adaptor proteins, helps to recognize and concentrate specific cargo molecules and their receptors. This ensures that only the correct cargo is packaged into the vesicle, making the transport process efficient and specific.
Once the vesicle is formed, the coat is usually shed to expose proteins on the vesicle’s membrane (like SNAREs) that are needed for it to fuse with its target membrane.
(b) Role of Heat Shock Proteins (HSPs) in Protein Trafficking
Heat shock proteins (HSPs) are a family of
molecular chaperones
whose primary role is to assist in the correct folding of other proteins and to prevent their misfolding and aggregation. In protein trafficking, the process of moving proteins to their correct cellular locations, HSPs play a crucial role.
- Maintaining Proteins in an Import-Competent State: For proteins to be imported from the cytosol into organelles like mitochondria or chloroplasts, they must pass through narrow translocator channels in the organelle’s membranes. To do this, the protein must remain in an unfolded state. Chaperones of the cytosolic HSP70 family bind to newly synthesized proteins and keep them in this unfolded, transport-competent conformation.
- Driving Import (Molecular Ratchet): As the protein chain enters the mitochondrial matrix, mitochondrial HSP70 (mtHSP70) , located inside the matrix, binds to the incoming chain. This binding prevents the protein from sliding back out. Powered by ATP hydrolysis, the HSP70 repeatedly binds and releases, acting as a molecular ratchet that actively pulls the protein into the matrix.
- Refolding and Assembly: Once the protein is completely inside the organelle, other chaperones, such as HSP70 and HSP60 (chaperonins) , help the protein to refold into its correct, functional three-dimensional structure. They also ensure proteins are correctly assembled into multi-subunit complexes.
Thus, HSPs act as gatekeepers and assistants in protein trafficking, ensuring proteins remain unfolded to reach their destination and are then correctly folded upon arrival.
Q9. Describe the phases of Meiosis-I.
Ans. Meiosis is a specialized type of cell division that occurs in germ cells to produce gametes like sperm and egg cells. It reduces the chromosome number by half. Meiosis is accomplished in two successive divisions: Meiosis-I and Meiosis-II. Meiosis-I is known as the reductional division because it separates homologous chromosomes, reducing the chromosome number from diploid (2n) to haploid (n). It has four main phases: 1. Prophase-I: This is the longest and most complex phase of meiosis. It is further subdivided into five sub-stages:
- Leptotene: The chromosomes begin to condense and become visible as thread-like structures under a light microscope.
- Zygotene: Homologous chromosomes (one inherited from the mother and one from the father) begin to pair up with each other. This process is called synapsis . The pairing forms a structure called a bivalent , which is stabilized by a proteinaceous structure called the synaptonemal complex .
- Pachytene: Synapsis is complete. In this stage, exchange of genetic material occurs between the non-sister chromatids of the homologous chromosomes. This process is called crossing over . It is the source of genetic recombination.
- Diplotene: The synaptonemal complex dissolves, and the homologous chromosomes begin to separate from each other. However, they remain attached at the points where crossing over occurred. These X-shaped connections are called chiasmata (singular: chiasma).
- Diakinesis: Chromosomes reach their maximum condensation. The chiasmata terminalize (move towards the ends). The nuclear membrane and nucleolus disintegrate, and the spindle fibers begin to form.
2. Metaphase-I:
The bivalents (pairs of homologous chromosomes) align at the equatorial plane of the cell, called the
metaphase plate
. The orientation of each homologous pair is random (Law of Independent Assortment), further contributing to genetic diversity. Spindle fibers attach to the kinetochore of each homologous chromosome.
3. Anaphase-I:
The homologous chromosomes separate from each other and are pulled to opposite poles of the cell by the spindle fibers. It is crucial that the
sister chromatids do not separate
; they remain attached at their centromere. This is the stage where the chromosome number is halved.
4. Telophase-I:
The chromosomes arrive at the opposite poles. In some species, the nuclear membrane and nucleolus may reform. This is followed by
cytokinesis
, which divides the cytoplasm to form two haploid daughter cells. Each daughter cell has half the number of chromosomes as the original parent cell, but each chromosome still consists of two sister chromatids.
Q10. Write short notes on any two of the following : (a) Features of transformed cell (b) Major cell cycle check-points and their role (c) Types of centrifuges
Ans. (Note: Students have to write on any two. Model answers for all three are provided here.) (a) Features of a transformed cell A transformed cell is a normal cell that has acquired characteristics of a cancer cell. This transformation is caused by genetic alterations (mutations) affecting genes that control cell growth and proliferation. The key features of transformed cells include:
- Loss of contact inhibition: Normal cells stop growing when they come into contact with each other, forming a monolayer. Transformed cells lose this property and continue to grow on top of each other, forming piles called foci .
- Anchorage independence: Normal cells require attachment to a solid surface to grow. Transformed cells can grow and divide even in suspension (e.g., in soft agar) without being attached to a surface.
- Immortalization: Normal cells have a limited lifespan and can only divide a certain number of times (the Hayflick limit). Transformed cells acquire the ability to divide indefinitely.
- Reduced growth factor requirements: They require less serum or growth factors to grow compared to normal cells, as they often produce their own growth factors or their growth signaling pathways are permanently active.
- Tumorigenicity: When these cells are injected into a susceptible lab animal (like a nude mouse), they are able to form tumors.
- Genetic instability: Transformed cells often have an abnormal number of chromosomes (aneuploidy) and a high rate of mutation.
(b) Major cell cycle check-points and their role
Cell cycle checkpoints are critical control points in the cell cycle that ensure all processes from the previous phase have been completed correctly before the next phase begins. They prevent the accumulation of errors and maintain genomic integrity. Their role is regulated by cyclins and cyclin-dependent kinases (CDKs). The three major checkpoints are:
- The G1 Checkpoint (or Restriction Point): Located at the end of the G1 phase. It checks if external conditions (e.g., growth factors) and internal conditions (e.g., cell size, nutrient availability) are favorable for cell division. It also checks for DNA damage. If conditions are favorable, the cell commits to division and enters the S phase. If not, the cell may enter a quiescent state (G0).
- The G2/M Checkpoint: This is a transition point between the G2 and M (mitosis) phases. It ensures that all DNA has been replicated completely and accurately during the S phase. It also checks for any DNA damage that may have occurred during replication. If a problem is detected, the cell cycle halts until the DNA is repaired. This prevents the cell from entering mitosis with damaged DNA.
- The Spindle Assembly Checkpoint (or Metaphase Checkpoint): This controls the transition from metaphase to anaphase during mitosis. It ensures that all chromosomes are properly aligned at the metaphase plate and that the kinetochores of each chromosome are correctly attached to the spindle microtubules. It prevents the onset of anaphase until all chromosomes are properly attached, thereby preventing incorrect chromosome segregation (aneuploidy).
(c) Types of centrifuges
A centrifuge is a laboratory instrument that generates centrifugal force by spinning objects around an axis. This force is used to separate components of a mixture with different densities or sizes. Centrifuges are primarily classified based on their maximum speed and the relative centrifugal force (RCF) they generate:
- Low-Speed Centrifuge:
- Speed: Typically up to ~5,000 rpm (rotations per minute).
- Use: Used for pelleting large particles such as whole cells (e.g., blood cells), nuclei, or coarse precipitates. They are often benchtop models and may be refrigerated.
- High-Speed Centrifuge:
- Speed: Up to ~25,000 rpm.
- Use: These generate higher RCF and are used for collecting smaller particles like bacteria, yeast, and subcellular organelles (e.g., mitochondria, chloroplasts, lysosomes). They are almost always refrigerated to counteract the heat generated by friction.
- Ultracentrifuge:
- Speed: Very high, often exceeding 100,000 rpm, which generates extremely high RCF.
- Features: The rotor spins in a vacuum chamber to eliminate air friction and the heat it produces.
- Use: They are used to pellet very small particles like ribosomes, viruses, and macromolecules (e.g., DNA, RNA, and proteins). They come in two main types:
- Preparative Ultracentrifuges: For purifying and isolating materials.
- Analytical Ultracentrifuges: Equipped with special optical systems to study the sedimentation properties (like size, density, shape) of macromolecules.
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