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IGNOU BBCCT-111 Solved Question Paper PDF
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IGNOU BBCCT-111 Previous Year Solved Question Paper in Hindi
Q1. निम्नलिखित को 2-3 लाइनों में परिभाषित कीजिए : (a) गैंग्लियोसाइड (b) मिसेल (c) कोशिकता (d) ऊष्मागतिकी का प्रथम नियम (e) ऑक्सीकरणी फॉस्फोरिलीकरण
Ans.
(a) गैंग्लियोसाइड: गैंग्लियोसाइड ग्लाइकोस्फिंगोलिपिड का एक उपवर्ग है जिसमें एक या अधिक सियालिक एसिड अवशेष होते हैं। वे मुख्य रूप से तंत्रिका कोशिकाओं की प्लाज्मा झिल्ली की बाहरी सतह पर पाए जाते हैं और कोशिका-कोशिका की पहचान, आसंजन और सिग्नल ट्रांसडक्शन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
(b) मिसेल: मिसेल एक जलीय घोल में एम्फीफिलिक अणुओं (जैसे सर्फेक्टेंट या लिपिड) का एक गोलाकार समुच्चय है। अणु स्वयं को इस तरह से व्यवस्थित करते हैं कि उनके हाइड्रोफिलिक (जल-प्रेमी) “सिर” बाहरी जलीय वातावरण का सामना करते हैं, जबकि उनके लिपोफिलिक (तेल-प्रेमी) “पूंछ” को कोर में अलग कर दिया जाता है, जिससे पानी के साथ संपर्क कम हो जाता है।
(c) कोशिकता (साइटोसिस): साइटोसिस एक कोशिकीय प्रक्रिया है जिसके द्वारा कोशिका झिल्ली के माध्यम से बड़ी मात्रा में सामग्री का परिवहन किया जाता है। इसमें एंडोसाइटोसिस (कोशिका में सामग्री लाना, जैसे फागोसाइटोसिस और पीनोसाइटोसिस) और एक्सोसाइटोसिस (वेसिकल्स को प्लाज्मा झिल्ली के साथ फ्यूज करके कोशिका से सामग्री का निष्कासन) शामिल है।
(d) ऊष्मागतिकी का प्रथम नियम: ऊष्मागतिकी का प्रथम नियम, जिसे ऊर्जा संरक्षण के नियम के रूप में भी जाना जाता है, यह बताता है कि ऊर्जा को न तो बनाया जा सकता है और न ही नष्ट किया जा सकता है, केवल एक रूप से दूसरे रूप में परिवर्तित किया जा सकता है। एक पृथक प्रणाली में, कुल ऊर्जा स्थिर रहती है।
(e) ऑक्सीकरणी फॉस्फोरिलीकरण: यह एक चयापचय पथ है जिसमें कोशिकाएं पोषक तत्वों के ऑक्सीकरण से जारी ऊर्जा का उपयोग करके एडीपी (ADP) से एटीपी (ATP) बनाती हैं। यह प्रक्रिया माइटोकॉन्ड्रियल आंतरिक झिल्ली में होती है, जिसमें इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला (ETC) और कीमोस्मोटिक कपलिंग के माध्यम से एटीपी का संश्लेषण शामिल होता है।
Q2. (a) प्रत्येक का एक उदाहरण देते हुए कला प्रोटीन के कार्यात्मक वर्गीकरण का ब्यौरा दीजिए। (b) कला तरलता को प्रभावित करने वाले विभिन्न कारकों का वर्णन कीजिए।
Ans.
(a) कला प्रोटीन का कार्यात्मक वर्गीकरण: कला प्रोटीन झिल्ली के विविध कार्यों के लिए आवश्यक हैं। उन्हें उनके कार्य के आधार पर वर्गीकृत किया जा सकता है:
- चैनल और पोर (Channels and Pores): ये प्रोटीन पानी या विशिष्ट आयनों जैसे छोटे अणुओं के लिए एक हाइड्रोफिलिक मार्ग बनाते हैं, जिससे वे झिल्ली के पार तेजी से फैल सकते हैं। उदाहरण: एक्वापोरिन , जो पानी के अणुओं के लिए एक चैनल बनाता है।
- ट्रांसपोर्टर और वाहक (Transporters and Carriers): ये प्रोटीन विशिष्ट अणुओं से जुड़ते हैं और झिल्ली के पार उनके परिवहन की सुविधा के लिए आकार में परिवर्तन करते हैं। उदाहरण: GLUT1 ट्रांसपोर्टर , जो कोशिकाओं में ग्लूकोज का परिवहन करता है।
- रिसेप्टर्स (Receptors): ये प्रोटीन बाह्य सिग्नलिंग अणुओं (लिगैंड्स) से जुड़ते हैं और एक अंतःकोशिकीय प्रतिक्रिया शुरू करते हैं, जो कोशिका संचार में मध्यस्थता करते हैं। उदाहरण: इंसुलिन रिसेप्टर , जो इंसुलिन से जुड़ता है और ग्लूकोज चयापचय को नियंत्रित करता है।
- एंजाइम (Enzymes): कुछ झिल्ली प्रोटीन एंजाइम के रूप में कार्य करते हैं, जो झिल्ली की सतह पर होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण: एटीपी सिंथेज , जो प्रोटॉन प्रवणता का उपयोग करके एटीपी का उत्पादन करता है।
- एंकर (Anchors): ये प्रोटीन कोशिका को बाह्य मैट्रिक्स या अन्य कोशिकाओं से जोड़कर संरचनात्मक समर्थन प्रदान करते हैं, या वे साइटोस्केलेटन को झिल्ली से जोड़ते हैं। उदाहरण: इंटीग्रिन , जो बाह्य मैट्रिक्स प्रोटीन को साइटोस्केलेटन से जोड़ता है।
(b) कला तरलता को प्रभावित करने वाले कारक: कला तरलता लिपिड और प्रोटीन घटकों की गति की स्वतंत्रता को संदर्भित करती है। यह कई कारकों से प्रभावित होती है:
- तापमान: जैसे-जैसे तापमान बढ़ता है, लिपिड अणुओं की गतिज ऊर्जा बढ़ती है, जिससे झिल्ली अधिक तरल हो जाती है। कम तापमान पर, झिल्ली कम तरल और जेल जैसी हो जाती है।
- फैटी एसिड श्रृंखला की लंबाई: फॉस्फोलिपिड्स में छोटी फैटी एसिड श्रृंखलाएं कम वैन डेर वाल्स अंतःक्रियाओं के कारण झिल्ली की तरलता को बढ़ाती हैं। लंबी श्रृंखलाएं पूंछों के बीच अधिक अंतःक्रिया की अनुमति देती हैं, जिससे तरलता कम हो जाती है।
- फैटी एसिड की संतृप्ति की डिग्री: असंतृप्त फैटी एसिड में एक या अधिक दोहरे बंधन होते हैं, जो उनकी श्रृंखलाओं में किंक (झुकाव) बनाते हैं। ये किंक लिपिड को कसकर पैक होने से रोकते हैं, जिससे झिल्ली की तरलता बढ़ जाती है। संतृप्त फैटी एसिड में कोई दोहरा बंधन नहीं होता है, जिससे वे कसकर पैक हो सकते हैं और तरलता कम कर सकते हैं।
- कोलेस्ट्रॉल: कोलेस्ट्रॉल तरलता बफर के रूप में कार्य करता है। उच्च तापमान पर, यह लिपिड की गति को प्रतिबंधित करके तरलता को कम करता है। कम तापमान पर, यह लिपिड को क्रिस्टलीकृत होने से रोककर तरलता बनाए रखता है, इस प्रकार जेल चरण में संक्रमण को रोकता है।
Q3. निम्नलिखित में विभेद कीजिए : (a) पार्श्व एवं अनुप्रस्थ विसरण (b) सक्रिय एवं निष्क्रिय अभिगमन
Ans.
(a) पार्श्व एवं अनुप्रस्थ विसरण में अंतर:
पार्श्व विसरण (Lateral Diffusion):
- परिभाषा: यह एक ही लिपिड बाइलेयर के तल (leaflet) के भीतर झिल्ली के लिपिड या प्रोटीन अणुओं की गति है।
- गति और आवृत्ति: यह एक बहुत ही तीव्र और लगातार होने वाली प्रक्रिया है। एक लिपिड अणु प्रति सेकंड कई माइक्रोमीटर तक यात्रा कर सकता है।
- ऊर्जा आवश्यकता: यह एक सहज प्रक्रिया है और इसके लिए चयापचय ऊर्जा की आवश्यकता नहीं होती है।
- जैविक महत्व: यह झिल्ली की तरलता बनाए रखने और कई झिल्ली-मध्यस्थ प्रक्रियाओं, जैसे सिग्नलिंग और परिवहन, के लिए महत्वपूर्ण है।
अनुप्रस्थ विसरण (Transverse Diffusion or Flip-flop):
- परिभाषा: यह एक लिपिड अणु का झिल्ली के एक तल से दूसरे तल में जाना है।
- गति और आवृत्ति: यह एक बहुत धीमी और दुर्लभ प्रक्रिया है। एक लिपिड अणु को दूसरे तल में जाने में कई घंटे या दिन लग सकते हैं।
- ऊर्जा आवश्यकता: यह ऊष्मागतिकीय रूप से प्रतिकूल है क्योंकि ध्रुवीय सिर समूह को हाइड्रोफोबिक कोर से गुजरना पड़ता है। इसलिए, यह आमतौर पर फ्लिपेज, फ्लॉपपेज, और स्क्रैम्बलेज नामक विशिष्ट एंजाइमों द्वारा सुगम होता है, जिन्हें अक्सर एटीपी की आवश्यकता होती है।
- जैविक महत्व: यह झिल्ली की विषमता को बनाए रखने और बनाने के लिए महत्वपूर्ण है, जो कोशिका के उचित कार्य के लिए आवश्यक है।
(b) सक्रिय एवं निष्क्रिय अभिगमन में अंतर:
निष्क्रिय अभिगमन (Passive Transport):
- परिभाषा: यह पदार्थों का उनकी सांद्रता प्रवणता के साथ (उच्च सांद्रता से निम्न सांद्रता की ओर) झिल्ली के पार संचलन है।
- ऊर्जा आवश्यकता: इसमें कोशिका से चयापचय ऊर्जा (एटीपी) की आवश्यकता नहीं होती है।
- प्रकार: इसमें सरल विसरण (छोटे, गैर-ध्रुवीय अणुओं के लिए), सुगम विसरण (चैनल या वाहक प्रोटीन की सहायता से), और परासरण (पानी का संचलन) शामिल हैं।
- उदाहरण: ऑक्सीजन और कार्बन डाइऑक्साइड का सरल विसरण, एक्वापोरिन के माध्यम से पानी का संचलन।
सक्रिय अभिगमन (Active Transport):
- परिभाषा: यह पदार्थों का उनकी सांद्रता प्रवणता के विरुद्ध (निम्न सांद्रता से उच्च सांद्रता की ओर) झिल्ली के पार संचलन है।
- ऊर्जा आवश्यकता: इसे पूरा करने के लिए चयापचय ऊर्जा, आमतौर पर एटीपी के रूप में, की आवश्यकता होती है।
- प्रकार: इसे प्राथमिक सक्रिय परिवहन (सीधे एटीपी हाइड्रोलिसिस द्वारा संचालित) और द्वितीयक सक्रिय परिवहन (एक आयन प्रवणता में संग्रहीत ऊर्जा द्वारा संचालित) में विभाजित किया गया है।
- उदाहरण: सोडियम-पोटेशियम पंप (Na⁺/K⁺ pump), जो प्राथमिक सक्रिय परिवहन का एक उदाहरण है।
Q4. (a) आयनधर क्या होते हैं ? ग्रैमीसिडीन की क्रियाविधि का वर्णन कीजिए। (b) ग्राही-मध्यस्थ अंतःकोशिकता में शामिल चरणों को सूचीबद्ध कीजिए।
Ans.
(a) आयनधर और ग्रैमीसिडीन:
आयनधर (Ionophores) लिपिड-घुलनशील अणु होते हैं जो जैविक झिल्लियों के पार आयनों के परिवहन को सुगम बनाते हैं। वे झिल्लियों की पारगम्यता को विशिष्ट आयनों के लिए बढ़ाते हैं। आयनधर दो मुख्य प्रकार के होते हैं:
- मोबाइल वाहक (Mobile Carriers): ये आयनों से जुड़ते हैं, झिल्ली के माध्यम से फैलते हैं, और दूसरी तरफ आयन छोड़ते हैं। उदाहरण: वैलिनोमाइसिन।
- चैनल बनाने वाले (Channel Formers): ये झिल्ली में एक छिद्र या चैनल बनाते हैं जिसके माध्यम से आयन गुजर सकते हैं। उदाहरण: ग्रैमीसिडीन।
ग्रैमीसिडीन की क्रियाविधि: ग्रैमीसिडीन A एक चैनल बनाने वाला आयनधर है जो बैसिलस ब्रेविस द्वारा निर्मित होता है। यह 15 वैकल्पिक L- और D-अमीनो एसिड से बना एक पॉलीपेप्टाइड है।
- संरचना: यह एक β-हेलिक्स संरचना अपनाता है। एक कार्यात्मक चैनल दो ग्रैमीसिडीन अणुओं के सिरे से सिरे तक जुड़ने से बनता है, जो एक ट्रांसमेम्ब्रेन डाइमर बनाता है।
- क्रियाविधि: यह डाइमेरिक चैनल एक हाइड्रोफिलिक छिद्र बनाता है जो लगभग 4 Å व्यास का होता है। यह छिद्र छोटा है और केवल छोटे, मोनोवैलेंट धनायनों (जैसे H⁺, Na⁺, K⁺) को उनकी सांद्रता प्रवणता के नीचे जाने की अनुमति देता है।
- कार्य: चैनल का बाहरी भाग हाइड्रोफोबिक अमीनो एसिड से बना है, जो इसे झिल्ली के लिपिड कोर के भीतर स्थिर रूप से रहने की अनुमति देता है। चैनल के अंदर का भाग हाइड्रोफिलिक है, जो आयनों के पारित होने की सुविधा प्रदान करता है। ग्रैमीसिडीन एक एंटीबायोटिक के रूप में कार्य करता है क्योंकि यह जीवाणु झिल्ली में आयन प्रवणता को नष्ट कर देता है, जो कोशिका के अस्तित्व के लिए आवश्यक हैं।
(b) ग्राही-मध्यस्थ अंतःकोशिकता के चरण: ग्राही-मध्यस्थ अंतःकोशिकता एक अत्यधिक विशिष्ट प्रक्रिया है जिसके द्वारा कोशिकाएं विशिष्ट बाह्य अणुओं (लिगैंड्स) को ग्रहण करती हैं। इसमें निम्नलिखित चरण शामिल हैं:
- लिगैंड बाइंडिंग: लक्ष्य लिगैंड्स कोशिका की सतह पर मौजूद विशिष्ट झिल्ली रिसेप्टर्स से जुड़ते हैं।
- क्लस्टरिंग और कोटेड पिट फॉर्मेशन: लिगैंड-रिसेप्टर कॉम्प्लेक्स झिल्ली के विशिष्ट क्षेत्रों में चले जाते हैं जिन्हें क्लैथ्रिन-कोटेड पिट्स कहा जाता है। इन गड्ढों के साइटोसोलिक पक्ष पर क्लैथ्रिन और अन्य एडॉप्टर प्रोटीन की एक जाली होती है।
- आवेशन और वेसिकल फॉर्मेशन: कोटेड पिट झिल्ली में गहरा होता जाता है (आवेशन) और अंततः कोशिका से पिंच-ऑफ होकर एक क्लैथ्रिन-कोटेड वेसिकल बनाता है। यह पिंचिंग-ऑफ प्रक्रिया GTP-बाइंडिंग प्रोटीन डायनामिन द्वारा मध्यस्थ होती है।
- अनकोटिंग: एक बार कोशिका के अंदर, वेसिकल जल्दी से अपना क्लैथ्रिन कोट खो देता है। यह प्रक्रिया साइटोसोलिक प्रोटीन द्वारा संचालित होती है, जिससे एक चिकना “प्रारंभिक एंडोसोम” बनता है।
- फ्यूजन और सॉर्टिंग: अनकोटेड वेसिकल (प्रारंभिक एंडोसोम) अन्य कोशिकीय डिब्बों, जैसे कि देर से एंडोसोम और फिर लाइसोसोम , के साथ फ्यूज हो जाता है। एंडोसोम के अम्लीय वातावरण में, कई लिगैंड्स अपने रिसेप्टर्स से अलग हो जाते हैं। रिसेप्टर्स को अक्सर प्लाज्मा झिल्ली में पुनर्नवीनीकरण किया जाता है, जबकि लिगैंड्स को गिरावट के लिए लाइसोसोम में पहुंचाया जाता है।
Q5. निम्नलिखित में से किन्हीं दो पर संक्षिप्त टिप्पणियाँ लिखिए : (a) सार्वत्रिक इलेक्ट्रॉन वाहक (b) रेडॉक्स विभव (c) उच्च ऊर्जा अणु
Ans.
(a) सार्वत्रिक इलेक्ट्रॉन वाहक (Universal Electron Carriers): सार्वत्रिक इलेक्ट्रॉन वाहक छोटे, घुलनशील अणु होते हैं जो चयापचय मार्गों में ऑक्सीकरण-अपचयन (रेडॉक्स) प्रतिक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। वे एक प्रतिक्रिया में एक अणु से इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करते हैं और उन्हें दूसरी प्रतिक्रिया में दूसरे अणु को दान करते हैं, इस प्रकार ऊर्जा का स्थानांतरण करते हैं। ये वाहक दो रूपों में मौजूद होते हैं: एक ऑक्सीकृत रूप (इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करने के लिए तैयार) और एक अपचित रूप (इलेक्ट्रॉनों को दान करने के लिए तैयार)। मुख्य सार्वत्रिक इलेक्ट्रॉन वाहक हैं:
- निकोटिनामाइड एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड (NAD⁺): यह आमतौर पर कैटाबोलिक मार्गों (जैसे ग्लाइकोलिसिस, क्रेब्स चक्र) में एक ऑक्सीकारक एजेंट के रूप में कार्य करता है, इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करके NADH बनाता है। NADH तब ऑक्सीकरणी फॉस्फोरिलीकरण में इलेक्ट्रॉनों को दान करता है।
- निकोटिनामाइड एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड फॉस्फेट (NADP⁺): यह मुख्य रूप से एनाबोलिक (सिंथेटिक) मार्गों, जैसे कि फैटी एसिड संश्लेषण और प्रकाश संश्लेषण के केल्विन चक्र में, एक अपचायक एजेंट (NADPH के रूप में) के रूप में कार्य करता है।
- फ्लेविन एडेनिन डाइन्यूक्लियोटाइड (FAD): यह क्रेब्स चक्र और फैटी एसिड ऑक्सीकरण जैसी प्रतिक्रियाओं में इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करके FADH₂ बनाता है। यह अक्सर एंजाइमों से मजबूती से जुड़ा होता है।
ये वाहक चयापचय में ऊर्जा के प्रवाह को जोड़ते हैं, जिससे कोशिकाएं भोजन के अणुओं से ऊर्जा को कुशलतापूर्वक निकालने और उपयोग करने में सक्षम होती हैं।
(b) रेडॉक्स विभव (Redox Potential): रेडॉक्स विभव, जिसे अपचयन विभव (Reduction Potential) (प्रतीक E) के रूप में भी जाना जाता है, एक रासायनिक प्रजाति की इलेक्ट्रॉनों को प्राप्त करने और इस प्रकार अपचित होने की प्रवृत्ति का एक माप है। इसे वोल्ट (V) में मापा जाता है।
- मानक रेडॉक्स विभव (E°’): यह मानक स्थितियों (25°C, 1 M सांद्रता, 1 atm दबाव, और pH 7.0) के तहत रेडॉक्स विभव है। यह एक रेडॉक्स जोड़े की इलेक्ट्रॉन-स्थानांतरण क्षमता की तुलना के लिए एक संदर्भ बिंदु प्रदान करता है।
- व्याख्या: एक अधिक धनात्मक E°’ मान वाली प्रजाति की इलेक्ट्रॉनों के लिए उच्च आत्मीयता होती है और यह एक अच्छा ऑक्सीकारक एजेंट (इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता) है। एक अधिक ऋणात्मक E°’ मान वाली प्रजाति की इलेक्ट्रॉनों के लिए कम आत्मीयता होती है और यह एक अच्छा अपचायक एजेंट (इलेक्ट्रॉन दाता) है।
- जैविक महत्व: रेडॉक्स विभव इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला (ETC) में इलेक्ट्रॉनों के प्रवाह की दिशा निर्धारित करता है। इलेक्ट्रॉन कम (अधिक ऋणात्मक) रेडॉक्स विभव वाले वाहकों से उच्च (अधिक धनात्मक) रेडॉक्स विभव वाले वाहकों की ओर सहज रूप से प्रवाहित होते हैं। यह ऊर्जा-विमोचन प्रक्रिया प्रोटॉन पम्पिंग और एटीपी संश्लेषण को संचालित करती है। उदाहरण के लिए, ETC में, इलेक्ट्रॉन NADH (E°’ = -0.32 V) से O₂ (E°’ = +0.82 V) की ओर प्रवाहित होते हैं।
(c) उच्च ऊर्जा अणु (High Energy Molecules): उच्च ऊर्जा अणु वे यौगिक होते हैं जिनके हाइड्रोलिसिस पर बड़ी मात्रा में मुक्त ऊर्जा (ΔG°’ < -25 kJ/mol) निकलती है। “उच्च ऊर्जा” शब्द बंधन की अस्थिरता को संदर्भित करता है, न कि अणु में संग्रहीत कुल ऊर्जा को। ये अणु कोशिका में तत्काल उपयोग के लिए ऊर्जा के वाहक के रूप में कार्य करते हैं, जो ऊर्जा-विमोचन (कैटाबोलिक) और ऊर्जा-आवश्यक (एनाबोलिक) प्रतिक्रियाओं को जोड़ते हैं। मुख्य उदाहरणों में शामिल हैं:
- एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (ATP): कोशिका की “ऊर्जा मुद्रा”। एटीपी के टर्मिनल फॉस्फेट समूह का हाइड्रोलिसिस एडीपी और अकार्बनिक फॉस्फेट (Pi) बनाने के लिए लगभग -30.5 kJ/mol ऊर्जा जारी करता है।
- फॉस्फोइनॉलपाइरुवेट (PEP): ग्लाइकोलिसिस में एक मध्यवर्ती। इसके हाइड्रोलिसिस से -61.9 kJ/mol की अत्यधिक नकारात्मक मुक्त ऊर्जा परिवर्तन होता है, जो इसे सब्सट्रेट-स्तर फॉस्फोरिलीकरण के माध्यम से एटीपी को संश्लेषित करने की अनुमति देता है।
- 1,3-बिसफॉस्फोग्लिसरेट: ग्लाइकोलिसिस में एक और मध्यवर्ती। इसका हाइड्रोलिसिस -49.3 kJ/mol ऊर्जा जारी करता है।
- क्रिएटिन फॉस्फेट: मांसपेशियों और मस्तिष्क में एक ऊर्जा भंडार। यह जल्दी से अपने फॉस्फेट समूह को एडीपी में स्थानांतरित कर सकता है ताकि तीव्र गतिविधि के दौरान एटीपी की आपूर्ति को फिर से भरा जा सके।
इन अणुओं में “उच्च-ऊर्जा” फॉस्फेट बांडों की उपस्थिति उन्हें सेलुलर प्रक्रियाओं को शक्ति देने के लिए ऊर्जा को कुशलतापूर्वक स्थानांतरित करने की अनुमति देती है।
Q6. इलेक्ट्रॉन अभिगमन श्रृंखला के संरचनात्मक संगठन और कार्यों का वर्णन कीजिए।
Ans. इलेक्ट्रॉन अभिगमन श्रृंखला (Electron Transport Chain – ETC) यूकेरियोटिक कोशिकाओं में आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली में और प्रोकैरियोटिक कोशिकाओं में प्लाज्मा झिल्ली में स्थित प्रोटीन और कार्बनिक अणुओं का एक संग्रह है। यह ऑक्सीकरणी फॉस्फोरिलीकरण का एक महत्वपूर्ण घटक है।
संरचनात्मक संगठन: ETC में चार बड़े, बहु-प्रोटीन संकुल (Complexes) होते हैं, जिन्हें I, II, III, और IV नाम दिया गया है, और दो छोटे, मोबाइल इलेक्ट्रॉन वाहक होते हैं।
- संकुल I (NADH डिहाइड्रोजनेज): यह सबसे बड़ा संकुल है। यह NADH से दो इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करता है और उन्हें मोबाइल वाहक यूबिक्विनोन (Ubiquinone or Coenzyme Q) में स्थानांतरित करता है। इस प्रक्रिया में, यह माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स से अंतरझिल्ली स्थान में चार प्रोटॉन (H⁺) पंप करता है।
- संकुल II (सक्सिनेट डिहाइड्रोजनेज): यह क्रेब्स चक्र का भी एक एंजाइम है। यह सक्सिनेट से FADH₂ में इलेक्ट्रॉनों को स्थानांतरित करता है (जो संकुल से बंधा रहता है) और फिर इन इलेक्ट्रॉनों को यूबिक्विनोन में पहुंचाता है। संकुल II प्रोटॉन पंप नहीं करता है।
- यूबिक्विनोन (CoQ): यह एक छोटा, लिपिड-घुलनशील अणु है जो आंतरिक झिल्ली के भीतर स्वतंत्र रूप से घूमता है। यह संकुल I और संकुल II से इलेक्ट्रॉनों को एकत्र करता है और उन्हें संकुल III तक पहुंचाता है।
- संकुल III (साइटोक्रोम bc₁ संकुल): यह यूबिक्विनोन से इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करता है और उन्हें दूसरे मोबाइल वाहक, साइटोक्रोम c , में स्थानांतरित करता है। इस प्रक्रिया में, यह अंतरझिल्ली स्थान में चार प्रोटॉन पंप करता है।
- साइटोक्रोम c: यह एक छोटा, पानी में घुलनशील प्रोटीन है जो आंतरिक झिल्ली की बाहरी सतह पर स्थित होता है। यह संकुल III से इलेक्ट्रॉनों को संकुल IV तक ले जाता है।
- संकुल IV (साइटोक्रोम c ऑक्सीडेज): यह साइटोक्रोम c से चार इलेक्ट्रॉनों को स्वीकार करता है और उन्हें अंतिम इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता, आणविक ऑक्सीजन (O₂) , में स्थानांतरित करता है। ऑक्सीजन के दो अणु और चार प्रोटॉन के साथ मिलकर, यह दो पानी के अणु (H₂O) बनाता है। यह संकुल भी अंतरझिल्ली स्थान में प्रोटॉन पंप करता है।
कार्य: ETC के प्राथमिक कार्य हैं:
- इलेक्ट्रॉनों का पुन: ऑक्सीकरण: यह ग्लाइकोलिसिस और क्रेब्स चक्र में उत्पन्न इलेक्ट्रॉन वाहकों (NADH और FADH₂) को उनके ऑक्सीकृत रूपों (NAD⁺ और FAD) में पुन: उत्पन्न करता है, जिससे ये मार्ग जारी रह सकते हैं।
- ऊर्जा का क्रमिक विमोचन: यह एक उच्च ऊर्जा स्तर से एक निम्न ऊर्जा स्तर तक इलेक्ट्रॉनों को एक श्रृंखलाबद्ध तरीके से स्थानांतरित करता है। यह ऊर्जा को नियंत्रित तरीके से धीरे-धीरे जारी करने की अनुमति देता है, बजाय एक विस्फोटक रिलीज के।
- प्रोटॉन प्रवणता का निर्माण: संकुल I, III, और IV इलेक्ट्रॉन स्थानांतरण से जारी ऊर्जा का उपयोग माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स से अंतरझिल्ली स्थान में प्रोटॉन (H⁺) पंप करने के लिए करते हैं। यह झिल्ली के पार एक प्रोटॉन प्रेरक बल (Proton Motive Force) बनाता है, जो एक विद्युत और रासायनिक (pH) प्रवणता दोनों है।
- एटीपी संश्लेषण के लिए युग्मन: प्रोटॉन प्रेरक बल में संग्रहीत ऊर्जा का उपयोग एटीपी सिंथेज (जिसे संकुल V भी कहा जाता है) द्वारा एटीपी के संश्लेषण को चलाने के लिए किया जाता है, क्योंकि प्रोटॉन अपनी प्रवणता के नीचे वापस मैट्रिक्स में प्रवाहित होते हैं।
- पानी का उत्पादन: संकुल IV में, ऑक्सीजन को अंतिम इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता के रूप में उपयोग करके पानी बनाया जाता है, जो एरोबिक श्वसन को पूरा करता है।
Q7. (a) हरितलवक के प्रकाश-संश्लेषी तंत्र का सुन्दर नामांकित चित्र बनाइए। (b) PS-I संकुल का वर्णन कीजिए।
Ans.
(a) हरितलवक के प्रकाश-संश्लेषी तंत्र का चित्र:
(नोट: एक चित्र बनाना संभव नहीं है, लेकिन एक विस्तृत विवरण प्रदान किया गया है जिसे नामांकित चित्र बनाने के लिए उपयोग किया जा सकता है।)
एक थाइलाकोइड झिल्ली का एक क्रॉस-सेक्शन खींचा जाना चाहिए, जो थाइलाकोइड लुमेन (अंदर) और स्ट्रोमा (बाहर) को अलग करता है। निम्नलिखित घटकों को लेबल किया जाना चाहिए:
- फोटोसिस्टम II (PS-II): झिल्ली में eingebettet, जिसमें P680 रिएक्शन सेंटर होता है। दिखाएँ कि प्रकाश (फोटॉन) PS-II से टकरा रहा है। दिखाएँ कि पानी (H₂O) लुमेन के अंदर ऑक्सीजन (O₂), प्रोटॉन (H⁺), और इलेक्ट्रॉनों (e⁻) में विभाजित हो रहा है।
- इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला:
- प्लास्टोक्विनोन (Pq): PS-II से इलेक्ट्रॉनों को साइटोक्रोम b6f कॉम्प्लेक्स तक ले जाने वाला एक मोबाइल वाहक।
- साइटोक्रोम b6f कॉम्प्लेक्स: झिल्ली में एक और प्रोटीन कॉम्प्लेक्स। दिखाएँ कि यह स्ट्रोमा से लुमेन में प्रोटॉन (H⁺) पंप कर रहा है।
- प्लास्टोसायनिन (Pc): साइटोक्रोम b6f कॉम्प्लेक्स से इलेक्ट्रॉनों को PS-I तक ले जाने वाला एक मोबाइल वाहक।
- फोटोसिस्टम I (PS-I): झिल्ली में एक और बड़ा कॉम्प्लेक्स, जिसमें P700 रिएक्शन सेंटर होता है। दिखाएँ कि प्रकाश PS-I से भी टकरा रहा है।
- फेरेडॉक्सिन (Fd) और FNR: दिखाएँ कि PS-I से इलेक्ट्रॉन फेरेडॉक्सिन (Fd) में स्थानांतरित होते हैं, जो फिर फेरेडॉक्सिन-NADP⁺ रिडक्टेज (FNR) एंजाइम पर NADP⁺ को NADPH में अपचित करता है। यह प्रतिक्रिया स्ट्रोमा में होती है।
- एटीपी सिंथेज: झिल्ली में एक मशरूम के आकार का कॉम्प्लेक्स। दिखाएँ कि प्रोटॉन (H⁺) थाइलाकोइड लुमेन से स्ट्रोमा में एटीपी सिंथेज के माध्यम से अपनी प्रवणता के नीचे बह रहे हैं, जो स्ट्रोमा में ADP और Pi से ATP के संश्लेषण को शक्ति प्रदान करता है।
तीर का उपयोग करके इलेक्ट्रॉनों (PS-II → Pq → Cyt b6f → Pc → PS-I → Fd → NADP⁺) और प्रोटॉन (पानी के विभाजन से लुमेन में, साइटोक्रोम b6f द्वारा लुमेन में पंप किए गए, और एटीपी सिंथेज के माध्यम से स्ट्रोमा में वापस) के प्रवाह को स्पष्ट रूप से दर्शाया जाना चाहिए।
(b) PS-I संकुल का वर्णन:
फोटोसिस्टम I (PS-I) थाइलाकोइड झिल्ली में स्थित एक बड़ा, बहु-प्रोटीन कॉम्प्लेक्स है जो प्रकाश संश्लेषण की प्रकाश-निर्भर प्रतिक्रियाओं में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।
- स्थान: PS-I मुख्य रूप से अनस्टैक्ड थाइलाकोइड्स (स्ट्रोमा लैमेला) में पाया जाता है, जो स्ट्रोमा के सीधे संपर्क में होते हैं।
- संरचना: PS-I में एक रिएक्शन-सेंटर कॉम्प्लेक्स होता है जो कई लाइट-हार्वेस्टिंग कॉम्प्लेक्स (LHC I) से घिरा होता है।
- रिएक्शन सेंटर: इसके कोर में क्लोरोफिल अणुओं की एक विशेष जोड़ी होती है जिसे P700 कहा जाता है, क्योंकि यह 700 nm की तरंग दैर्ध्य पर प्रकाश को सबसे प्रभावी ढंग से अवशोषित करता है। इसमें कई अन्य क्लोरोफिल, फाइलोक्विनोन और आयरन-सल्फर क्लस्टर भी होते हैं जो आंतरिक इलेक्ट्रॉन वाहक के रूप में कार्य करते हैं।
- एंटीना कॉम्प्लेक्स (LHC I): ये कई सौ क्लोरोफिल (a और b) और कैरोटीनॉयड अणुओं से बने होते हैं। वे फोटॉनों को अवशोषित करते हैं और अनुनाद स्थानांतरण के माध्यम से ऊर्जा को P700 रिएक्शन सेंटर तक पहुंचाते हैं।
- कार्य: PS-I का प्राथमिक कार्य प्रकाश ऊर्जा का उपयोग करके इलेक्ट्रॉनों को एक बहुत ही उच्च ऊर्जा स्तर तक बढ़ाना है।
- यह साइटोक्रोम b6f कॉम्प्लेक्स से मोबाइल वाहक प्लास्टोसायनिन (Pc) से एक इलेक्ट्रॉन स्वीकार करता है।
- जब P700 प्रकाश ऊर्जा को अवशोषित करता है, तो यह उत्तेजित हो जाता है और अपना इलेक्ट्रॉन एक श्रृंखला के माध्यम से आंतरिक इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ताओं को दान कर देता है।
- अंतिम इलेक्ट्रॉन को फेरेडॉक्सिन (Fd) , एक छोटे, घुलनशील आयरन-सल्फर प्रोटीन, में स्थानांतरित किया जाता है जो स्ट्रोमा में स्थित है।
- फेरेडॉक्सिन तब फेरेडॉक्सिन-NADP⁺ रिडक्टेज (FNR) एंजाइम को इलेक्ट्रॉन पहुंचाता है, जो NADP⁺ को NADPH में अपचित करने के लिए इलेक्ट्रॉनों का उपयोग करता है। यह NADPH बाद में केल्विन चक्र में कार्बन डाइऑक्साइड को ठीक करने के लिए उपयोग किया जाता है।
- चक्रीय इलेक्ट्रॉन प्रवाह: कुछ शर्तों के तहत, PS-I चक्रीय फॉस्फोरिलीकरण में भी भाग ले सकता है। इस प्रक्रिया में, फेरेडॉक्सिन से इलेक्ट्रॉन NADP⁺ को अपचित करने के बजाय साइटोक्रोम b6f कॉम्प्लेक्स में वापस आ जाते हैं। यह इलेक्ट्रॉन प्रवाह प्रोटॉन पंपिंग को संचालित करता है और केवल एटीपी उत्पन्न करता है, NADPH नहीं।
Q8. (a) ATP-सिंथेज संकुल की संरचनात्मक विशेषताओं का उल्लेख कीजिए। (b) प्रकाश-फॉस्फोरिलीकरण क्या होता है ? किन जीवों में आप यह प्रक्रिया पायेंगे ? दो उदाहरण दीजिए।
Ans.
(a) ATP-सिंथेज संकुल की संरचनात्मक विशेषताएं: ATP-सिंथेज, जिसे F₁F₀-ATPase या कॉम्प्लेक्स V के रूप में भी जाना जाता है, एक बड़ा, बहु-सबयूनिट एंजाइम कॉम्प्लेक्स है जो प्रोटॉन प्रेरक बल में संग्रहीत ऊर्जा का उपयोग करके ADP और अकार्बनिक फॉस्फेट (Pi) से ATP के संश्लेषण को उत्प्रेरित करता है। इसकी एक विशिष्ट “मशरूम जैसी” संरचना होती है जिसमें दो मुख्य घटक होते हैं: F₀ और F₁।
1. F₀ घटक:
- यह जल-विरागी (hydrophobic) भाग है जो आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली (या क्लोरोप्लास्ट में थाइलाकोइड झिल्ली) में eingebettet होता है।
- इसका मुख्य कार्य एक प्रोटॉन चैनल बनाना है, जिससे प्रोटॉन झिल्ली के पार प्रवाहित हो सकें।
- यह सबयूनिट्स से बना है:
- c-रिंग: इसमें कई समान ‘c’ सबयूनिट्स होते हैं जो एक रिंग जैसी संरचना में व्यवस्थित होते हैं। यह रिंग प्रोटॉन प्रवाह के जवाब में घूमती है।
- a सबयूनिट: यह c-रिंग से सटी हुई है और इसमें दो आधे-चैनल होते हैं जो प्रोटॉन को साइटोसोल (या इंटरमेम्ब्रेन स्पेस) से c-सबयूनिट तक और फिर c-सबयूनिट से मैट्रिक्स (या स्ट्रोमा) तक जाने की अनुमति देते हैं।
- b सबयूनिट्स: ये F₀ को F₁ से जोड़ने वाला एक परिधीय डंठल (peripheral stalk) बनाते हैं, जो F₁ के αβ हेक्सामर को घूमने से रोकता है।
2. F₁ घटक:
- यह जल-रागी (hydrophilic) भाग है जो मैट्रिक्स (माइटोकॉन्ड्रिया में) या स्ट्रोमा (क्लोरोप्लास्ट में) में फैला होता है।
- यह वह जगह है जहाँ ATP का संश्लेषण होता है।
- यह पांच अलग-अलग प्रकार के पॉलीपेप्टाइड सबयूनिट्स से बना है, जिसमें 3α, 3β, 1γ, 1δ, और 1ε शामिल हैं।
- α और β सबयूनिट्स: ये एक हेक्सामेरिक रिंग (α₃β₃) बनाते हैं, जो एक संतरे के खंडों की तरह व्यवस्थित होते हैं। उत्प्रेरक स्थल मुख्य रूप से β सबयूनिट्स पर स्थित होते हैं। प्रत्येक β सबयूनिट तीन अलग-अलग रचनाओं (खुला, ढीला, तंग) में से एक में हो सकता है।
- γ (गामा) सबयूनिट: यह एक केंद्रीय डंठल (central stalk) बनाता है जो हेक्सामर के केंद्र से होकर गुजरता है। यह F₀ की c-रिंग से जुड़ा होता है और इसके साथ घूमता है। γ सबयूनिट का घूमना β सबयूनिट्स में गठनात्मक परिवर्तनों को प्रेरित करता है, जो एटीपी संश्लेषण को संचालित करता है।
F₀ में प्रोटॉन प्रवाह c-रिंग और γ-डंठल के घूर्णन का कारण बनता है, और यह यांत्रिक घूर्णी ऊर्जा F₁ में रासायनिक ऊर्जा (ATP) में परिवर्तित हो जाती है, जिसे बाइंडिंग चेंज मैकेनिज्म कहा जाता है।
(b) प्रकाश-फॉस्फोरिलीकरण:
परिभाषा: प्रकाश-फॉस्फोरिलीकरण वह प्रक्रिया है जिसके द्वारा प्रकाश संश्लेषण करने वाले जीव प्रकाश से ऊर्जा का उपयोग करके ADP (एडेनोसिन डाइफॉस्फेट) और अकार्बनिक फॉस्फेट (Pi) से ATP (एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट) का संश्लेषण करते हैं। यह प्रकाश संश्लेषण की प्रकाश-निर्भर प्रतिक्रियाओं का एक प्रमुख हिस्सा है। यह ऑक्सीकरणी फॉस्फोरिलीकरण के समान है, लेकिन ऊर्जा का स्रोत इलेक्ट्रॉनों का ऑक्सीकरण नहीं, बल्कि प्रकाश है। प्रक्रिया: प्रकाश ऊर्जा का उपयोग थाइलाकोइड झिल्ली के पार एक प्रोटॉन प्रवणता बनाने के लिए किया जाता है (प्रोटॉनों को स्ट्रोमा से थाइलाकोइड लुमेन में पंप करके)। जब ये प्रोटॉन एटीपी सिंथेज के माध्यम से अपनी प्रवणता के नीचे वापस बहते हैं, तो एटीपी का उत्पादन होता है। जीव: यह प्रक्रिया उन सभी जीवों में पाई जाती है जो प्रकाश संश्लेषण करते हैं। इसमें शामिल हैं:
- पौधे: सभी हरे पौधे, पेड़, झाड़ियाँ, और घास।
- शैवाल (Algae): एककोशिकीय (जैसे क्लैमाइडोमोनास ) और बहुकोशिकीय (जैसे केल्प) दोनों।
- सायनोबैक्टीरिया (Cyanobacteria): जिन्हें नीले-हरे शैवाल भी कहा जाता है।
दो उदाहरण:
- पालक ( Spinacia oleracea ): एक सामान्य पौधा जिसका उपयोग अक्सर प्रकाश संश्लेषण पर प्रयोगशाला अध्ययनों में किया जाता है। इसकी पत्ती की कोशिकाओं में हरितलवक होते हैं जहाँ प्रकाश-फॉस्फोरिलीकरण होता है।
- एनाबीना ( Anabaena ): एक तंतुमय सायनोबैक्टीरियम। एक प्रोकैरियोट होने के नाते, इसमें हरितलवक नहीं होते हैं, लेकिन प्रकाश-फॉस्फोरिलीकरण इसकी आंतरिक थाइलाकोइड जैसी झिल्लियों में होता है।
Q9. (a) बैक्टीरियाई प्रकाश-संश्लेषण की महत्ता बताइए। (b) लिगैंड-द्वारित आयन चैनल पर टिप्पणी लिखिए।
Ans.
(a) बैक्टीरियाई प्रकाश-संश्लेषण की महत्ता: बैक्टीरियाई प्रकाश-संश्लेषण, हालांकि पौधों के प्रकाश-संश्लेषण से कम ज्ञात है, पारिस्थितिक और विकासवादी रूप से अत्यधिक महत्वपूर्ण है।
- विकासवादी अंतर्दृष्टि: बैक्टीरियाई प्रकाश-संश्लेषण संभवतः पृथ्वी पर विकसित होने वाला पहला प्रकार का प्रकाश-संश्लेषण था। यह हमें प्रकाश ऊर्जा को पकड़ने और परिवर्तित करने के लिए तंत्र के विकास को समझने में मदद करता है। अधिकांश प्रकाश-संश्लेषक बैक्टीरिया एनऑक्सीजेनिक होते हैं (वे O₂ का उत्पादन नहीं करते हैं), जो शायद पृथ्वी के प्रारंभिक एनोक्सिक वातावरण में विकसित हुआ।
- चयापचय विविधता: पौधे के प्रकाश-संश्लेषण के विपरीत, जो हमेशा पानी (H₂O) को इलेक्ट्रॉन दाता के रूप में उपयोग करता है, विभिन्न जीवाणु प्रजातियां विभिन्न प्रकार के इलेक्ट्रॉन दाताओं का उपयोग करती हैं, जैसे कि हाइड्रोजन सल्फाइड (H₂S), आणविक हाइड्रोजन (H₂), या कार्बनिक यौगिक। यह चयापचय लचीलापन उन्हें विविध और अक्सर चरम वातावरण में पनपने की अनुमति देता है।
- पारिस्थितिक भूमिकाएं: प्रकाश-संश्लेषक बैक्टीरिया वैश्विक कार्बन, सल्फर और नाइट्रोजन चक्रों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। उदाहरण के लिए, बैंगनी और हरे सल्फर बैक्टीरिया एनोक्सिक जलीय वातावरण में हाइड्रोजन सल्फाइड को मौलिक सल्फर या सल्फेट में ऑक्सीकृत करते हैं। सायनोबैक्टीरिया, जो ऑक्सीजेनिक प्रकाश-संश्लेषण करते हैं, वैश्विक ऑक्सीजन उत्पादन और कार्बन फिक्सेशन में प्रमुख योगदानकर्ता हैं।
- अनुसंधान के लिए मॉडल सिस्टम: उनकी सापेक्ष सादगी के कारण, बैक्टीरियाई प्रकाश-संश्लेषक प्रणालियों (विशेष रूप से बैंगनी बैक्टीरिया से रिएक्शन सेंटर) का उपयोग प्रकाश ऊर्जा को रासायनिक ऊर्जा में परिवर्तित करने की मौलिक भौतिक और रासायनिक प्रक्रियाओं का अध्ययन करने के लिए मॉडल के रूप में किया गया है। इन प्रणालियों पर किए गए काम से प्रकाश-संश्लेषण के हमारे ज्ञान में बहुत वृद्धि हुई है।
- जैव प्रौद्योगिकी अनुप्रयोग: कुछ प्रकाश-संश्लेषक बैक्टीरिया में जैव ईंधन (जैसे हाइड्रोजन), जैव उर्वरक, और अन्य मूल्यवान यौगिकों के उत्पादन के लिए क्षमता होती है।
(b) लिगैंड-द्वारित आयन चैनल (Ligand-Gated Ion Channel): लिगैंड-द्वारित आयन चैनल, जिन्हें आयनोट्रोपिक रिसेप्टर्स के रूप में भी जाना जाता है, अभिन्न झिल्ली प्रोटीन होते हैं जो एक पोर (छिद्र) को घेरते हैं, जो आयनों को प्लाज्मा झिल्ली के पार जाने की अनुमति देता है। चैनल का खुलना या बंद होना (“गेटिंग”) एक विशिष्ट रासायनिक संदेशवाहक, जिसे लिगैंड कहा जाता है, के बंधन से नियंत्रित होता है। संरचना और कार्य:
- संरचना: ये चैनल आमतौर पर कई प्रोटीन सबयूनिट्स से बने होते हैं जो झिल्ली के पार एक केंद्रीय पोर बनाने के लिए एक साथ व्यवस्थित होते हैं। प्रत्येक सबयूनिट में एक बाह्य डोमेन होता है जिसमें लिगैंड-बाइंडिंग साइट होती है और एक झिल्ली-फैले डोमेन होता है जो आयन पोर बनाता है।
- क्रियाविधि: जब कोई लिगैंड (जैसे एक न्यूरोट्रांसमीटर) रिसेप्टर पर अपनी विशिष्ट बाइंडिंग साइट से जुड़ता है, तो यह प्रोटीन की त्रि-आयामी संरचना में एक रचनात्मक परिवर्तन का कारण बनता है। यह परिवर्तन चैनल को खोलता है, जिससे विशिष्ट आयन (जैसे Na⁺, K⁺, Ca²⁺, या Cl⁻) अपनी विद्युत रासायनिक प्रवणता के नीचे झिल्ली के पार तेजी से प्रवाहित होते हैं। लिगैंड के अलग होने से चैनल अपनी बंद स्थिति में वापस आ जाता है।
महत्व और उदाहरण: लिगैंड-द्वारित आयन चैनल सिनैप्टिक ट्रांसमिशन में मौलिक हैं, जहां वे एक न्यूरॉन से दूसरे में सिग्नल के तेजी से संचरण में मध्यस्थता करते हैं।
- उदाहरण: निकोटिनिक एसिटिलकोलाइन रिसेप्टर (nAChR): यह एक क्लासिक उदाहरण है, जो न्यूरोमस्कुलर जंक्शन पर पाया जाता है।
- जब एक मोटर न्यूरॉन न्यूरोट्रांसमीटर एसिटिलकोलाइन (ACh) छोड़ता है, तो यह मांसपेशी कोशिका पर nAChR से जुड़ जाता है।
- यह चैनल को खोलता है, जो मुख्य रूप से Na⁺ आयनों के लिए पारगम्य है।
- Na⁺ का अंतर्वाह मांसपेशी कोशिका झिल्ली के विध्रुवण (depolarization) का कारण बनता है, जिससे एक एक्शन पोटेंशिएल उत्पन्न होता है और अंततः मांसपेशी संकुचन होता है।
- अन्य उदाहरणों में शामिल हैं: GABAₐ रिसेप्टर (एक Cl⁻ चैनल जो निरोधात्मक सिग्नलिंग में मध्यस्थता करता है), ग्लूटामेट रिसेप्टर्स (जैसे NMDA और AMPA, जो उत्तेजक सिग्नलिंग में महत्वपूर्ण हैं), और ग्लाइसिन रिसेप्टर्स।
ये चैनल फार्माकोलॉजी में भी महत्वपूर्ण लक्ष्य हैं, क्योंकि कई दवाएं और विषाक्त पदार्थ इन चैनलों के साथ बातचीत करके अपना प्रभाव डालते हैं।
IGNOU BBCCT-111 Previous Year Solved Question Paper in English
Q1. Define the following in 2-3 lines each : (a) Gangliosides (b) Micelles (c) Cytosis (d) First law of thermodynamics (e) Oxidative phosphorylation
Ans. (a) Gangliosides: Gangliosides are a subclass of glycosphingolipids containing one or more sialic acid residues. They are found predominantly on the outer surface of the plasma membrane of nerve cells and play crucial roles in cell-cell recognition, adhesion, and signal transduction. (b) Micelles: A micelle is a spherical aggregate of amphiphilic molecules (like surfactants or lipids) in an aqueous solution. The molecules arrange themselves such that their hydrophilic (water-loving) “heads” face the outer aqueous environment, while their lipophilic (oil-loving) “tails” are sequestered in the core, minimizing contact with water. (c) Cytosis: Cytosis is a cellular process by which bulk amounts of material are transported across the cell membrane. It includes endocytosis (bringing material into the cell, e.g., phagocytosis and pinocytosis) and exocytosis (expelling material from the cell by the fusion of vesicles with the plasma membrane). (d) First law of thermodynamics: The first law of thermodynamics, also known as the Law of Conservation of Energy , states that energy cannot be created or destroyed, only transformed from one form to another. In an isolated system, the total energy remains constant. (e) Oxidative phosphorylation: This is a metabolic pathway in which cells use the energy released from the oxidation of nutrients to produce ATP from ADP . This process occurs in the inner mitochondrial membrane, involving the electron transport chain (ETC) and the synthesis of ATP via chemiosmotic coupling .
Q2. (a) Give an account on functional classification of membrane proteins with one example each. (b) Explain the various factors affecting membrane fluidity.
Ans. (a) Functional Classification of Membrane Proteins: Membrane proteins are essential for the diverse functions of membranes. They can be classified based on their function:
- Channels and Pores: These proteins form a hydrophilic passageway for small molecules like water or specific ions to rapidly diffuse across the membrane. Example: Aquaporin , which forms a channel for water molecules.
- Transporters and Carriers: These proteins bind to specific molecules and undergo a conformational change to facilitate their transport across the membrane. Example: GLUT1 transporter , which transports glucose into cells.
- Receptors: These proteins bind to extracellular signaling molecules (ligands) and initiate an intracellular response, mediating cell communication. Example: Insulin receptor , which binds insulin and regulates glucose metabolism.
- Enzymes: Some membrane proteins act as enzymes, catalyzing chemical reactions that occur at the membrane surface. Example: ATP synthase , which produces ATP using the proton gradient.
- Anchors: These proteins provide structural support by linking the cell to the extracellular matrix or other cells, or they attach the cytoskeleton to the membrane. Example: Integrins , which link extracellular matrix proteins to the cytoskeleton.
(b) Factors Affecting Membrane Fluidity:
Membrane fluidity refers to the freedom of movement of the lipid and protein components. It is influenced by several factors:
- Temperature: As temperature increases, the kinetic energy of the lipid molecules increases, making the membrane more fluid. At low temperatures, the membrane becomes less fluid and more gel-like.
- Fatty Acid Chain Length: Shorter fatty acid chains in phospholipids increase membrane fluidity due to fewer van der Waals interactions between them. Longer chains allow for more interaction between the tails, decreasing fluidity.
- Degree of Saturation of Fatty Acids: Unsaturated fatty acids have one or more double bonds, which create kinks in their chains. These kinks prevent the lipids from packing tightly together, thus increasing membrane fluidity. Saturated fatty acids have no double bonds, allowing them to pack tightly and decrease fluidity.
- Cholesterol: Cholesterol acts as a fluidity buffer . At high temperatures, it reduces fluidity by restraining lipid movement. At low temperatures, it maintains fluidity by preventing lipids from crystallizing, thus preventing the transition to a gel phase.
Q3. Differentiate between the following : (a) Lateral and Transverse diffusion (b) Active and Passive transport
Ans. (a) Difference between Lateral and Transverse Diffusion: Lateral Diffusion:
- Definition: It is the movement of membrane lipids or proteins within the plane of the same lipid bilayer leaflet.
- Speed and Frequency: It is a very fast and frequent process. A lipid molecule can travel several micrometers per second.
- Energy Requirement: It is a spontaneous process and does not require metabolic energy.
- Biological Significance: It is crucial for maintaining membrane fluidity and for many membrane-mediated processes, such as signaling and transport.
Transverse Diffusion (Flip-flop):
- Definition: It is the movement of a lipid molecule from one leaflet of the membrane to the other.
- Speed and Frequency: It is a very slow and rare process. It can take hours or days for a lipid molecule to flip-flop.
- Energy Requirement: It is thermodynamically unfavorable because the polar head group must pass through the hydrophobic core. Therefore, it is usually facilitated by specific enzymes called flippases, floppases, and scramblases , which often require ATP.
- Biological Significance: It is important for creating and maintaining membrane asymmetry, which is essential for proper cell function.
(b) Difference between Active and Passive Transport:
Passive Transport:
- Definition: It is the movement of substances across the membrane down their concentration gradient (from a region of higher concentration to lower concentration).
- Energy Requirement: It does not require metabolic energy (ATP) from the cell.
- Types: It includes simple diffusion (for small, nonpolar molecules), facilitated diffusion (with the help of channel or carrier proteins), and osmosis (movement of water).
- Example: Simple diffusion of oxygen and carbon dioxide, movement of water through aquaporins.
Active Transport:
- Definition: It is the movement of substances across the membrane against their concentration gradient (from a region of lower concentration to higher concentration).
- Energy Requirement: It requires metabolic energy , typically in the form of ATP, to proceed.
- Types: It is divided into primary active transport (driven directly by ATP hydrolysis) and secondary active transport (driven by the energy stored in an ion gradient).
- Example: The Sodium-Potassium pump (Na⁺/K⁺ pump), which is an example of primary active transport.
Q4. (a) What are ionophores ? Describe the mode of action of Gramicidin. (b) List the steps involved in the receptor-mediated endocytosis.
Ans. (a) Ionophores and Gramicidin: Ionophores are lipid-soluble molecules that facilitate the transport of ions across biological membranes. They increase the permeability of membranes to specific ions. There are two main types of ionophores:
- Mobile Carriers: These bind to ions, diffuse through the membrane, and release the ion on the other side. Example: Valinomycin.
- Channel Formers: These form a pore or channel in the membrane through which ions can pass. Example: Gramicidin.
Mode of action of Gramicidin:
Gramicidin A is a
channel-forming ionophore
produced by the bacterium
Bacillus brevis
. It is a polypeptide made of 15 alternating L- and D-amino acids.
- Structure: It adopts a β-helix structure. A functional channel is formed by the head-to-head association of two gramicidin molecules, forming a transmembrane dimer .
- Mechanism: This dimeric channel forms a hydrophilic pore that is about 4 Å in diameter. The pore is small and allows only small, monovalent cations (like H⁺, Na⁺, K⁺) to pass down their concentration gradient.
- Function: The exterior of the channel is made of hydrophobic amino acids, which allows it to reside stably within the lipid core of the membrane. The inside of the channel is hydrophilic, facilitating the passage of ions. Gramicidin acts as an antibiotic because it dissipates the ion gradients across the bacterial membrane, which are essential for cell survival.
(b) Steps in Receptor-Mediated Endocytosis:
Receptor-mediated endocytosis is a highly specific process by which cells take up specific extracellular molecules (ligands). It involves the following steps:
- Ligand Binding: The target ligands bind to specific membrane receptors on the cell surface.
- Clustering and Coated Pit Formation: The ligand-receptor complexes migrate to specialized regions of the membrane called clathrin-coated pits . These pits have a lattice of clathrin and other adaptor proteins on their cytosolic side.
- Invagination and Vesicle Formation: The coated pit deepens into the membrane (invaginates) and eventually pinches off from the cell to form a clathrin-coated vesicle . This pinching-off process is mediated by the GTP-binding protein dynamin .
- Uncoating: Once inside the cell, the vesicle quickly loses its clathrin coat. This process is driven by cytosolic proteins, resulting in a smooth “early endosome”.
- Fusion and Sorting: The uncoated vesicle (early endosome) fuses with other cellular compartments, such as the late endosome and then the lysosome . In the acidic environment of the endosome, many ligands dissociate from their receptors. The receptors are often recycled back to the plasma membrane, while the ligands are delivered to the lysosome for degradation.
Q5. Write short notes on any two of the following : (a) Universal electron carriers (b) Redox potential (c) High energy molecules
Ans. (a) Universal Electron Carriers: Universal electron carriers are small, soluble molecules that play a crucial role in oxidation-reduction (redox) reactions within metabolic pathways. They accept electrons from one molecule in a reaction and donate them to another molecule in a different reaction, thus transferring energy. These carriers exist in two forms: an oxidized form (ready to accept electrons) and a reduced form (ready to donate electrons). The main universal electron carriers are:
- Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD⁺): This typically acts as an oxidizing agent in catabolic pathways (e.g., glycolysis, Krebs cycle), accepting electrons to form NADH. NADH then donates electrons in oxidative phosphorylation.
- Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate (NADP⁺): This primarily functions as a reducing agent (in the form of NADPH) in anabolic (synthetic) pathways, such as fatty acid synthesis and the Calvin cycle of photosynthesis.
- Flavin Adenine Dinucleotide (FAD): This accepts electrons in reactions like the Krebs cycle and fatty acid oxidation to form FADH₂. It is often tightly bound to enzymes.
These carriers couple the flow of energy in metabolism, enabling cells to efficiently extract and utilize energy from food molecules.
(b) Redox Potential: Redox potential, also known as reduction potential (symbol E), is a measure of the tendency of a chemical species to acquire electrons and thereby be reduced. It is measured in volts (V).
- Standard Redox Potential (E°’): This is the redox potential under standard conditions (25°C, 1 M concentration, 1 atm pressure, and pH 7.0). It provides a reference point for comparing the electron-transfer potential of a redox pair.
- Interpretation: A species with a more positive E°’ value has a high affinity for electrons and is a good oxidizing agent (electron acceptor). A species with a more negative E°’ value has a low affinity for electrons and is a good reducing agent (electron donor).
- Biological Significance: Redox potential determines the direction of electron flow in the electron transport chain (ETC). Electrons spontaneously flow from carriers with a lower (more negative) redox potential to carriers with a higher (more positive) redox potential. This energy-releasing process drives proton pumping and ATP synthesis. For example, in the ETC, electrons flow from NADH (E°’ = -0.32 V) towards O₂ (E°’ = +0.82 V).
(c) High Energy Molecules: High energy molecules are compounds that release a large amount of free energy (ΔG°’ < -25 kJ/mol) upon hydrolysis. The term “high energy” refers to the instability of the bond, not the total energy stored in the molecule. These molecules act as carriers of energy for immediate use in the cell, coupling energy-releasing (catabolic) and energy-requiring (anabolic) reactions. Key examples include:
- Adenosine Triphosphate (ATP): The “energy currency” of the cell. Hydrolysis of the terminal phosphate group of ATP to form ADP and inorganic phosphate (Pi) releases about -30.5 kJ/mol.
- Phosphoenolpyruvate (PEP): An intermediate in glycolysis. Its hydrolysis has a highly negative free energy change of -61.9 kJ/mol, which allows it to synthesize ATP via substrate-level phosphorylation.
- 1,3-Bisphosphoglycerate: Another intermediate in glycolysis. Its hydrolysis releases -49.3 kJ/mol.
- Creatine Phosphate: An energy reservoir in muscle and brain. It can quickly transfer its phosphate group to ADP to replenish ATP supplies during intense activity.
The presence of “high-energy” phosphate bonds in these molecules allows them to efficiently transfer energy to power cellular processes.
Q6. Explain structural organization and functions of electron transport chain.
Ans. The Electron Transport Chain (ETC) is a collection of proteins and organic molecules embedded in the inner mitochondrial membrane in eukaryotic cells and in the plasma membrane in prokaryotic cells. It is a critical component of oxidative phosphorylation.
Structural Organization: The ETC consists of four large, multi-protein complexes , named I, II, III, and IV, and two small, mobile electron carriers.
- Complex I (NADH Dehydrogenase): This is the largest complex. It accepts two electrons from NADH and transfers them to the mobile carrier Ubiquinone (or Coenzyme Q) . In this process, it pumps four protons (H⁺) from the mitochondrial matrix to the intermembrane space.
- Complex II (Succinate Dehydrogenase): This is also an enzyme of the Krebs cycle. It transfers electrons from succinate to FADH₂ (which is bound to the complex) and then passes these electrons to Ubiquinone. Complex II does not pump protons.
- Ubiquinone (CoQ): This is a small, lipid-soluble molecule that moves freely within the inner membrane. It collects electrons from Complex I and Complex II and delivers them to Complex III.
- Complex III (Cytochrome bc₁ complex): It accepts electrons from ubiquinone and transfers them to the second mobile carrier, Cytochrome c . In the process, it pumps four protons into the intermembrane space.
- Cytochrome c: This is a small, water-soluble protein located on the outer surface of the inner membrane. It shuttles electrons from Complex III to Complex IV.
- Complex IV (Cytochrome c oxidase): This accepts four electrons from cytochrome c and transfers them to the final electron acceptor, molecular oxygen (O₂) . Along with four protons, it forms two molecules of water (H₂O). This complex also pumps protons into the intermembrane space.
Functions: The primary functions of the ETC are:
- Re-oxidation of Electron Carriers: It regenerates the oxidized forms (NAD⁺ and FAD) of the electron carriers (NADH and FADH₂) produced in glycolysis and the Krebs cycle, allowing these pathways to continue.
- Stepwise Release of Energy: It transfers electrons in a sequential, cascading manner from a high energy level to a lower one. This allows energy to be released gradually in a controlled manner, rather than in one explosive burst.
- Creation of a Proton Gradient: Complexes I, III, and IV use the energy released from electron transfer to pump protons (H⁺) from the mitochondrial matrix into the intermembrane space. This creates a Proton Motive Force across the membrane, which is both an electrical and a chemical (pH) gradient.
- Coupling to ATP Synthesis: The energy stored in the proton motive force is used to drive the synthesis of ATP by ATP synthase (also called Complex V), as protons flow back into the matrix down their gradient.
- Production of Water: At Complex IV, water is formed by using oxygen as the final electron acceptor, completing aerobic respiration.
Q7. (a) Draw a neatly labelled diagram of photosynthetic machinery of the chloroplast. (b) Describe the PS-I complex.
Ans. (a) Diagram of Photosynthetic Machinery of the Chloroplast: (Note: As a diagram cannot be drawn, a detailed description is provided which can be used to construct a labelled drawing.)
A cross-section of a thylakoid membrane should be drawn, separating the thylakoid lumen (inside) from the stroma (outside). The following components should be labelled:
- Photosystem II (PS-II): Embedded in the membrane, containing the P680 reaction center. Show light (photons) hitting PS-II. Show water (H₂O) being split into Oxygen (O₂), protons (H⁺), and electrons (e⁻) on the lumen side.
- Electron Transport Chain:
- Plastoquinone (Pq): A mobile carrier taking electrons from PS-II to the Cytochrome b6f complex.
- Cytochrome b6f Complex: Another protein complex in the membrane. Show it pumping protons (H⁺) from the stroma into the lumen.
- Plastocyanin (Pc): A mobile carrier taking electrons from the Cytochrome b6f complex to PS-I.
- Photosystem I (PS-I): Another large complex in the membrane, containing the P700 reaction center. Show light also hitting PS-I.
- Ferredoxin (Fd) and FNR: Show electrons from PS-I being transferred to Ferredoxin (Fd), which then reduces NADP⁺ to NADPH at the enzyme Ferredoxin-NADP⁺ reductase (FNR) . This reaction occurs in the stroma.
- ATP Synthase: A mushroom-shaped complex in the membrane. Show protons (H⁺) flowing down their gradient from the thylakoid lumen into the stroma through ATP synthase, which powers the synthesis of ATP from ADP and Pi in the stroma.
Arrows should be used to clearly indicate the flow of electrons (PS-II → Pq → Cyt b6f → Pc → PS-I → Fd → NADP⁺) and protons (into the lumen from water splitting, pumped into the lumen by Cytochrome b6f, and flowing back to the stroma through ATP synthase).
(b) Description of the PS-I complex: Photosystem I (PS-I) is a large, multi-protein complex located in the thylakoid membrane that plays a crucial role in the light-dependent reactions of photosynthesis.
- Location: PS-I is found primarily in the unstacked thylakoids (stroma lamellae), which are in direct contact with the stroma.
- Structure: PS-I consists of a reaction-center complex surrounded by several light-harvesting complexes (LHC I) .
- Reaction Center: At its core is a special pair of chlorophyll molecules called P700 , as it most effectively absorbs light at a wavelength of 700 nm. It also contains several other chlorophylls, phylloquinones, and iron-sulfur clusters that act as internal electron carriers.
- Antenna Complex (LHC I): These are made up of several hundred chlorophyll (a and b) and carotenoid molecules. They absorb photons and funnel the energy via resonance transfer to the P700 reaction center.
- Function: The primary function of PS-I is to use light energy to boost electrons to a very high energy level.
- It accepts an electron from the mobile carrier plastocyanin (Pc) , which comes from the cytochrome b6f complex.
- When P700 absorbs light energy, it becomes excited and donates its electron to a series of internal electron acceptors.
- The electron is ultimately transferred to ferredoxin (Fd) , a small, soluble iron-sulfur protein located in the stroma.
- Ferredoxin then delivers the electron to the enzyme Ferredoxin-NADP⁺ reductase (FNR) , which uses the electrons to reduce NADP⁺ to NADPH . This NADPH is later used in the Calvin cycle to fix carbon dioxide.
- Cyclic Electron Flow: Under certain conditions, PS-I can also participate in cyclic photophosphorylation . In this process, electrons from ferredoxin are returned to the cytochrome b6f complex instead of reducing NADP⁺. This electron flow drives proton pumping and generates only ATP, not NADPH.
Q8. (a) Explain the structural features of ATP-synthase complex. (b) What is photophosphorylation ? In which organism will you find this process ? Give two examples.
Ans. (a) Structural features of the ATP-synthase complex: ATP synthase, also known as F₁F₀-ATPase or Complex V, is a large, multi-subunit enzyme complex that catalyzes the synthesis of ATP from ADP and inorganic phosphate (Pi), using the energy stored in the proton motive force. It has a characteristic “mushroom-like” structure with two main components: F₀ and F₁.
1. The F₀ Component:
- This is the hydrophobic part embedded in the inner mitochondrial membrane (or thylakoid membrane in chloroplasts).
- Its main function is to form a proton channel , allowing protons to flow across the membrane.
- It is composed of subunits:
- c-ring: Consists of multiple identical ‘c’ subunits arranged in a ring-like structure. This ring rotates in response to proton flow.
- a subunit: It sits adjacent to the c-ring and contains two half-channels that allow protons to move from the cytosol (or intermembrane space) to a c-subunit, and from a c-subunit to the matrix (or stroma).
- b subunits: These form a peripheral stalk connecting F₀ to F₁, preventing the αβ hexamer of F₁ from rotating.
2. The F₁ Component:
- This is the hydrophilic part that protrudes into the matrix (in mitochondria) or stroma (in chloroplasts).
- It is where the synthesis of ATP takes place.
- It is composed of five different types of polypeptide subunits, with a stoichiometry of 3α, 3β, 1γ, 1δ, and 1ε.
- α and β subunits: These form a hexameric ring (α₃β₃), arranged like segments of an orange. The catalytic sites are located primarily on the β subunits . Each β subunit can exist in one of three different conformations (Open, Loose, Tight).
- γ (gamma) subunit: Forms a central stalk that passes through the center of the hexamer. It is attached to the c-ring of F₀ and rotates with it. The rotation of the γ subunit induces the conformational changes in the β subunits, which drives ATP synthesis.
Proton flow through F₀ causes the rotation of the c-ring and the γ-stalk, and this mechanical rotational energy is converted into chemical energy (ATP) in F₁, a process described by the
binding change mechanism
.
(b) Photophosphorylation: Definition: Photophosphorylation is the process by which photosynthetic organisms use energy from light to synthesize ATP (adenosine triphosphate) from ADP (adenosine diphosphate) and inorganic phosphate (Pi) . It is a key part of the light-dependent reactions of photosynthesis. It is analogous to oxidative phosphorylation, but the source of energy is light, not the oxidation of electrons.
Process: Light energy is used to create a proton gradient across the thylakoid membrane (by pumping protons from the stroma into the thylakoid lumen). When these protons flow back down their gradient through ATP synthase, ATP is produced.
Organisms: This process is found in all organisms that perform photosynthesis. This includes:
- Plants: All green plants, from trees and shrubs to grasses.
- Algae: Both unicellular (e.g., Chlamydomonas ) and multicellular (e.g., kelp).
- Cyanobacteria: Also known as blue-green algae.
Two examples:
- Spinach ( Spinacia oleracea ): A common plant often used in laboratory studies on photosynthesis. Its leaf cells contain chloroplasts where photophosphorylation occurs.
- Anabaena: A filamentous cyanobacterium. Being a prokaryote, it lacks chloroplasts, but photophosphorylation occurs in its internal thylakoid-like membranes.
Q9. (a) State the significance of bacterial photosynthesis. (b) Write a note on ligand-gated ion channel.
Ans. (a) Significance of Bacterial Photosynthesis: Bacterial photosynthesis, although less known than plant photosynthesis, is immensely significant ecologically and evolutionarily.
- Evolutionary Insight: Bacterial photosynthesis was likely the first type of photosynthesis to evolve on Earth. It helps us understand the evolution of the mechanisms for capturing and converting light energy. Most photosynthetic bacteria are anoxygenic (they do not produce O₂), which likely evolved in Earth’s early anoxic atmosphere.
- Metabolic Diversity: Unlike plant photosynthesis, which always uses water (H₂O) as the electron donor, different bacterial species use a variety of electron donors, such as hydrogen sulfide (H₂S), molecular hydrogen (H₂), or organic compounds. This metabolic flexibility allows them to thrive in diverse and often extreme environments.
- Ecological Roles: Photosynthetic bacteria play critical roles in global carbon, sulfur, and nitrogen cycles . For example, purple and green sulfur bacteria oxidize hydrogen sulfide to elemental sulfur or sulfate in anoxic aquatic environments. Cyanobacteria, which perform oxygenic photosynthesis, are major contributors to global oxygen production and carbon fixation.
- Model Systems for Research: Due to their relative simplicity, bacterial photosynthetic systems (especially the reaction center from purple bacteria) have been used as models to study the fundamental physical and chemical processes of converting light energy into chemical energy. Work on these systems has greatly advanced our knowledge of photosynthesis.
- Biotechnological Applications: Some photosynthetic bacteria have potential for the production of biofuels (like hydrogen), biofertilizers, and other valuable compounds.
(b) Note on Ligand-Gated Ion Channel:
Ligand-gated ion channels, also known as ionotropic receptors, are integral membrane proteins that enclose a pore, allowing ions to pass across the plasma membrane. The opening or closing (“gating”) of the channel is controlled by the binding of a specific chemical messenger, known as a
ligand
.
Structure and Function:
- Structure: These channels are typically composed of multiple protein subunits that are arranged together to form a central pore across the membrane. Each subunit contains an extracellular domain that has the ligand-binding site and a membrane-spanning domain that forms the ion pore.
- Mechanism: When a ligand (e.g., a neurotransmitter) binds to its specific binding site on the receptor, it causes a conformational change in the protein’s three-dimensional structure. This change opens the channel, allowing specific ions (such as Na⁺, K⁺, Ca²⁺, or Cl⁻) to flow rapidly across the membrane down their electrochemical gradient. Dissociation of the ligand causes the channel to revert to its closed state.
Significance and Example: Ligand-gated ion channels are fundamental to synaptic transmission, where they mediate the rapid transmission of signals from one neuron to another.
- Example: Nicotinic Acetylcholine Receptor (nAChR): This is a classic example, found at the neuromuscular junction.
- When a motor neuron releases the neurotransmitter acetylcholine (ACh) , it binds to the nAChR on the muscle cell.
- This opens the channel, which is primarily permeable to Na⁺ ions.
- The influx of Na⁺ causes a depolarization of the muscle cell membrane, generating an action potential and ultimately leading to muscle contraction.
- Other examples include: GABAₐ receptors (a Cl⁻ channel that mediates inhibitory signaling), glutamate receptors (like NMDA and AMPA, which are crucial in excitatory signaling), and glycine receptors.
These channels are also important targets in pharmacology, as many drugs and toxins exert their effects by interacting with these channels.
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