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IGNOU BCHET-149 Solved Question Paper PDF
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IGNOU BCHET-149 Previous Year Solved Question Paper in Hindi
Q1. (a) डिस्कस द स्ट्रक्चर एंड फंक्शन ऑफ़ माइटोकांड्रिया, हाइलाइटिंग देयर रोल इन सेलुलर एनर्जी प्रोडक्शन। (b) मैच द फॉलोइंग : (i) लाइट हार्वेस्टिंग ओर्गनेल्स (ii) पेरोक्सीसोम्स (iii) वैक्यूल्स (iv) माइटोकांड्रिया (v) ATP; (1) एनर्जी करेंसी ऑफ़ ए सेल (2) क्लोरोप्लास्ट (3) पावरहाउस ऑफ़ सेल्स (4) हाइड्रोजन पेरोक्साइड डीकंपोजिशन (5) स्टोरिंग एंड ट्रांसपोर्ट ऑफ़ नुट्रिएंट्स
Ans. (क) माइटोकॉन्ड्रिया की संरचना और प्रकार्य
माइटोकॉन्ड्रिया, जिन्हें अक्सर कोशिका का ” पावरहाउस ” कहा जाता है, यूकेरियोटिक कोशिकाओं में पाए जाने वाले दोहरी-झिल्ली वाले कोशिकांग हैं। उनकी प्राथमिक भूमिका कोशिका के उपयोग के लिए ऊर्जा का अधिकांश हिस्सा उत्पन्न करना है।
संरचना:
- बाहरी झिल्ली (Outer Membrane): यह चिकनी होती है और कोशिकांग को घेरे रहती है। यह पारगम्य होती है, जिससे छोटे अणु और आयन आसानी से गुजर सकते हैं।
- आंतरिक झिल्ली (Inner Membrane): यह चयनात्मक रूप से पारगम्य होती है और इसमें कई तहें होती हैं जिन्हें क्रिस्टी (Cristae) कहा जाता है। ये तहें सतह क्षेत्र को बहुत बढ़ा देती हैं, जिससे ऊर्जा उत्पादन के लिए अधिक स्थान मिलता है। यह झिल्ली इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला (ETC) और एटीपी सिंथेज़ एंजाइम के प्रोटीन को धारण करती है।
- इंटरमेम्ब्रेन स्पेस (Intermembrane Space): यह बाहरी और आंतरिक झिल्लियों के बीच का क्षेत्र है। प्रोटॉन प्रवणता (proton gradient) के निर्माण में इसकी महत्वपूर्ण भूमिका होती है।
- मैट्रिक्स (Matrix): यह आंतरिक झिल्ली के भीतर का जेल जैसा पदार्थ है। इसमें माइटोकॉन्ड्रियल डीएनए (mtDNA), राइबोसोम, एंजाइम, और क्रेब्स चक्र के लिए आवश्यक विभिन्न अणु होते हैं।
प्रकार्य और सेलुलर ऊर्जा उत्पादन में भूमिका: माइटोकॉन्ड्रिया कोशिकीय श्वसन (cellular respiration) नामक प्रक्रिया के माध्यम से ऊर्जा उत्पन्न करते हैं। यह प्रक्रिया ग्लूकोज और अन्य पोषक तत्वों को एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (ATP) में परिवर्तित करती है, जो कोशिका की ऊर्जा मुद्रा है।
यह प्रक्रिया तीन मुख्य चरणों में होती है:
- ग्लाइकोलाइसिस (साइटोप्लाज्म में): ग्लूकोज पाइरूवेट में टूट जाता है।
- क्रेब्स चक्र (या साइट्रिक एसिड चक्र): माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स में, पाइरूवेट को एसिटाइल-सीओए में परिवर्तित किया जाता है, जो क्रेब्स चक्र में प्रवेश करता है। यह चक्र उच्च-ऊर्जा इलेक्ट्रॉन वाहक NADH और FADH₂ उत्पन्न करता है।
- ऑक्सीडेटिव फॉस्फोराइलेशन (इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला): यह प्रक्रिया आंतरिक माइटोकॉन्ड्रियल झिल्ली पर होती है। NADH और FADH₂ से इलेक्ट्रॉन, इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला (ETC) के माध्यम से गुजरते हैं, जिससे इंटरमेम्ब्रेन स्पेस में प्रोटॉन पंप होते हैं। यह एक इलेक्ट्रोकेमिकल प्रवणता बनाता है। प्रोटॉन एटीपी सिंथेज़ के माध्यम से मैट्रिक्स में वापस प्रवाहित होते हैं, जो बड़ी मात्रा में एटीपी का उत्पादन करता है।
इस प्रकार, माइटोकॉन्ड्रिया कोशिका के चयापचय और ऊर्जा की जरूरतों के लिए केंद्रीय हैं।
(ख) निम्नलिखित का मिलान:
- (i) प्रकाश का सस्य करने वाले कोशिकांग – (2) क्लोरोप्लास्ट
- (ii) परॉक्सीसोम – (4) हाइड्रोजन पेरोक्साइड का अपघटन
- (iii) रिक्तिकाएँ – (5) पोषक तत्वों का भण्डारण तथा स्थानांतरण
- (iv) माइटोकॉन्ड्रिया – (3) कोशिकाओं का बिजलीघर
- (v) ATP – (1) कोशिका की ऊर्जा मुद्रा
Q2. (a) व्हाट आर लाइसोसोम? डिस्क्राइब देयर फंक्शन एंड सिग्नीफिकेन्स इन ए यूकैरियोटिक सेल। (b) राइट शार्ट नोट्स ऑन द फॉलोइंग : (i) साइटोस्केलेटन (ii) इंसुलिन
Ans. (क) लाइसोसोम: प्रकार्य और महत्व
लाइसोसोम यूकेरियोटिक कोशिकाओं में पाए जाने वाले झिल्ली-बद्ध कोशिकांग हैं। उन्हें कोशिका का ” पाचन तंत्र ” या ” अपशिष्ट निपटान प्रणाली ” माना जाता है। इनमें विभिन्न प्रकार के हाइड्रोलाइटिक एंजाइम (जैसे प्रोटीएज, लाइपेस, न्यूक्लिएज) होते हैं जो अम्लीय वातावरण (लगभग pH 5) में सबसे अच्छा काम करते हैं।
प्रकार्य:
- अंतःकोशिकीय पाचन (Intracellular Digestion): लाइसोसोम कोशिका द्वारा फैगोसाइटोसिस या एंडोसाइटोसिस के माध्यम से ग्रहण की गई बाहरी सामग्री (जैसे बैक्टीरिया, वायरस) को पचाते हैं। इस प्रक्रिया को हेटरोफैगी कहा जाता है।
- ऑटोफैगी (Autophagy): वे कोशिका के अपने पुराने या क्षतिग्रस्त कोशिकांगों को भी तोड़ते और रीसायकल करते हैं। यह प्रक्रिया कोशिका को नवीनीकृत करने और तनाव की स्थिति में ऊर्जा प्रदान करने में मदद करती है।
- कोशिकीय रक्षा (Cellular Defense): प्रतिरक्षा कोशिकाओं (जैसे मैक्रोफेज) में, लाइसोसोम रोगजनकों को नष्ट करने के लिए महत्वपूर्ण होते हैं।
- क्रमादेशित कोशिका मृत्यु (Apoptosis): कुछ स्थितियों में, लाइसोसोम अपने एंजाइमों को साइटोप्लाज्म में छोड़ सकते हैं, जिससे कोशिका की मृत्यु हो जाती है, जिसे एपोप्टोसिस या क्रमादेशित कोशिका मृत्यु कहा जाता है।
महत्व: लाइसोसोम का महत्व कोशिका की होमियोस्टैसिस (समस्थिति) बनाए रखने में निहित है। वे अपशिष्ट पदार्थों को हटाकर, पोषक तत्वों को रीसायकल करके और रोगजनकों से बचाकर कोशिका को स्वस्थ रखते हैं। लाइसोसोमल एंजाइमों की कमी से विभिन्न प्रकार के “लाइसोसोमल स्टोरेज रोग” हो सकते हैं, जैसे कि टे-सैक्स रोग, जिसमें अपचित पदार्थ कोशिकाओं में जमा हो जाते हैं, जिससे गंभीर स्वास्थ्य समस्याएं होती हैं।
(ख) संक्षिप्त टिप्पणियाँ:
(i) साइटोपंजर (Cytoskeleton): साइटोपंजर प्रोटीन तंतुओं का एक जटिल, गतिशील नेटवर्क है जो यूकेरियोटिक कोशिकाओं के साइटोप्लाज्म में फैला होता है। यह तीन मुख्य प्रकार के तंतुओं से बना होता है: माइक्रोट्यूब्यूल, माइक्रोफिलामेंट्स (एक्टिन फिलामेंट्स), और इंटरमीडिएट फिलामेंट्स ।
साइटोपंजर के मुख्य कार्य हैं:
- संरचनात्मक समर्थन: यह कोशिका को उसका आकार और यांत्रिक शक्ति प्रदान करता है।
- कोशिका गतिशीलता: यह सीलिया और फ्लैगेला के माध्यम से कोशिका की गति और अमीबीय गति में मदद करता है।
- अंतःकोशिकीय परिवहन: यह कोशिका के भीतर कोशिकांगों, वेसिकल्स और अणुओं के लिए एक “राजमार्ग” के रूप में कार्य करता है। मोटर प्रोटीन जैसे काइनेसिन और डाइनिन इन तंतुओं के साथ चलते हैं।
- कोशिका विभाजन: कोशिका विभाजन के दौरान, माइक्रोट्यूब्यूल माइटोटिक स्पिंडल बनाते हैं, जो गुणसूत्रों को अलग करने के लिए आवश्यक है।
(ii) इंसुलिन (Insulin): इंसुलिन एक पेप्टाइड हार्मोन है जो अग्न्याशय (pancreas) के लैंगरहैंस के आइलेट्स की बीटा कोशिकाओं द्वारा निर्मित और स्रावित होता है। यह शरीर में कार्बोहाइड्रेट और वसा के चयापचय को विनियमित करने में एक केंद्रीय भूमिका निभाता है।
इंसुलिन का प्राथमिक कार्य रक्त शर्करा (ग्लूकोज) के स्तर को कम करना है। इसके मुख्य कार्य हैं:
- यह यकृत, वसा और कंकाल की मांसपेशियों की कोशिकाओं को रक्त से ग्लूकोज ग्रहण करने के लिए उत्तेजित करता है।
- यह यकृत और मांसपेशियों में ग्लूकोज को ग्लाइकोजन के रूप में संग्रहीत करने को बढ़ावा देता है।
- यह यकृत में ग्लूकोज के उत्पादन (ग्लूकोनियोजेनेसिस) को रोकता है।
- यह वसा के संश्लेषण को बढ़ावा देता है और वसा के टूटने को रोकता है।
जब शरीर पर्याप्त इंसुलिन का उत्पादन नहीं कर पाता है या इसका प्रभावी ढंग से उपयोग नहीं कर पाता है, तो यह मधुमेह मेलेटस (diabetes mellitus) नामक स्थिति को जन्म देता है, जिसमें रक्त शर्करा का स्तर खतरनाक रूप से बढ़ जाता है।
Q3. (a) राइट द प्रोडक्ट(s) दैट आर ओबटेन्ड व्हेन D-ग्लूकोज रिएक्ट्स विद द फॉलोइंग : (i) Conc. सल्फ्यूरिक एसिड (ii) ब्रोमीन वाटर (iii) नाइट्रिक एसिड (iv) टोलेन’स रिएजेंट (v) थ्री इक्विवैलेन्टस ऑफ़ फेनिल हाइड्राजीन। (b) राइट थ्री डिफरेंट टेस्ट्स यूज्ड टू डिफरेंशिएट रिड्यूसिंग एंड नॉन-रिड्यूसिंग शुगर्स। व्हाई इस सुक्रोज क्लासीफाइड ऐस नॉन-रिड्यूसिंग शुगर व्हाइल माल्टोज एंड लैक्टोज आर कंसीडर्ड रिड्यूसिंग शुगर्स?
Ans. (क) D-ग्लूकोज के साथ अभिक्रियाओं के उत्पाद:
- (i) सान्द्र सल्फ्यूरिक अम्ल (Conc. H₂SO₄): सान्द्र सल्फ्यूरिक अम्ल एक प्रबल निर्जलीकरण एजेंट है। यह ग्लूकोज (C₆H₁₂O₆) से पानी के अणुओं को हटा देता है, जिससे कार्बन का एक काला द्रव्यमान और पानी (6C + 6H₂O) बनता है।
- (ii) ब्रोमीन जल (Br₂/H₂O): ब्रोमीन जल एक हल्का ऑक्सीकारक है। यह D-ग्लूकोज के एल्डिहाइड समूह (-CHO) को कार्बोक्सिलिक एसिड समूह (-COOH) में ऑक्सीकृत करता है, जिससे D-ग्लूकोनिक एसिड बनता है।
- (iii) नाइट्रिक अम्ल (HNO₃): नाइट्रिक अम्ल एक प्रबल ऑक्सीकारक है। यह D-ग्लूकोज के एल्डिहाइड समूह (C1 पर) और प्राथमिक अल्कोहल समूह (C6 पर) दोनों को कार्बोक्सिलिक एसिड समूहों में ऑक्सीकृत करता है, जिससे D-ग्लूकेरिक एसिड (सैकैरिक एसिड) बनता है।
- (iv) टॉलेन्स अभिकर्मक ([Ag(NH₃)₂]⁺): टॉलेन्स अभिकर्मक ग्लूकोज के एल्डिहाइड समूह को ऑक्सीकृत करता है, जिससे D-ग्लूकोनेट आयन बनता है। इस प्रक्रिया में, Ag⁺ आयन धात्विक चांदी (Ag) में अपचयित हो जाते हैं, जो परखनली की दीवारों पर एक ” चांदी का दर्पण ” बनाता है।
- (v) फेनिल हाइड्राजीन के तीन अणु: D-ग्लूकोज फेनिल हाइड्राजीन के तीन अणुओं के साथ अभिक्रिया करके D-ग्लूकोसाज़ोन (ओसाज़ोन) बनाता है। यह एक पीला क्रिस्टलीय ठोस होता है। पहला अणु एल्डिहाइड समूह के साथ संघनित होकर फेनिलहाइड्राज़ोन बनाता है। दूसरा अणु C2 पर हाइड्रॉक्सिल समूह को कीटोन समूह में ऑक्सीकृत करता है। तीसरा अणु इस नए बने कीटोन समूह के साथ संघनित होकर ओसाज़ोन बनाता है।
(ख) अपचायक और अनपचायक शर्करा
अपचायक और अनपचायक शर्कराओं के बीच अंतर करने के लिए तीन परीक्षण:
- बेनेडिक्ट का परीक्षण (Benedict’s Test): बेनेडिक्ट के अभिकर्मक (कॉपर सल्फेट, सोडियम साइट्रेट और सोडियम कार्बोनेट का घोल) को शर्करा के घोल के साथ गर्म किया जाता है। यदि शर्करा अपचायक है, तो यह नीले Cu²⁺ आयनों को लाल-नारंगी Cu₂O (कॉपर (I) ऑक्साइड) अवक्षेप में अपचयित कर देगी।
- फेलिंग का परीक्षण (Fehling’s Test): इसमें दो घोल, फेलिंग A (कॉपर सल्फेट) और फेलिंग B (सोडियम पोटेशियम टार्ट्रेट और सोडियम हाइड्रॉक्साइड) का उपयोग किया जाता है। एक अपचायक शर्करा की उपस्थिति में, घोल को गर्म करने पर Cu²⁺ आयन Cu₂O के लाल अवक्षेप में अपचयित हो जाते हैं।
- टॉलेन का परीक्षण (Tollen’s Test): जैसा कि ऊपर वर्णित है, एक अपचायक शर्करा टॉलेन के अभिकर्मक (अमोनियामय सिल्वर नाइट्रेट) में Ag⁺ आयनों को धात्विक चांदी में अपचयित करती है, जिससे एक चांदी का दर्पण बनता है।
सुक्रोज, माल्टोज और लैक्टोज का वर्गीकरण: एक शर्करा को अपचायक माना जाता है यदि उसके अणु में एक मुक्त हेमीएसिटल या हेमीकीटल समूह होता है। यह समूह रिंग को खोलने की अनुमति देता है, जिससे एक मुक्त एल्डिहाइड या कीटोन समूह बनता है जो ऑक्सीकृत हो सकता है (और इस प्रकार परीक्षण अभिकर्मकों को अपचयित करता है)।
- माल्टोज और लैक्टोज: ये दोनों डाइसैकेराइड हैं। माल्टोज (ग्लूकोज + ग्लूकोज) और लैक्टोज (गैलेक्टोज + ग्लूकोज) दोनों में, एक मोनोसैकेराइड इकाई का एनोमेरिक कार्बन ग्लाइकोसिडिक बंधन में शामिल होता है, लेकिन दूसरी इकाई का एनोमेरिक कार्बन मुक्त रहता है। यह मुक्त हेमीएसिटल समूह उन्हें विलयन में रिंग-खोलने और एक एल्डिहाइड समूह को उजागर करने की अनुमति देता है, जिससे वे अपचायक शर्करा बन जाते हैं।
- सुक्रोज: सुक्रोज (ग्लूकोज + फ्रुक्टोज) एक अनपचायक शर्करा है। ऐसा इसलिए है क्योंकि ग्लूकोज का एनोमेरिक कार्बन (C1) और फ्रुक्टोज का एनोमेरिक कार्बन (C2) दोनों ग्लाइकोसिडिक बंधन (α-1,β-2) बनाने में शामिल होते हैं। परिणामस्वरूप, कोई मुक्त हेमीएसिटल या हेमीकीटल समूह उपलब्ध नहीं होता है। रिंग नहीं खुल सकती, और इसलिए यह परीक्षण अभिकर्मकों को अपचयित नहीं कर सकता है।
Q4. (a) डिस्क्राइब द स्टीरियोकेमिस्ट्री ऑफ़ पेप्टाइड बांड। (b) डिस्क्राइब द क्लासिफिकेशन ऑफ़ एमिनो एसिड्स बेस्ड ऑन द नेचर ऑफ़ R-ग्रुप।
Ans. (क) पेप्टाइड बंधन की त्रिविम रसायन (Stereochemistry of Peptide Bond)
पेप्टाइड बंधन एक एमाइड बंधन है जो एक अमीनो एसिड के कार्बोक्सिल समूह (-COOH) और दूसरे अमीनो एसिड के अमीनो समूह (-NH₂) के बीच बनता है। पेप्टाइड बंधन की त्रिविम रसायन प्रोटीन की संरचना और कार्य को निर्धारित करने में महत्वपूर्ण है।
मुख्य विशेषताऐं:
- समतलीय (Planar): पेप्टाइड बंधन कठोर और समतलीय होता है। अनुनाद (resonance) के कारण, C-N बंधन में आंशिक द्वि-बंधन गुण (partial double bond character) होता है। इस वजह से, इस बंधन के चारों ओर घूर्णन प्रतिबंधित होता है। छह परमाणु – दो आसन्न अल्फा-कार्बन (Cα), कार्बोनिल कार्बन (C), कार्बोनिल ऑक्सीजन (O), एमाइड नाइट्रोजन (N), और एमाइड हाइड्रोजन (H) – एक ही तल में स्थित होते हैं।
- आंशिक द्वि-बंधन गुण: पेप्टाइड बंधन की लंबाई (1.32 Å) एक सामान्य C-N एकल बंधन (1.49 Å) और एक C=N द्वि-बंधन (1.27 Å) के बीच होती है। यह आंशिक द्वि-बंधन गुण इसे कठोरता प्रदान करता है।
- ट्रांस और सिस विन्यास (Trans and Cis Configuration): पेप्टाइड तल में Cα परमाणुओं की स्थिति के कारण, दो संभावित विन्यास होते हैं: ट्रांस और सिस। ट्रांस विन्यास में, Cα परमाणु पेप्टाइड बंधन के विपरीत किनारों पर होते हैं। सिस विन्यास में, वे एक ही तरफ होते हैं। सिस विन्यास में पार्श्व श्रृंखलाओं (R-groups) के बीच त्रिविम बाधा (steric hindrance) के कारण, लगभग सभी पेप्टाइड बंधन (प्रोलाइन को छोड़कर) प्रोटीन में ट्रांस विन्यास में पाए जाते हैं, जो अधिक स्थिर है।
- घूर्णन की स्वतंत्रता: जबकि पेप्टाइड बंधन स्वयं कठोर होता है, पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला N-Cα बंधन (फाई, φ कोण) और Cα-C बंधन (साई, ψ कोण) के चारों ओर घूम सकती है। ये मरोड़ कोण (torsion angles) पॉलीपेप्टाइड रीढ़ की हड्डी के लचीलेपन और विभिन्न द्वितीयक संरचनाओं (जैसे अल्फा-हेलिक्स और बीटा-शीट) के निर्माण के लिए जिम्मेदार हैं।
(ख) R-समूह की प्रकृति पर आधारित अमीनो एसिड का वर्गीकरण
अमीनो एसिड को उनकी पार्श्व श्रृंखला (R-समूह) के रासायनिक गुणों, विशेष रूप से उनकी ध्रुवीयता और आवेश के आधार पर वर्गीकृत किया जाता है। यह वर्गीकरण प्रोटीन की संरचना और कार्य को समझने के लिए मौलिक है।
मुख्य वर्ग:
- अध्रुवीय, एलिफैटिक R-समूह (Nonpolar, Aliphatic R-groups): इन अमीनो एसिड में हाइड्रोफोबिक (जल-प्रतिकर्षी) पार्श्व श्रृंखलाएं होती हैं। वे प्रोटीन के आंतरिक भाग में पाए जाते हैं, जलीय वातावरण से दूर।
- उदाहरण: ग्लाइसिन (Glycine, Gly), एलेनिन (Alanine, Ala), वैलीन (Valine, Val), ल्यूसीन (Leucine, Leu), आइसोल्यूसीन (Isoleucine, Ile), प्रोलाइन (Proline, Pro) ।
- ऐरोमैटिक R-समूह (Aromatic R-groups): इन अमीनो एसिड में ऐरोमैटिक रिंग वाली पार्श्व श्रृंखलाएं होती हैं। वे अपेक्षाकृत अध्रुवीय (हाइड्रोफोबिक) होते हैं।
- उदाहरण: फेनिलएलनिन (Phenylalanine, Phe), टायरोसिन (Tyrosine, Tyr), ट्रिप्टोफैन (Tryptophan, Trp) । टायरोसिन और ट्रिप्टोफैन फेनिलएलनिन की तुलना में कुछ अधिक ध्रुवीय होते हैं।
- ध्रुवीय, अनावेशित R-समूह (Polar, Uncharged R-groups): इन अमीनो एसिड की पार्श्व श्रृंखलाओं में ऐसे कार्यात्मक समूह होते हैं जो हाइड्रोजन बांड बना सकते हैं, जिससे वे पानी में अधिक घुलनशील (हाइड्रोफिलिक) हो जाते हैं। वे आमतौर पर प्रोटीन की सतह पर पाए जाते हैं।
- उदाहरण: सेरीन (Serine, Ser), थ्रेओनीन (Threonine, Thr), सिस्टीन (Cysteine, Cys), एस्पेराजीन (Asparagine, Asn), ग्लूटामाइन (Glutamine, Gln) ।
- धनात्मक आवेशित (क्षारीय) R-समूह (Positively Charged (Basic) R-groups): इन अमीनो एसिड की पार्श्व श्रृंखलाओं में शारीरिक pH (लगभग 7.4) पर एक धनात्मक आवेश होता है क्योंकि उनमें अमीनो समूह होते हैं।
- उदाहरण: लाइसिन (Lysine, Lys), आर्जिनीन (Arginine, Arg), हिस्टिडीन (Histidine, His) ।
- ऋणात्मक आवेशित (अम्लीय) R-समूह (Negatively Charged (Acidic) R-groups): इन अमीनो एसिड की पार्श्व श्रृंखलाओं में शारीरिक pH पर एक ऋणात्मक आवेश होता है क्योंकि उनमें कार्बोक्सिल समूह होते हैं।
- उदाहरण: एस्पार्टेट (Aspartate, Asp), ग्लूटामेट (Glutamate, Glu) ।
Q5. नेम एनी फाइव मेजर क्लासेज ऑफ़ एंजाइम्स एस क्लासिफाइड बाय एंजाइम कमीशन (EC)। राइट वन एक्साम्पल फॉर ईच क्लास एंड द टाइप ऑफ़ रिएक्शन दे कैटालाइज।
Ans. एंजाइम आयोग (Enzyme Commission, EC) ने एंजाइमों को उनके द्वारा उत्प्रेरित की जाने वाली अभिक्रिया के प्रकार के आधार पर छह मुख्य वर्गों में वर्गीकृत किया है। यहाँ पाँच मुख्य वर्ग, उनके द्वारा उत्प्रेरित अभिक्रिया का प्रकार और प्रत्येक का एक उदाहरण दिया गया है:
1. ऑक्सीडोरिडक्टेस (Oxidoreductases) – EC 1
- अभिक्रिया का प्रकार: ये एंजाइम ऑक्सीकरण-अपचयन (oxidation-reduction) अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, जिसमें एक सब्सट्रेट (इलेक्ट्रॉन दाता) से दूसरे (इलेक्ट्रॉन स्वीकर्ता) में इलेक्ट्रॉनों (या हाइड्रोजन परमाणुओं) का स्थानांतरण शामिल होता है।
- सामान्य अभिक्रिया: A(reduced) + B(oxidized) ⇌ A(oxidized) + B(reduced)
- उदाहरण: लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (Lactate dehydrogenase) । यह एंजाइम पाइरूवेट और लैक्टेट के बीच के अंतर-रूपांतरण को उत्प्रेरित करता है, जिसमें NAD⁺/NADH सह-एंजाइम के रूप में कार्य करता है। अभिक्रिया: पाइरूवेट + NADH + H⁺ ⇌ लैक्टेट + NAD⁺
2. ट्रांसफरेस (Transferases) – EC 2
- अभिक्रिया का प्रकार: ये एंजाइम एक अणु (दाता) से दूसरे अणु (स्वीकर्ता) में एक कार्यात्मक समूह (जैसे मिथाइल, एसाइल, अमीनो या फॉस्फेट समूह) के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।
- सामान्य अभिक्रिया: A-X + B ⇌ A + B-X
- उदाहरण: हेक्सोकाइनेज (Hexokinase) । यह ग्लाइकोलाइसिस का एक महत्वपूर्ण एंजाइम है जो ATP से ग्लूकोज में एक फॉस्फेट समूह को स्थानांतरित करता है, जिससे ग्लूकोज-6-फॉस्फेट बनता है। अभिक्रिया: ग्लूकोज + ATP → ग्लूकोज-6-फॉस्फेट + ADP
3. हाइड्रोलेस (Hydrolases) – EC 3
- अभिक्रिया का प्रकार: ये एंजाइम हाइड्रोलिसिस (जल-अपघटन) अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, जिसमें पानी के एक अणु को जोड़कर एक रासायनिक बंधन को तोड़ा जाता है।
- सामान्य अभिक्रिया: A-B + H₂O ⇌ A-H + B-OH
- उदाहरण: ट्रिप्सिन (Trypsin) । यह एक पाचन एंजाइम है जो पेप्टाइड बंधनों को हाइड्रोलाइज करके प्रोटीन को छोटे पॉलीपेप्टाइड्स या अमीनो एसिड में तोड़ता है। अभिक्रिया: प्रोटीन + H₂O → पेप्टाइड्स + अमीनो एसिड
4. लाएज (Lyases) – EC 4
- अभिक्रिया का प्रकार: ये एंजाइम हाइड्रोलिसिस या ऑक्सीकरण के अलावा अन्य माध्यमों से रासायनिक बंधनों को तोड़ते हैं, जिससे अक्सर एक नया द्वि-बंधन (double bond) या एक नई रिंग संरचना बनती है, या इसके विपरीत (द्वि-बंधन में समूहों को जोड़ना)।
- सामान्य अभिक्रिया: A-B ⇌ A=B + X-Y (एक अणु से समूहों को हटाना) या X-A-B-Y → A=B + X-Y
- उदाहरण: एल्डोलेज (Aldolase) । यह ग्लाइकोलाइसिस में फ्रुक्टोज-1,6-बाइफॉस्फेट को ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट और डाइहाइड्रॉक्सीएसिटोन फॉस्फेट में विभाजित करता है। अभिक्रिया: फ्रुक्टोज-1,6-बाइफॉस्फेट ⇌ ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट + डाइहाइड्रॉक्सीएसिटोन फॉस्फेट
5. आइसोमरेज (Isomerases) – EC 5
- अभिक्रिया का प्रकार: ये एंजाइम एक ही अणु के भीतर समूहों के पुनर्व्यवस्था के माध्यम से आइसोमराइजेशन (समावयवीकरण) अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं, जिससे एक अणु अपने एक आइसोमर में परिवर्तित हो जाता है।
- सामान्य अभिक्रिया: A ⇌ B (जहाँ A और B आइसोमर हैं)
- उदाहरण: ट्राइओस फॉस्फेट आइसोमरेज (Triose Phosphate Isomerase) । यह ग्लाइकोलाइसिस में डाइहाइड्रॉक्सीएसिटोन फॉस्फेट (DHAP) और ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट (G3P) के बीच के प्रतिवर्ती रूपांतरण को उत्प्रेरित करता है। अभिक्रिया: डाइहाइड्रॉक्सीएसिटोन फॉस्फेट ⇌ ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट
Q6. (a) डिफाइन द फॉलोइंग इन द कॉन्टेक्स्ट ऑफ़ मैकेनिज्म ऑफ़ ड्रग एक्शन : (i) स्टिमुलेशन (ii) डिप्रेशन (iii) इरिटेशन (iv) रिप्लेसमेंट (v) साइटोटॉक्सिक एक्शन। (b) एक्सप्लेन द डिफ्रेंस बिटवीन कॉम्पिटिटिव एंड नॉन-कॉम्पिटिटिव इनहिबिशन ऑफ़ एंजाइम्स।
Ans. (क) औषध क्रिया की क्रियाविधि के संदर्भ में परिभाषाएं:
- (i) उद्दीपन (Stimulation): यह एक ऐसी औषध क्रिया है जिसमें किसी विशेष अंग या कोशिका प्रणाली की गतिविधि में वृद्धि होती है। औषध कोशिका की अंतर्निहित शारीरिक क्रिया को बढ़ाती है। उदाहरण: एड्रेनालाईन का हृदय गति और बल को बढ़ाना।
- (ii) अवसादन/निराशा (Depression): यह उद्दीपन के विपरीत है। इसमें किसी विशेष अंग या कोशिका प्रणाली की गतिविधि में कमी आती है। औषध शारीरिक क्रिया को मंद या बाधित करती है। उदाहरण: बार्बिट्यूरेट्स का केंद्रीय तंत्रिका तंत्र (CNS) पर अवसादक प्रभाव, जिससे शांति और नींद आती है।
- (iii) जलन (Irritation): यह एक गैर-विशिष्ट, अक्सर हानिकारक प्रभाव है जो औषध द्वारा जीवित ऊतकों पर लगाया जाता है। यह प्रभाव औषध की सांद्रता पर निर्भर करता है। हल्की जलन से हल्की उत्तेजना हो सकती है (जैसे, कफ सिरप में अमोनियम क्लोराइड), जबकि तीव्र जलन से सूजन, परिगलन (necrosis) और कोशिका क्षति हो सकती है।
- (iv) प्रतिस्थापन (Replacement): यह क्रियाविधि उन औषधों पर लागू होती है जिनका उपयोग शरीर में किसी प्राकृतिक पदार्थ की कमी को पूरा करने के लिए किया जाता है। ये औषधें शरीर में हार्मोन, विटामिन या न्यूरोट्रांसमीटर जैसे आवश्यक यौगिकों की जगह लेती हैं। उदाहरण: मधुमेह के रोगियों में इंसुलिन का उपयोग, या हाइपोथायरायडिज्म में थायरोक्सिन हार्मोन का प्रतिस्थापन।
- (v) कोशिकाआविषी क्रिया (Cytotoxic Action): इस प्रकार की क्रिया में औषध कोशिकाओं के लिए विषाक्त होती है। इसका उपयोग विशेष रूप से हमलावर सूक्ष्मजीवों (जैसे बैक्टीरिया, वायरस) या कैंसर कोशिकाओं को नष्ट करने या मारने के लिए किया जाता है, जबकि मेजबान कोशिकाओं को कम से कम नुकसान पहुंचाया जाता है। उदाहरण: पेनिसिलिन एंटीबायोटिक का बैक्टीरिया की कोशिका भित्ति पर साइटोटॉक्सिक प्रभाव, या कीमोथेरेपी औषधों का तेजी से विभाजित होने वाली कैंसर कोशिकाओं पर प्रभाव।
(ख) एंजाइम का प्रतिस्पर्धात्मक और अप्रतिस्पर्धात्मक संदमन
एंजाइम संदमन एक ऐसी प्रक्रिया है जिसमें एक अणु (संदमक) एंजाइम से बंधकर उसकी गतिविधि को कम कर देता है। प्रतिस्पर्धात्मक और अप्रतिस्पर्धात्मक संदमन दो मुख्य प्रकार के प्रतिवर्ती (reversible) संदमन हैं।
विशेषता प्रतिस्पर्धात्मक संदमन (Competitive Inhibition) अप्रतिस्पर्धात्मक संदमन (Non-competitive Inhibition) संदमक की संरचना संदमक की संरचना सब्सट्रेट के समान होती है। संदमक की संरचना सब्सट्रेट से भिन्न होती है। बंधन स्थल संदमक एंजाइम के सक्रिय स्थल (active site) पर बंधता है, जहाँ सब्सट्रेट भी बंधता है। संदमक सक्रिय स्थल के अलावा किसी अन्य स्थल पर (जिसे एलोस्टेरिक स्थल (allosteric site) कहा जाता है) बंधता है। सब्सट्रेट सांद्रता का प्रभाव सब्सट्रेट की सांद्रता बढ़ाने से संदमन को दूर किया जा सकता है , क्योंकि सब्सट्रेट संदमक को सक्रिय स्थल से विस्थापित कर सकता है। सब्सट्रेट की सांद्रता बढ़ाने से संदमन दूर नहीं होता , क्योंकि संदमक और सब्सट्रेट अलग-अलग स्थलों पर बंधते हैं। Vmax पर प्रभाव अधिकतम वेग (Vmax) अपरिवर्तित रहता है। पर्याप्त उच्च सब्सट्रेट सांद्रता पर Vmax तक पहुंचा जा सकता है। अधिकतम वेग (Vmax) कम हो जाता है । संदमक एंजाइम की उत्प्रेरक क्षमता को कम कर देता है। Km पर प्रभाव माइकलिस स्थिरांक (Km) बढ़ जाता है । इसका मतलब है कि Vmax का आधा प्राप्त करने के लिए अधिक सब्सट्रेट की आवश्यकता होती है। शुद्ध अप्रतिस्पर्धात्मक संदमन में Km अपरिवर्तित रहता है। संदमक एंजाइम के लिए सब्सट्रेट की बंधुता को प्रभावित नहीं करता है। उदाहरण सक्सिनेट डिहाइड्रोजनेज का मेलोनेट द्वारा संदमन। साइनाइड द्वारा साइटोक्रोम ऑक्सीडेज का संदमन।
Q7. (a) व्हाट आर द थ्री मेन रोल्स दैट लिपिड्स प्ले इन द ह्यूमन बॉडी? एक्सप्लेन। (b) डिस्क्राइब द डिफ्रेंसेस बिटवीन स्फिंगोलिपिड्स एंड फॉस्फोलिपिड्स।
Ans. (क) मानव शरीर में लिपिड की तीन मुख्य भूमिकाएँ
लिपिड मैक्रोन्यूट्रिएंट्स का एक विविध समूह है जो पानी में अघुलनशील होते हैं। वे शरीर में कई महत्वपूर्ण भूमिकाएँ निभाते हैं। तीन मुख्य भूमिकाएँ इस प्रकार हैं:
1. ऊर्जा का भंडारण (Energy Storage):
- लिपिड, विशेष रूप से ट्राइग्लिसराइड्स (Triglycerides) के रूप में, शरीर की ऊर्जा के लिए सबसे सघन और कुशल दीर्घकालिक भंडारण रूप हैं। वे वसा ऊतक (adipose tissue) में संग्रहीत होते हैं।
- व्याख्या: कार्बोहाइड्रेट या प्रोटीन की तुलना में, लिपिड प्रति ग्राम अधिक ऊर्जा प्रदान करते हैं। लिपिड के ऑक्सीकरण से लगभग 9 किलो कैलोरी/ग्राम ऊर्जा निकलती है, जबकि कार्बोहाइड्रेट और प्रोटीन से केवल 4 किलो कैलोरी/ग्राम ऊर्जा निकलती है। यह उन्हें ऊर्जा का एक बहुत ही कुशल भंडार बनाता है, जो उपवास या भुखमरी की अवधि के दौरान महत्वपूर्ण ऊर्जा प्रदान करता है।
2. संरचनात्मक घटक (Structural Components):
- लिपिड कोशिकाओं और कोशिकांगों की संरचना के अभिन्न अंग हैं। फॉस्फोलिपिड्स (Phospholipids) और कोलेस्ट्रॉल (Cholesterol) कोशिका झिल्ली के प्रमुख घटक हैं।
- व्याख्या: फॉस्फोलिपिड एक दोहरी परत (bilayer) बनाते हैं जो कोशिका झिल्ली का मूल ढांचा है। यह झिल्ली कोशिका के आंतरिक वातावरण को बाहरी वातावरण से अलग करती है और पदार्थों के आवागमन को नियंत्रित करती है। कोलेस्ट्रॉल झिल्ली में अंतर्निहित होता है और झिल्ली की तरलता और स्थिरता को बनाए रखने में मदद करता है। इस प्रकार, लिपिड सेलुलर अखंडता और कार्य के लिए मौलिक हैं।
3. संकेतन और विनियमन (Signaling and Regulation):
- लिपिड और लिपिड-व्युत्पन्न अणु शक्तिशाली संकेतन अणु और नियामक के रूप में कार्य करते हैं।
- व्याख्या:
- हार्मोन: स्टेरॉयड हार्मोन (जैसे एस्ट्रोजन, टेस्टोस्टेरोन, और कोर्टिसोल) कोलेस्ट्रॉल से प्राप्त होते हैं और चयापचय, विकास और प्रजनन जैसी विभिन्न शारीरिक प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं।
- सिग्नलिंग अणु: इकोसैनोइड्स (जैसे प्रोस्टाग्लैंडिंस) सूजन, रक्त के थक्के और रक्तचाप के नियमन में शामिल होते हैं।
- वसा में घुलनशील विटामिन: विटामिन ए, डी, ई, और के लिपिड हैं और दृष्टि, कैल्शियम चयापचय, एंटीऑक्सीडेंट रक्षा और रक्त के थक्के जमने जैसी महत्वपूर्ण भूमिकाएँ निभाते हैं।
(ख) स्फिंगोलिपिड और फॉस्फोलिपिड के बीच अंतर
फॉस्फोलिपिड और स्फिंगोलिपिड दोनों झिल्ली लिपिड के महत्वपूर्ण वर्ग हैं, लेकिन उनकी संरचनात्मक विशेषताओं में महत्वपूर्ण अंतर हैं।
विशेषता फॉस्फोलिपिड (Phospholipids) स्फिंगोलिपिड (Sphingolipids) आधार-संरचना (Backbone) आमतौर पर एक ग्लिसरॉल (Glycerol) अणु (तीन-कार्बन अल्कोहल)। इन्हें ग्लिसरोफॉस्फोलिपिड भी कहा जाता है। एक स्फिंगोसिन (Sphingosine) अणु (एक लंबी-श्रृंखला वाला अमीनो अल्कोहल)। फैटी एसिड लिंकेज दो फैटी एसिड ग्लिसरॉल बैकबोन से एस्टर बंध (Ester bonds) द्वारा जुड़े होते हैं। एक फैटी एसिड स्फिंगोसिन के अमीनो समूह से एमाइड बंध (Amide bond) द्वारा जुड़ा होता है, जिससे एक सेरामाइड (ceramide) बनता है। फॉस्फेट समूह सभी फॉस्फोलिपिड में एक फॉस्फेट समूह होता है, जो ग्लिसरॉल के तीसरे कार्बन से जुड़ा होता है। केवल कुछ स्फिंगोलिपिड में फॉस्फेट समूह होता है (जैसे, स्फिंगोमाईलिन)। कई अन्य स्फिंगोलिपिड (ग्लाइकोलिपिड) में फॉस्फेट के बजाय एक कार्बोहाइड्रेट अणु जुड़ा होता है। उप-वर्ग उदाहरणों में फॉस्फेटिडिलकोलाइन, फॉस्फेटिडिलएथेनॉलअमाइन, और फॉस्फेटिडिलसेरीन शामिल हैं। उप-वर्गों में स्फिंगोमाईलिन (फॉस्फोलिपिड), सेरेब्रोसाइड्स (ग्लाइकोलिपिड), और गैंग्लियोसाइड्स (ग्लाइकोलिपिड) शामिल हैं। मुख्य भूमिका मुख्य रूप से सभी कोशिकाओं में कोशिका झिल्ली की संरचनात्मक नींव बनाते हैं। विशेष रूप से तंत्रिका तंत्र की कोशिकाओं की झिल्लियों में प्रचुर मात्रा में होते हैं, जहाँ वे कोशिका संकेतन और पहचान में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
Q8. डिस्क्राइब द स्टेप्स इन्वॉल्वड इन द यूरिया साइकिल यूजिंग ए डायग्राम।
Ans.
यूरिया चक्र (Urea Cycle)
यूरिया चक्र, जिसे ऑर्निथिन चक्र भी कहा जाता है, मुख्य रूप से यकृत (liver) की कोशिकाओं में होने वाली चयापचय अभिक्रियाओं की एक श्रृंखला है। इसका मुख्य उद्देश्य अमीनो एसिड के अपचय से उत्पन्न होने वाले अत्यधिक विषैले अमोनिया (NH₃) को कम विषैले यौगिक यूरिया (Urea) में परिवर्तित करना है, जिसे बाद में गुर्दों द्वारा मूत्र के माध्यम से शरीर से बाहर निकाल दिया जाता है।
यह चक्र यकृत कोशिकाओं के दो भागों में होता है: पहले दो चरण माइटोकॉन्ड्रिया में होते हैं, और शेष तीन चरण साइटोसोल में होते हैं।
यूरिया चक्र में शामिल चरण:
चरण 1: कार्बामॉयल फॉस्फेट का निर्माण (माइटोकॉन्ड्रिया में)
- अमोनिया (NH₄⁺) बाइकार्बोनेट (HCO₃⁻) के साथ अभिक्रिया करता है। इस अभिक्रिया में दो ATP अणुओं की ऊर्जा का उपयोग होता है और यह कार्बामॉयल फॉस्फेट सिंथेटेस I (CPS I) एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती है।
- अभिक्रिया: NH₄⁺ + HCO₃⁻ + 2ATP → कार्बामॉयल फॉस्फेट + 2ADP + Pi
चरण 2: सिट्रुलिन का निर्माण (माइटोकॉन्ड्रिया में)
- कार्बामॉयल फॉस्फेट अपना कार्बामॉयल समूह ऑर्निथिन को स्थानांतरित करता है, जिससे सिट्रुलिन बनता है। यह अभिक्रिया ऑर्निथिन ट्रांसकार्बामॉयलेस (OTC) द्वारा उत्प्रेरित होती है।
- अभिक्रिया: कार्बामॉयल फॉस्फेट + ऑर्निथिन → सिट्रुलिन + Pi
- इसके बाद सिट्रुलिन माइटोकॉन्ड्रिया से साइटोसोल में स्थानांतरित हो जाता है।
चरण 3: आर्जिनिनोसक्सिनेट का निर्माण (साइटोसोल में)
- साइटोसोल में, सिट्रुलिन एस्पार्टेट (जो यूरिया अणु के लिए दूसरा नाइट्रोजन परमाणु प्रदान करता है) के साथ संघनित होता है। यह अभिक्रिया ATP पर निर्भर है और आर्जिनिनोसक्सिनेट सिंथेटेस द्वारा उत्प्रेरित होती है, जिससे आर्जिनिनोसक्सिनेट बनता है।
- अभिक्रिया: सिट्रुलिन + एस्पार्टेट + ATP → आर्जिनिनोसक्सिनेट + AMP + PPi
चरण 4: फ्यूमरेट और आर्जिनीन का निर्माण (साइटोसोल में)
- आर्जिनिनोसक्सिनेट लाएज एंजाइम आर्जिनिनोसक्सिनेट को दो अणुओं में तोड़ता है: आर्जिनीन और फ्यूमरेट ।
- अभिकrazia: आर्जिनिनोसक्सिनेट → आर्जिनीन + फ्यूमरेट
- फ्यूमरेट क्रेब्स चक्र में प्रवेश कर सकता है, इस प्रकार यूरिया चक्र और क्रेब्स चक्र को जोड़ता है।
चरण 5: यूरिया और ऑर्निथिन का निर्माण (साइटोसोल में)
- अंतिम चरण में, आर्जिनेस एंजाइम पानी के एक अणु का उपयोग करके आर्जिनीन को यूरिया और ऑर्निथिन में तोड़ देता है।
- अभिक्रिया: आर्जिनीन + H₂O → यूरिया + ऑर्निथिन
- उत्पन्न यूरिया रक्तप्रवाह में छोड़ा जाता है, गुर्दों तक ले जाया जाता है और उत्सर्जित कर दिया जाता है। ऑर्निथिन को चक्र को जारी रखने के लिए वापस माइटोकॉन्ड्रिया में ले जाया जाता है।
यूरिया चक्र का आरेख (Diagrammatic Representation):
(कृपया ध्यान दें कि यह एक पाठ-आधारित आरेख है)
+————————————————-+ | साइटोसोल | | | (चरण 5) यूरिया <– (आर्जिनेस) — आर्जिनीन <– (चरण 4) ↑ H₂O ↑ (आर्जिनिनोसक्सिनेट लाएज) | | | ऑर्निथिन ——————–> आर्जिनिनोसक्सिनेट <— फ्यूमरेट | (पुनर्जनन और परिवहन) | | | (चरण 3) (आर्जिनिनोसक्सिनेट सिंथेटेस) +———————————|—————–+ | माइटोकॉन्ड्रिया की झिल्ली | +———————————|—————–+ | ऑर्निथिन (अंदर आता है) | सिट्रुलिन (बाहर जाता है) | ↑ | सिट्रुलिन | ↑ (चरण 2) (ऑर्निथिन ट्रांसकार्बामॉयलेस) | कार्बामॉयल फॉस्फेट | ↑ (चरण 1) (CPS I) | NH₄⁺ + HCO₃⁻ + 2ATP | | | माइटोकॉन्ड्रियल मैट्रिक्स | +————————————————-+
कुल अभिक्रिया:
2 NH₄⁺ + HCO₃⁻ + 3 ATP + H₂O → यूरिया + 2 ADP + 4 Pi + AMP + 2 H⁺
IGNOU BCHET-149 Previous Year Solved Question Paper in English
Q1. (a) Discuss the structure and function of mitochondria, highlighting their role in cellular energy production. (b) Match the following : (i) Light harvesting organelles (ii) Peroxysomes (iii) Vacuoles (iv) Mitochondria (v) ATP; (1) Energy currency of a cell (2) Chloroplast (3) Powerhouse of cells (4) Hydrogen peroxide decomposition (5) Storing and transport of nutrients
Ans. (a) Structure and Function of Mitochondria Mitochondria, often called the ” powerhouses ” of the cell, are double-membrane-bound organelles found in most eukaryotic cells. Their primary role is to generate most of the cell’s supply of energy for use. Structure:
- Outer Membrane: It is smooth and encloses the organelle. It is permeable, allowing small molecules and ions to pass through easily.
- Inner Membrane: It is selectively permeable and folded into numerous cristae. These folds, known as cristae , significantly increase the surface area, providing more space for energy production. This membrane houses the proteins of the electron transport chain (ETC) and the ATP synthase enzyme.
- Intermembrane Space: This is the region between the outer and inner membranes. It plays a crucial role in establishing the proton gradient.
- Matrix: This is the gel-like substance within the inner membrane. It contains mitochondrial DNA (mtDNA), ribosomes, enzymes, and various molecules required for the Krebs cycle.
Function and Role in Cellular Energy Production:
Mitochondria generate energy through a process called
cellular respiration
. This process converts glucose and other nutrients into
Adenosine Triphosphate (ATP)
, which is the energy currency of the cell.
This process occurs in three main stages:
- Glycolysis (in cytoplasm): Glucose is broken down into pyruvate.
- Krebs Cycle (or Citric Acid Cycle): In the mitochondrial matrix, pyruvate is converted to acetyl-CoA, which enters the Krebs cycle. This cycle generates high-energy electron carriers NADH and FADH₂.
- Oxidative Phosphorylation (Electron Transport Chain): This process occurs on the inner mitochondrial membrane. Electrons from NADH and FADH₂ are passed through the Electron Transport Chain (ETC), causing protons to be pumped into the intermembrane space. This creates an electrochemical gradient. Protons flow back into the matrix through ATP synthase, which drives the production of large amounts of ATP.
Thus, mitochondria are central to the cell’s metabolism and energy needs.
(b)
Match the following:
- (i) Light harvesting organelles – (2) Chloroplast
- (ii) Peroxysomes – (4) Hydrogen peroxide decomposition
- (iii) Vacuoles – (5) Storing and transport of nutrients
- (iv) Mitochondria – (3) Powerhouse of cells
- (v) ATP – (1) Energy currency of a cell
Q2. (a) What are lysosomes? Describe their function and significance in a eukaryotic cell. (b) Write short notes on the following : (i) Cytoskeleton (ii) Insulin
Ans. (a) Lysosomes: Function and Significance Lysosomes are membrane-bound organelles found in eukaryotic cells. They are considered the ” digestive system ” or ” waste disposal system ” of the cell. They contain a variety of hydrolytic enzymes (e.g., proteases, lipases, nucleases) that work best in an acidic environment (around pH 5). Functions:
- Intracellular Digestion: Lysosomes digest foreign materials (like bacteria, viruses) taken up by the cell through phagocytosis or endocytosis. This process is called heterophagy .
- Autophagy: They also break down and recycle the cell’s own old or damaged organelles. This process helps in cellular renewal and provides energy during times of stress.
- Cellular Defense: In immune cells (like macrophages), lysosomes are crucial for destroying pathogens.
- Programmed Cell Death (Apoptosis): In some situations, lysosomes can release their enzymes into the cytoplasm, leading to cell death, a process known as apoptosis or programmed cell death.
Significance:
The significance of lysosomes lies in maintaining cellular homeostasis. They keep the cell healthy by removing waste, recycling nutrients, and defending against pathogens. A deficiency in lysosomal enzymes can lead to various “lysosomal storage diseases,” such as Tay-Sachs disease, where undigested materials accumulate in cells, causing severe health problems.
(b)
Short Notes:
(i) Cytoskeleton:
The cytoskeleton is a complex, dynamic network of protein filaments extending throughout the cytoplasm of eukaryotic cells. It is composed of three main types of filaments:
microtubules, microfilaments (actin filaments), and intermediate filaments
.
The main functions of the cytoskeleton are:
- Structural Support: It gives the cell its shape and mechanical strength.
- Cell Motility: It aids in cell movement through cilia and flagella, and amoeboid movement.
- Intracellular Transport: It acts as a “highway” for the transport of organelles, vesicles, and molecules within the cell. Motor proteins like kinesin and dynein move along these filaments.
- Cell Division: During cell division, microtubules form the mitotic spindle, which is essential for separating chromosomes.
(ii) Insulin:
Insulin is a
peptide hormone
produced and secreted by the
beta cells
of the islets of Langerhans in the pancreas. It plays a central role in regulating the metabolism of carbohydrates and fats in the body.
The primary function of insulin is to lower blood glucose levels. Its main actions are:
- It stimulates the liver, fat, and skeletal muscle cells to take up glucose from the blood.
- It promotes the storage of glucose as glycogen in the liver and muscles.
- It inhibits the production of glucose in the liver (gluconeogenesis).
- It promotes the synthesis of fats and inhibits the breakdown of fat.
When the body cannot produce enough insulin or cannot use it effectively, it leads to a condition called
diabetes mellitus
, where blood sugar levels become dangerously high.
Q3. (a) Write the product(s) that are obtained when D-glucose reacts with the following : (i) Conc. Sulphuric acid (ii) Bromine water (iii) Nitric acid (iv) Tollen’s reagent (v) Three equivalents of phenyl hydrazine. (b) Write three different tests used to differentiate reducing and non-reducing sugars. Why is Sucrose classified as non-reducing sugar while Maltose and Lactose are considered reducing sugars?
Ans. (a) Products of reactions with D-glucose:
- (i) Conc. Sulphuric acid (H₂SO₄): Concentrated sulfuric acid is a strong dehydrating agent. It removes water molecules from glucose (C₆H₁₂O₆), leaving behind a black mass of carbon and water (6C + 6H₂O).
- (ii) Bromine water (Br₂/H₂O): Bromine water is a mild oxidizing agent. It oxidizes the aldehyde group (-CHO) of D-glucose to a carboxylic acid group (-COOH), forming D-gluconic acid .
- (iii) Nitric acid (HNO₃): Nitric acid is a strong oxidizing agent. It oxidizes both the aldehyde group (at C1) and the primary alcohol group (at C6) of D-glucose to carboxylic acid groups, forming D-glucaric acid (saccharic acid) .
- (iv) Tollen’s reagent ([Ag(NH₃)₂]⁺): Tollen’s reagent oxidizes the aldehyde group of glucose, forming the D-gluconate ion . In this process, the Ag⁺ ions are reduced to metallic silver (Ag), which forms a ” silver mirror ” on the walls of the test tube.
- (v) Three equivalents of phenyl hydrazine: D-glucose reacts with three equivalents of phenylhydrazine to form D-glucosazone (an osazone) . This is a yellow crystalline solid. The first molecule condenses with the aldehyde group to form a phenylhydrazone. The second molecule oxidizes the hydroxyl group at C2 to a ketone group. The third molecule condenses with this newly formed ketone group to form the osazone.
(b)
Reducing and Non-reducing Sugars
Three tests to differentiate between reducing and non-reducing sugars:
- Benedict’s Test: Benedict’s reagent (a solution of copper sulfate, sodium citrate, and sodium carbonate) is heated with the sugar solution. If the sugar is reducing, it will reduce the blue Cu²⁺ ions to a red-orange precipitate of Cu₂O (copper(I) oxide).
- Fehling’s Test: This uses two solutions, Fehling’s A (copper sulfate) and Fehling’s B (sodium potassium tartrate and sodium hydroxide). In the presence of a reducing sugar, heating the solution causes the reduction of Cu²⁺ ions to a red precipitate of Cu₂O.
- Tollen’s Test: As described above, a reducing sugar reduces the Ag⁺ ions in Tollen’s reagent (ammoniacal silver nitrate) to metallic silver, forming a silver mirror.
Classification of Sucrose, Maltose, and Lactose:
A sugar is considered reducing if its molecule has a free
hemiacetal or hemiketal
group. This group allows the ring to open, forming a free aldehyde or ketone group that can be oxidized (and thus reduce the test reagents).
- Maltose and Lactose: These are both disaccharides. In both maltose (glucose + glucose) and lactose (galactose + glucose), the anomeric carbon of one monosaccharide unit is involved in the glycosidic bond, but the anomeric carbon of the other unit remains free . This free hemiacetal group allows them to ring-open in solution and expose an aldehyde group, making them reducing sugars .
- Sucrose: Sucrose (glucose + fructose) is a non-reducing sugar . This is because the anomeric carbon of glucose (C1) and the anomeric carbon of fructose (C2) are both involved in forming the glycosidic bond (an α-1,β-2 linkage). As a result, there is no free hemiacetal or hemiketal group available. The ring cannot open, and therefore it cannot reduce the test reagents.
Q4. (a) Describe the stereochemistry of peptide bond. (b) Describe the classification of amino acids based on the nature of R-group.
Ans. (a) Stereochemistry of the Peptide Bond The peptide bond is an amide bond that forms between the carboxyl group (-COOH) of one amino acid and the amino group (-NH₂) of another. The stereochemistry of the peptide bond is critical in determining the structure and function of proteins. Key Features:
- Planar: The peptide bond is rigid and planar. Due to resonance, the C-N bond has partial double bond character . Because of this, rotation around this bond is restricted. Six atoms—the two adjacent alpha-carbons (Cα), the carbonyl carbon (C), the carbonyl oxygen (O), the amide nitrogen (N), and the amide hydrogen (H)—lie in a single plane.
- Partial Double Bond Character: The length of the peptide bond (1.32 Å) is intermediate between a normal C-N single bond (1.49 Å) and a C=N double bond (1.27 Å). This partial double bond character imparts its rigidity.
- Trans and Cis Configuration: Due to the position of the Cα atoms in the peptide plane, two configurations are possible: trans and cis. In the trans configuration , the Cα atoms are on opposite sides of the peptide bond. In the cis configuration , they are on the same side. Due to steric hindrance between the side chains (R-groups) in the cis form, nearly all peptide bonds in proteins (except for those involving proline) are found in the more stable trans configuration .
- Rotational Freedom: While the peptide bond itself is rigid, the polypeptide backbone can rotate around the N-Cα bond (the phi, φ angle) and the Cα-C bond (the psi, ψ angle). These torsion angles are responsible for the flexibility of the polypeptide backbone and the formation of different secondary structures (like alpha-helices and beta-sheets).
(b)
Classification of Amino Acids Based on R-Group Nature
Amino acids are classified based on the chemical properties of their side chains (R-groups), specifically their polarity and charge. This classification is fundamental to understanding protein structure and function.
Major Classes:
- Nonpolar, Aliphatic R-groups: These amino acids have hydrophobic (water-repelling) side chains. They tend to be found in the interior of proteins, away from the aqueous environment.
- Examples: Glycine (Gly), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Proline (Pro) .
- Aromatic R-groups: These amino acids have side chains containing aromatic rings. They are relatively nonpolar (hydrophobic).
- Examples: Phenylalanine (Phe), Tyrosine (Tyr), Tryptophan (Trp) . Tyrosine and tryptophan are somewhat more polar than phenylalanine.
- Polar, Uncharged R-groups: The side chains of these amino acids contain functional groups that can form hydrogen bonds, making them more soluble in water (hydrophilic). They are typically found on the surface of proteins.
- Examples: Serine (Ser), Threonine (Thr), Cysteine (Cys), Asparagine (Asn), Glutamine (Gln) .
- Positively Charged (Basic) R-groups: These amino acids have side chains that carry a positive charge at physiological pH (around 7.4) because they contain amino groups.
- Examples: Lysine (Lys), Arginine (Arg), Histidine (His) .
- Negatively Charged (Acidic) R-groups: These amino acids have side chains that carry a negative charge at physiological pH because they contain carboxyl groups.
- Examples: Aspartate (Asp), Glutamate (Glu) .
Q5. Name any five major classes of enzymes as classified by Enzyme Commission (EC). Write one example for each class and the type of reaction they catalyse.
Ans. The Enzyme Commission (EC) has classified enzymes into six main classes based on the type of reaction they catalyze. Here are five major classes, the type of reaction they catalyse, and one example for each: 1. Oxidoreductases – EC 1
- Type of Reaction: These enzymes catalyze oxidation-reduction reactions, which involve the transfer of electrons (or hydrogen atoms) from one substrate (the reductant) to another (the oxidant).
- General Reaction: A(reduced) + B(oxidized) ⇌ A(oxidized) + B(reduced)
- Example: Lactate dehydrogenase . This enzyme catalyzes the inter-conversion between pyruvate and lactate, with NAD⁺/NADH serving as the coenzyme. Reaction: Pyruvate + NADH + H⁺ ⇌ Lactate + NAD⁺
2. Transferases – EC 2
- Type of Reaction: These enzymes catalyze the transfer of a functional group (e.g., a methyl, acyl, amino, or phosphate group) from one molecule (the donor) to another (the acceptor).
- General Reaction: A-X + B ⇌ A + B-X
- Example: Hexokinase . This is a key enzyme in glycolysis that transfers a phosphate group from ATP to glucose, forming glucose-6-phosphate. Reaction: Glucose + ATP → Glucose-6-phosphate + ADP
3. Hydrolases – EC 3
- Type of Reaction: These enzymes catalyze hydrolysis reactions, in which a chemical bond is broken by the addition of a water molecule.
- General Reaction: A-B + H₂O ⇌ A-H + B-OH
- Example: Trypsin . This is a digestive enzyme that breaks down proteins into smaller polypeptides or amino acids by hydrolyzing peptide bonds. Reaction: Protein + H₂O → Peptides + Amino acids
4. Lyases – EC 4
- Type of Reaction: These enzymes catalyze the cleavage of chemical bonds by means other than hydrolysis or oxidation, often forming a new double bond or a new ring structure, or vice versa (adding groups to a double bond).
- General Reaction: A-B ⇌ A=B + X-Y (elimination) or X-A-B-Y → A=B + X-Y
- Example: Aldolase . In glycolysis, it cleaves fructose-1,6-bisphosphate into glyceraldehyde-3-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. Reaction: Fructose-1,6-bisphosphate ⇌ Glyceraldehyde-3-phosphate + Dihydroxyacetone phosphate
5. Isomerases – EC 5
- Type of Reaction: These enzymes catalyze isomerization reactions, converting a molecule into one of its isomers through the rearrangement of groups within the same molecule.
- General Reaction: A ⇌ B (where A and B are isomers)
- Example: Triose Phosphate Isomerase . It catalyzes the reversible conversion between dihydroxyacetone phosphate (DHAP) and glyceraldehyde-3-phosphate (G3P) in glycolysis. Reaction: Dihydroxyacetone phosphate ⇌ Glyceraldehyde-3-phosphate
Q6. (a) Define the following in the context of mechanism of drug action : (i) Stimulation (ii) Depression (iii) Irritation (iv) Replacement (v) Cytotoxic action. (b) Explain the difference between competitive and non-competitive inhibition of enzymes.
Ans. (a) Definitions in the Context of Drug Action Mechanism:
- (i) Stimulation: This is a drug action that results in an increase in the activity of a specific organ or cell system. The drug enhances the underlying physiological function of the cell. Example: Adrenaline stimulating the heart rate and force of contraction.
- (ii) Depression: This is the opposite of stimulation. It involves a decrease in the activity of a specific organ or cell system. The drug slows down or inhibits a physiological function. Example: The depressant effect of barbiturates on the central nervous system (CNS), leading to sedation and sleep.
- (iii) Irritation: This is a non-specific, often noxious effect exerted by a drug on living tissues. The effect depends on the concentration of the drug. Mild irritation may cause slight stimulation (e.g., ammonium chloride in cough syrups), whereas strong irritation can lead to inflammation, necrosis, and cell damage.
- (iv) Replacement: This mechanism applies to drugs used to remedy a deficiency of a natural substance in the body. These drugs substitute for essential compounds like hormones, vitamins, or neurotransmitters that the body is lacking. Example: The use of insulin in diabetic patients, or the replacement of thyroxine hormone in hypothyroidism.
- (v) Cytotoxic Action: This type of action involves the drug being toxic to cells. It is selectively used to kill or destroy invading microorganisms (like bacteria, viruses) or cancer cells, while causing minimal damage to host cells. Example: The cytotoxic effect of penicillin antibiotics on the bacterial cell wall, or the effect of chemotherapy drugs on rapidly dividing cancer cells.
(b)
Competitive vs. Non-competitive Inhibition of Enzymes
Enzyme inhibition is a process where a molecule (an inhibitor) binds to an enzyme and decreases its activity. Competitive and non-competitive inhibition are two major types of reversible inhibition.
Feature |
Competitive Inhibition |
Non-competitive Inhibition |
Inhibitor Structure |
The inhibitor structurally resembles the substrate. | The inhibitor’s structure is different from the substrate. |
Binding Site |
The inhibitor binds to the active site of the enzyme, where the substrate also binds. |
The inhibitor binds to a site other than the active site (an allosteric site ). |
Effect of Substrate Conc. |
The inhibition can be overcome by increasing the substrate concentration, as the substrate can outcompete the inhibitor for the active site. |
The inhibition cannot be overcome by increasing substrate concentration, as the inhibitor and substrate bind to different sites. |
Effect on Vmax |
The maximum velocity (Vmax) remains unchanged . Vmax can be reached at sufficiently high substrate concentrations. |
The maximum velocity (Vmax) is decreased . The inhibitor reduces the catalytic efficiency of the enzyme. |
Effect on Km |
The Michaelis constant (Km) is increased . This means more substrate is required to achieve half of Vmax. |
In pure non-competitive inhibition, the Km remains unchanged . The inhibitor does not affect the affinity of the substrate for the enzyme. |
Example |
Inhibition of succinate dehydrogenase by malonate. | Inhibition of cytochrome oxidase by cyanide. |
Q7. (a) What are the three main roles that lipids play in the human body? Explain. (b) Describe the differences between sphingolipids and phospholipids.
Ans. (a) Three Main Roles of Lipids in the Human Body Lipids are a diverse group of macronutrients that are insoluble in water. They play several vital roles in the body. The three main roles are: 1. Energy Storage:
- Lipids, particularly in the form of Triglycerides , are the most concentrated and efficient long-term storage form of energy for the body. They are stored in adipose tissue.
- Explanation: Compared to carbohydrates or proteins, lipids provide more energy per gram. The oxidation of lipids yields about 9 kcal/gram, whereas carbohydrates and proteins yield only 4 kcal/gram. This makes them a very efficient energy reserve, providing crucial energy during periods of fasting or starvation.
2. Structural Components:
- Lipids are integral to the structure of cells and organelles. Phospholipids and cholesterol are major components of cell membranes.
- Explanation: Phospholipids form a bilayer that is the basic framework of the cell membrane. This membrane separates the cell’s internal environment from the external one and regulates the passage of substances. Cholesterol is embedded within the membrane and helps to maintain membrane fluidity and stability. Thus, lipids are fundamental to cellular integrity and function.
3. Signaling and Regulation:
- Lipids and lipid-derived molecules act as potent signaling molecules and regulators.
- Explanation:
- Hormones: Steroid hormones (like estrogen, testosterone, and cortisol) are derived from cholesterol and regulate various physiological processes such as metabolism, growth, and reproduction.
- Signaling Molecules: Eicosanoids (like prostaglandins) are involved in inflammation, blood clotting, and regulation of blood pressure.
- Fat-soluble Vitamins: Vitamins A, D, E, and K are lipids and play vital roles in vision, calcium metabolism, antioxidant defense, and blood coagulation.
(b)
Differences Between Sphingolipids and Phospholipids
Phospholipids and sphingolipids are both important classes of membrane lipids, but they have significant differences in their structural features.
Feature |
Phospholipids |
Sphingolipids |
Backbone |
Usually a Glycerol molecule (a three-carbon alcohol). These are also called glycerophospholipids. |
A Sphingosine molecule (a long-chain amino alcohol). |
Fatty Acid Linkage |
Two fatty acids are attached to the glycerol backbone by Ester bonds . |
One fatty acid is attached to the amino group of sphingosine by an Amide bond , forming a ceramide. |
Phosphate Group |
All phospholipids contain a phosphate group, attached to the third carbon of glycerol. | Only some sphingolipids have a phosphate group (e.g., sphingomyelin). Many other sphingolipids (glycolipids) have a carbohydrate molecule attached instead of a phosphate. |
Sub-classes |
Examples include phosphatidylcholine, phosphatidylethanolamine, and phosphatidylserine. |
Sub-classes include Sphingomyelins (a phospholipid), Cerebrosides (a glycolipid), and Gangliosides (a glycolipid). |
Major Role |
Primarily form the structural foundation of cell membranes in all cells. | Particularly abundant in the membranes of cells in the nervous system, where they play important roles in cell signaling and recognition. |
Q8. Describe the steps involved in the urea cycle using a diagram.
Ans. The Urea Cycle The urea cycle, also known as the ornithine cycle, is a cycle of metabolic reactions that occurs primarily in the cells of the liver. Its main purpose is to convert highly toxic ammonia (NH₃) , produced from the catabolism of amino acids, into the less toxic compound urea , which is then excreted from the body by the kidneys via urine. The cycle takes place in two compartments of the liver cells: the first two steps occur in the mitochondria , and the remaining three steps occur in the cytosol . Steps Involved in the Urea Cycle: Step 1: Formation of Carbamoyl Phosphate (in mitochondria)
- Ammonia (NH₄⁺) reacts with bicarbonate (HCO₃⁻). The reaction requires the energy of two ATP molecules and is catalyzed by the enzyme Carbamoyl Phosphate Synthetase I (CPS I) .
- Reaction: NH₄⁺ + HCO₃⁻ + 2ATP → Carbamoyl Phosphate + 2ADP + Pi
Step 2: Formation of Citrulline (in mitochondria)
- Carbamoyl phosphate transfers its carbamoyl group to ornithine , forming citrulline . This reaction is catalyzed by Ornithine Transcarbamoylase (OTC) .
- Reaction: Carbamoyl Phosphate + Ornithine → Citrulline + Pi
- Citrulline is then transported out of the mitochondria into the cytosol.
Step 3: Formation of Argininosuccinate (in cytosol)
- In the cytosol, citrulline condenses with aspartate (which provides the second nitrogen atom for the urea molecule). This reaction is ATP-dependent and is catalyzed by Argininosuccinate Synthetase , forming argininosuccinate .
- Reaction: Citrulline + Aspartate + ATP → Argininosuccinate + AMP + PPi
Step 4: Formation of Fumarate and Arginine (in cytosol)
- The enzyme Argininosuccinate Lyase cleaves argininosuccinate into two molecules: arginine and fumarate .
- Reaction: Argininosuccinate → Arginine + Fumarate
- Fumarate can enter the Krebs cycle, thus linking the urea cycle and the Krebs cycle.
Step 5: Formation of Urea and Ornithine (in cytosol)
- In the final step, the enzyme Arginase cleaves arginine into urea and ornithine , using a molecule of water.
- Reaction: Arginine + H₂O → Urea + Ornithine
- The urea produced is released into the bloodstream, transported to the kidneys, and excreted. The ornithine is transported back into the mitochondria to continue the cycle.
Diagrammatic Representation of the Urea Cycle:
(Please note this is a text-based diagram)
+-------------------------------------------------+ | CYTOSOL | | |(Step 5) UREA <-- (Arginase) -- ARGININE <-- (Step 4) ↑ H₂O ↑ (Argininosuccinate Lyase) | | | ORNITHINE -------------------> ARGININOSUCCINATE <--- FUMARATE | (Regeneration & transport) | | | (Step 3) (Argininosuccinate Synthetase) +---------------------------------|-----------------+ | MITOCHONDRIAL MEMBRANE | +---------------------------------|-----------------+ | ORNITHINE (enters) | CITRULLINE (exits) | ↑ | CITRULLINE | ↑ (Step 2) (Ornithine Transcarbamoylase) | CARBAMOYL PHOSPHATE | ↑ (Step 1) (CPS I) | NH₄⁺ + HCO₃⁻ + 2ATP | | | MITOCHONDRIAL MATRIX | +-------------------------------------------------+
Overall Reaction: 2 NH₄⁺ + HCO₃⁻ + 3 ATP + H₂O → Urea + 2 ADP + 4 Pi + AMP + 2 H⁺
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