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IGNOU MZO-003 Solved Question Paper PDF
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IGNOU MZO-003 Previous Year Solved Question Paper in Hindi
Q1. (a) एंजाइम गतिकी के ईडी-हॉफस्टी समीकरण को व्युत्पन्न करें और इसके महत्व को समझाएं। 5 (b) वर्णन करें कि रक्त के माध्यम से ऑक्सीजन का परिवहन कैसे होता है। 5
Ans.
(a) ईडी-हॉफस्टी समीकरण की व्युत्पत्ति और महत्व
ईडी-हॉफस्टी समीकरण एंजाइम गतिकी का एक रैखिक रूपांतरण है, जो माइकलिस-मेंटेन समीकरण से प्राप्त होता है।
व्युत्पत्ति: माइकलिस-मेंटेन समीकरण है: v = (Vmax [S]) / (Km + [S]) जहाँ, v = अभिक्रिया का वेग, Vmax = अधिकतम वेग, [S] = सब्सट्रेट सांद्रता, और Km = माइकलिस स्थिरांक है।
इस समीकरण को पुनर्व्यवस्थित करने के लिए, हम दोनों पक्षों को (Km + [S]) से गुणा करते हैं: v (Km + [S]) = Vmax [S] v Km + v [S] = Vmax [S]
अब, दोनों पक्षों को [S] से विभाजित करें: v Km / [S] + v = Vmax
v को दाईं ओर ले जाएँ: v Km / [S] = Vmax – v
अंत में, दोनों पक्षों को Km से विभाजित करें: v / [S] = (Vmax / Km) – (v / Km)
इस समीकरण को पुनर्व्यवस्थित करने पर हमें ईडी-हॉफस्टी समीकरण का सामान्य रूप मिलता है: v = Vmax – Km * (v / [S])
यह y = c + mx के रूप में एक सीधी रेखा का समीकरण है, जहाँ y-अक्ष पर v और x-अक्ष पर v/[S] को प्लॉट किया जाता है।
महत्व:
- रैखिक प्लॉट: यह समीकरण एक रैखिक ग्राफ प्रदान करता है, जिससे Vmax और Km का निर्धारण आसान हो जाता है। ग्राफ में, y-अवरोध (intercept) Vmax है, और ढलान (slope) -Km है।
- डेटा भार में सुधार: लाइनवीवर-बर्क प्लॉट के विपरीत, जो निम्न [S] मानों पर डेटा बिंदुओं को अत्यधिक भार देता है, ईडी-हॉफस्टी प्लॉट डेटा बिंदुओं को अधिक समान रूप से वितरित करता है।
- त्रुटि न्यूनीकरण: यह उच्च सब्सट्रेट सांद्रता पर प्रयोगात्मक त्रुटियों के प्रति कम संवेदनशील है, जिससे Vmax और Km के अधिक सटीक अनुमान प्राप्त होते हैं।
- एंजाइम संदमन का अध्ययन: इस प्लॉट का उपयोग विभिन्न प्रकार के एंजाइम संदमन (प्रतिस्पर्धी, गैर-प्रतिस्पर्धी) के तंत्र को निर्धारित करने के लिए भी किया जा सकता है, क्योंकि संदमक की उपस्थिति में Vmax और Km में परिवर्तन से ग्राफ की ढलान और अवरोध बदल जाते हैं।
(b) रक्त में ऑक्सीजन का परिवहन
रक्त में ऑक्सीजन का परिवहन दो मुख्य तरीकों से होता है:
- प्लाज्मा में घुलित ऑक्सीजन: ऑक्सीजन की एक बहुत छोटी मात्रा (लगभग 1.5-2%) सीधे रक्त प्लाज्मा में घुल जाती है। यह मात्रा पास्कल के नियम का पालन करती है और फेफड़ों में ऑक्सीजन के आंशिक दबाव के सीधे आनुपातिक होती है। हालांकि यह मात्रा कम है, यह ऊतकों में ऑक्सीजन के दबाव प्रवणता को स्थापित करने के लिए महत्वपूर्ण है।
- हीमोग्लोबिन से बंधी ऑक्सीजन: अधिकांश ऑक्सीजन (लगभग 98-98.5%) लाल रक्त कोशिकाओं (RBCs) में मौजूद एक विशेष प्रोटीन, हीमोग्लोबिन (Hb) , के साथ बंधकर परिवहित होती है।
हीमोग्लोबिन की भूमिका:
- संरचना: प्रत्येक हीमोग्लोबिन अणु में चार पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाएं (दो अल्फा और दो बीटा) होती हैं, और प्रत्येक श्रृंखला में एक हीम समूह होता है। प्रत्येक हीम समूह में एक लौह (Fe²⁺) आयन होता है जो एक ऑक्सीजन अणु (O₂) के साथ उत्क्रमणीय रूप से बंध सकता है। इस प्रकार, एक हीमोग्लोबिन अणु कुल चार ऑक्सीजन अणुओं का परिवहन कर सकता है।
- सहकारी बंधन (Cooperative Binding): जब एक ऑक्सीजन अणु हीमोग्लोबिन से बंधता है, तो यह हीमोग्लोबिन की संरचना में परिवर्तन लाता है, जिससे शेष हीम समूहों की ऑक्सीजन के प्रति बंधुता बढ़ जाती है। इसी तरह, जब एक ऑक्सीजन अणु अलग होता है, तो दूसरों के अलग होने की संभावना बढ़ जाती है। इस गुण के कारण फेफड़ों में ऑक्सीजन का तेजी से बंधन और ऊतकों में इसका तेजी से विमोचन संभव हो पाता है।
- ऑक्सीजन-हीमोग्लोबिन वियोजन वक्र: यह एक सिग्मॉइड (S-आकार) वक्र है जो हीमोग्लोबिन की ऑक्सीजन संतृप्ति और ऑक्सीजन के आंशिक दबाव (PO₂) के बीच संबंध को दर्शाता है। वक्र का आकार सहकारी बंधन को दर्शाता है।
- वक्र को प्रभावित करने वाले कारक:
- बोर प्रभाव (Bohr Effect): CO₂ की सांद्रता में वृद्धि या pH में कमी (अधिक अम्लता) से ऑक्सीजन के प्रति हीमोग्लोबिन की बंधुता कम हो जाती है, जिससे ऊतकों में ऑक्सीजन का विमोचन सुगम हो जाता है।
- तापमान: तापमान में वृद्धि (जैसे व्यायाम के दौरान) भी बंधुता को कम करती है।
- 2,3-बिसफॉस्फोग्लिसरेट (2,3-BPG): RBCs में मौजूद यह यौगिक हीमोग्लोबिन से बंधकर ऑक्सीजन के प्रति उसकी बंधुता को कम करता है, जिससे ऊतकों को ऑक्सीजन की आपूर्ति में मदद मिलती है।
इस प्रकार, हीमोग्लोबिन एक कुशल ऑक्सीजन वाहक के रूप में कार्य करता है, जो फेफड़ों से ऑक्सीजन लेकर उसे शरीर के ऊतकों तक पहुंचाता है जहां इसकी आवश्यकता होती है।
Q2. (a) क्रोमैटोफोर क्या हैं? उनके प्रकारों पर चर्चा करें। 5 (b) जीवों में परासरणनियमन में आयन चैनलों की भूमिका की व्याख्या करें। 5
Ans.
(a) क्रोमैटोफोर और उनके प्रकार
क्रोमैटोफोर विशेष वर्णक-युक्त कोशिकाएं या कोशिकाओं का समूह हैं जो कई जानवरों, विशेष रूप से उभयचरों, मछलियों, सरीसृपों, क्रस्टेशियंस और सेफलोपोड्स में पाए जाते हैं। ये कोशिकाएं प्रकाश को अवशोषित या परावर्तित करती हैं, जिससे जानवर की त्वचा या आंखों का रंग उत्पन्न होता है। क्रोमैटोफोर जानवरों को छलावरण (camouflage), प्रजातियों की पहचान, और सामाजिक संकेतों (जैसे प्रेमालाप प्रदर्शन) में मदद करते हैं। इन कोशिकाओं में वर्णक कणिकाओं का फैलाव या संकेंद्रण हार्मोनल या तंत्रिका संकेतों द्वारा नियंत्रित होता है, जिससे जानवर तेजी से अपना रंग बदल सकते हैं।
क्रोमैटोफोर को उनमें मौजूद वर्णक या संरचना के आधार पर कई प्रकारों में वर्गीकृत किया जाता है:
- मेलानोफोर (Melanophores): ये सबसे आम प्रकार के क्रोमैटोफोर हैं। इनमें मेलेनिन वर्णक होता है, जो काले या भूरे रंग का होता है। मेलेनिन युक्त कणिकाओं (मेलानोसोम) के कोशिका के भीतर फैलाव से त्वचा का रंग गहरा होता है, जबकि उनके केंद्र में एकत्रित होने से त्वचा का रंग हल्का हो जाता है।
- जैन्थोफोर (Xanthophores): इन कोशिकाओं में पीले, नारंगी या लाल रंग के कैरोटीनॉयड और टेरिडीन वर्णक होते हैं। ये वर्णक आमतौर पर भोजन से प्राप्त होते हैं। ये कोशिकाएं पीले और नारंगी रंगों के लिए जिम्मेदार होती हैं।
- एरिथ्रोफोर (Erythrophores): ये जैन्थोफोर के समान होते हैं लेकिन मुख्य रूप से लाल रंग के टेरिडीन वर्णक के लिए जिम्मेदार होते हैं। ये जानवरों को लाल रंग प्रदान करते हैं।
- इरिडोफोर (Iridophores) या ग्वानोफोर (Guanophores): इन कोशिकाओं में वर्णक नहीं होता है, बल्कि इनमें ग्वानिन के क्रिस्टलीय प्लेटलेट्स होते हैं। ये प्लेटलेट्स प्रकाश को परावर्तित और प्रकीर्णित करते हैं, जिससे धात्विक या इंद्रधनुषी (iridescent) चमक उत्पन्न होती है। ये चांदी, सोने या नीले रंग के परावर्तक प्रभाव पैदा कर सकते हैं।
- सायनोफोर (Cyanophores): ये बहुत दुर्लभ हैं और एक नीले वर्णक का उत्पादन करते हैं। अधिकांश जानवरों में नीला रंग संरचनात्मक होता है (जैसे इरिडोफोर द्वारा प्रकाश का प्रकीर्णन), न कि वर्णक आधारित। लेकिन कुछ प्रजातियों में वास्तविक नीले वर्णक वाले सायनोफोर पाए जाते हैं।
(b) परासरणनियमन में आयन चैनलों की भूमिका
परासरणनियमन (Osmoregulation) वह प्रक्रिया है जिसके द्वारा एक जीव अपने शरीर के तरल पदार्थों के जल और विलेय (solute) सांद्रता को स्थिर बनाए रखता है, भले ही बाहरी वातावरण में परिवर्तन हो। इस प्रक्रिया में आयन चैनल एक मौलिक भूमिका निभाते हैं।
आयन चैनल झिल्ली में स्थित प्रोटीन होते हैं जो विशिष्ट आयनों (जैसे Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Cl⁻) के लिए मार्ग बनाते हैं, जिससे वे कोशिका झिल्ली के आर-पार जा सकते हैं। यह परिवहन उनके विद्युत-रासायनिक प्रवणता (electrochemical gradient) के अनुसार होता है।
परासरणनियमन में आयन चैनलों की भूमिका इस प्रकार है:
- विद्युत-रासायनिक प्रवणता का निर्माण और रखरखाव: सक्रिय ट्रांसपोर्टर जैसे Na⁺/K⁺-ATPase पंप ATP का उपयोग करके कोशिका के अंदर और बाहर आयनों की सांद्रता में एक प्रवणता स्थापित करते हैं। यह प्रवणता तब आयन चैनलों के माध्यम से आयनों के निष्क्रिय परिवहन को संचालित करती है, जो जल की गति को अप्रत्यक्ष रूप से नियंत्रित करता है क्योंकि जल परासरण द्वारा विलेय की उच्च सांद्रता की ओर बढ़ता है।
- जल का परिवहन: यद्यपि जल सीधे आयन चैनलों से नहीं गुजरता है, लेकिन आयनों की गति द्वारा उत्पन्न परासरणी प्रवणता (osmotic gradient) जल को एक्वापोरिन (aquaporins) नामक विशेष जल चैनलों के माध्यम से झिल्ली के पार ले जाती है। इस प्रकार, आयन परिवहन जल संतुलन को नियंत्रित करता है।
- अंग-विशिष्ट कार्य:
- मछलियों के गलफड़े: समुद्री मछलियाँ अपने गलफड़ों में स्थित विशेष कोशिकाओं (क्लोराइड कोशिकाओं) में आयन चैनलों का उपयोग करके अतिरिक्त लवण को बाहर निकालती हैं। मीठे पानी की मछलियाँ इन्हीं चैनलों का उपयोग करके पानी से आवश्यक आयनों को सक्रिय रूप से ग्रहण करती हैं।
- स्तनधारियों के गुर्दे: गुर्दे की नलिकाओं में, आयन चैनल (जैसे ENaC – एपिथेलियल सोडियम चैनल) और ट्रांसपोर्टर मूत्र से Na⁺ और अन्य आयनों के पुनరअवशोषण को नियंत्रित करते हैं। हार्मोन (जैसे एल्डोस्टेरोन और ADH) इन चैनलों की गतिविधि को नियंत्रित करके शरीर के जल और लवण संतुलन को ठीक करते हैं।
- नमक ग्रंथियाँ: समुद्री पक्षियों और सरीसृपों में विशेष नमक ग्रंथियाँ होती हैं जो अतिरिक्त नमक को स्रावित करती हैं। इन ग्रंथियों की कोशिकाएं रक्त से नमक निकालने के लिए आयन चैनलों और पंपों के एक जटिल नेटवर्क का उपयोग करती हैं।
संक्षेप में, आयन चैनल कोशिकाओं और जीवों को अपने आंतरिक आयनिक और परासरणी वातावरण को बाहरी परिवर्तनों के बावजूद स्थिर रखने में सक्षम बनाते हैं, जो जीवन के लिए एक अनिवार्य प्रक्रिया है।
Q3. (a) वसा पाचन के दौरान इमल्सीकरण और मिसेल निर्माण की प्रक्रिया पर चर्चा करें। 5 (b) पेंटोज-फॉस्फेट पाथवे (PPP) के विभिन्न चरणों पर चर्चा करें। 5
Ans.
(a) इमल्सीकरण और मिसेल निर्माण
वसा (मुख्य रूप से ट्राइग्लिसराइड्स) का पाचन एक जटिल प्रक्रिया है क्योंकि वे जल में अघुलनशील होते हैं, जबकि पाचन एंजाइम जलीय वातावरण में काम करते हैं। इस समस्या को हल करने के लिए इमल्सीकरण और मिसेल निर्माण की प्रक्रियाएं होती हैं।
1. इमल्सीकरण (Emulsification): यह प्रक्रिया छोटी आंत के ग्रहणी (duodenum) भाग में होती है। यकृत द्वारा उत्पादित और पित्ताशय में संग्रहीत पित्त लवण (bile salts) इमल्सीकरण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।
- प्रक्रिया: जब भोजन से वसा छोटी आंत में पहुंचती है, तो यह बड़े गोलकों (globules) के रूप में होती है। आंत की क्रमाकुंचन गतियां इन बड़े गोलकों को छोटे-छोटे बूंदों में तोड़ देती हैं।
- पित्त लवण की भूमिका: पित्त लवण उभयसंवेदी (amphipathic) अणु होते हैं, जिसका अर्थ है कि उनका एक सिरा जलरागी (hydrophilic) और दूसरा सिरा जलविरागी (hydrophobic) होता है। उनका जलविरागी सिरा वसा की बूंदों में घुल जाता है, जबकि जलरागी सिरा बाहर जलीय माध्यम की ओर रहता है।
- परिणाम: यह प्रक्रिया वसा की बूंदों को एक स्थिर निलंबन में बदल देती है, जिसे इमल्शन कहा जाता है। यह वसा की बूंदों को फिर से मिलकर बड़े गोलक बनाने से रोकता है। इमल्सीकरण से वसा का सतही क्षेत्रफल बहुत बढ़ जाता है, जिससे अग्नाशयी लाइपेज जैसे एंजाइमों को वसा पर कार्य करने के लिए अधिक स्थान मिलता है।
2. मिसेल निर्माण (Micelle Formation): इमल्सीकृत वसा की बूंदों पर अग्नाशयी लाइपेज द्वारा पाचन के बाद मिसेल का निर्माण होता है। लाइपेज ट्राइग्लिसराइड्स को मोनोग्लिसराइड्स और मुक्त फैटी एसिड में तोड़ देता है।
- संरचना: ये पाचन उत्पाद, पित्त लवणों और फॉस्फोलिपिड्स के साथ मिलकर छोटे, गोलाकार समुच्चय बनाते हैं जिन्हें मिसेल (micelles) कहा जाता है। मिसेल का व्यास लगभग 4-7 नैनोमीटर होता है।
- विन्यास: मिसेल में, जलविरागी फैटी एसिड और मोनोग्लिसराइड्स केंद्र में होते हैं, और उभयसंवेदी पित्त लवणों के जलरागी सिरे बाहरी सतह पर होते हैं।
- कार्य: यह विन्यास मिसेल को जलीय आंतों के लुमेन में घुलनशील बनाता है। मिसेल इन अघुलनशील लिपिड पाचन उत्पादों को आंतों की उपकला कोशिकाओं (एंटरोसाइट्स) की सतह तक “शटल” या परिवहन करने का कार्य करते हैं। कोशिका की सतह पर, फैटी एसिड और मोनोग्लिसराइड्स मिसेल से निकलकर कोशिका झिल्ली में विसरित हो जाते हैं। पित्त लवण पीछे रह जाते हैं और अधिक लिपिड को परिवहन करने के लिए पुन: उपयोग किए जाते हैं।
इस प्रकार, इमल्सीकरण और मिसेल निर्माण वसा के कुशल पाचन और अवशोषण के लिए आवश्यक चरण हैं।
(b) पेंटोज-फॉस्फेट पाथवे (PPP) के विभिन्न चरण
पेंटोज-फॉस्फेट पाथवे (PPP), जिसे हेक्सोज मोनोफॉस्फेट शंट (HMP Shunt) भी कहा जाता है, ग्लूकोज चयापचय का एक वैकल्पिक मार्ग है। यह ग्लाइकोलिसिस के समानांतर कोशिका द्रव्य में होता है। इसका मुख्य उद्देश्य ATP उत्पादन नहीं है, बल्कि दो महत्वपूर्ण उत्पादों का निर्माण करना है: NADPH और राइबोज-5-फॉस्फेट ।
PPP को दो मुख्य चरणों में विभाजित किया जा सकता है:
1. ऑक्सीडेटिव (Oxidative) चरण: यह एक अपरिवर्तनीय (irreversible) चरण है और इसका मुख्य उत्पाद NADPH है। इस चरण में तीन मुख्य अभिक्रियाएं होती हैं:
- चरण 1: ग्लूकोज-6-फॉस्फेट (G6P) का एंजाइम ग्लूकोज-6-फॉस्फेट डिहाइड्रोजनेज (G6PD) द्वारा ऑक्सीकरण होता है। इस अभिक्रिया में, NADP⁺ को NADPH में अपचयित किया जाता है और 6-फॉस्फोग्लुकोनो-δ-लैक्टोन बनता है। यह PPP का दर-नियंत्रक (rate-limiting) चरण है।
- चरण 2: 6-फॉस्फोग्लुकोनो-δ-लैक्टोन का लैक्टोनेज एंजाइम द्वारा जलयोजन (hydrolysis) होकर 6-फॉस्फोग्लुकोनेट बनता है।
- चरण 3: 6-फॉस्फोग्लुकोनेट का एंजाइम 6-फॉस्फोग्लुकोनेट डिहाइड्रोजनेज द्वारा ऑक्सीडेटिव डीकार्बाक्सिलेशन होता है। इस अभिक्रिया में, एक और NADPH अणु उत्पन्न होता है, CO₂ का एक अणु निकलता है, और पेंटोज शुगर राइबुलोज-5-फॉस्फेट बनता है।
ऑक्सीडेटिव चरण का कुल परिणाम: G6P + 2 NADP⁺ + H₂O → राइबुलोज-5-फॉस्फेट + 2 NADPH + 2 H⁺ + CO₂
2. नॉन-ऑक्सीडेटिव (Non-oxidative) चरण: यह एक परिवर्तनीय (reversible) चरण है और इसमें पेंटोज फॉस्फेट का परस्पर रूपांतरण होता है। इसका मुख्य उद्देश्य राइबोज-5-फॉस्फेट का उत्पादन या ग्लाइकोलिटिक मध्यवर्ती का पुनर्जनन करना है।
- आइसोमेराइजेशन और एपिमेराइजेशन: राइबुलोज-5-फॉस्फेट को दो अलग-अलग पेंटोज में परिवर्तित किया जा सकता है:
- राइबोज-5-फॉस्फेट (R5P): फॉस्फोपेंटोज आइसोमेरेज द्वारा। R5P न्यूक्लियोटाइड (DNA, RNA, ATP) और कोएंजाइम के संश्लेषण के लिए आवश्यक है।
- जाइलुलोज-5-फॉस्फेट (X5P): फॉस्फोपेंटोज एपिमेरेज द्वारा।
- कार्बन पुनर्व्यवस्था: एंजाइम ट्रांसकीटोलेज और ट्रांसएल्डोलेज कार्बन इकाइयों को पेंटोज फॉस्फेट के बीच स्थानांतरित करते हैं। ये अभिक्रियाएं 3, 4, 5, 6, और 7-कार्बन वाली शर्कराओं का एक जटिल मिश्रण उत्पन्न करती हैं। अंततः, ये मध्यवर्ती ग्लाइकोलिसिस के मध्यवर्ती, जैसे फ्रुक्टोज-6-फॉस्फेट (F6P) और ग्लिसराल्डिहाइड-3-फॉस्फेट (G3P) , में परिवर्तित हो जाते हैं। इन मध्यवर्ती को या तो ग्लाइकोलिसिस में वापस भेजा जा सकता है या ग्लुकोनियोजेनेसिस के माध्यम से ग्लूकोज-6-फॉस्फेट का पुनर्जनन करने के लिए उपयोग किया जा सकता है।
कोशिका की आवश्यकता के अनुसार PPP के इन दोनों चरणों का प्रवाह नियंत्रित होता है। यदि कोशिका को NADPH की अधिक आवश्यकता है, तो दोनों चरण काम करते हैं। यदि केवल राइबोज-5-फॉस्फेट की आवश्यकता है, तो नॉन-ऑक्सीडेटिव चरण ग्लाइकोलिटिक मध्यवर्ती से इसे बना सकता है।
Q4. निम्नलिखित शब्दों के जोड़ों के बीच अंतर करें: 4×2.5=0 (a) मायोफाइब्रिल का A- और I-बैंड (b) चमगादड़ इकोलोकेशन और डॉल्फिन इकोलोकेशन (c) एंजाइमों का समूह विशिष्ट संदमन और आत्मघाती संदमन (d) रेडॉक्स अभिक्रिया और रेडॉक्स विभव
Ans.
(a) मायोफाइब्रिल का A- और I-बैंड
गुण
A-बैंड (Anisotropic Band)
I-बैंड (Isotropic Band)
दिखावट
यह सार्कोमियर का गहरा , विषमदैशिक बैंड है।
यह सार्कोमियर का हल्का , समदैशिक बैंड है।
फिलामेंट संरचना
इसमें मोटे ( मायोसिन ) फिलामेंट्स की पूरी लंबाई और पतले ( एक्टिन ) फिलामेंट्स के अतिव्यापी हिस्से होते हैं।
इसमें केवल पतले ( एक्टिन ) फिलामेंट्स होते हैं।
संकुचन के दौरान परिवर्तन
संकुचन के दौरान इसकी लंबाई स्थिर रहती है। हालांकि, इसके भीतर अतिव्यापन का क्षेत्र बढ़ता है।
संकुचन के दौरान यह छोटा हो जाता है या गायब हो जाता है क्योंकि एक्टिन फिलामेंट्स A-बैंड में अंदर की ओर खिंचते हैं।
अन्य संरचनाएं
इसके केंद्र में एक हल्का क्षेत्र होता है जिसे H-जोन कहा जाता है, जिसमें केवल मोटे फिलामेंट्स होते हैं। H-जोन के मध्य में M-लाइन होती है।
यह एक गहरे रंग की रेखा, Z-डिस्क (या Z-लाइन), द्वारा द्विविभाजित होता है, जो आसन्न सार्कोमियर को जोड़ता है।
(b) चमगादड़ इकोलोकेशन और डॉल्फिन इकोलोकेशन
गुण
चमगादड़ इकोलोकेशन
डॉल्फिन इकोलोकेशन
माध्यम
हवा में होता है।
पानी में होता है।
ध्वनि उत्पादन
ध्वनि स्वरयंत्र (larynx) में उत्पन्न होती है और मुंह या नाक के माध्यम से उत्सर्जित होती है।
ध्वनि नासिका मार्ग में स्थित फोनिक लिप्स (phonic lips) द्वारा उत्पन्न होती है।
ध्वनि उत्सर्जन
ध्वनि बीम को दिशा देने के लिए चेहरे की जटिल संरचनाओं का उपयोग कर सकते हैं।
ध्वनि को मेलन (melon) नामक वसायुक्त अंग के माध्यम से केंद्रित और उत्सर्जित किया जाता है, जो एक ध्वनिक लेंस के रूप में कार्य करता है।
प्रतिध्वनि ग्रहण
प्रतिध्वनि को बड़े और जटिल बाहरी कानों द्वारा ग्रहण किया जाता है।
प्रतिध्वनि को मुख्य रूप से निचले जबड़े के माध्यम से ग्रहण किया जाता है, जो ध्वनि को आंतरिक कान तक पहुंचाता है।
आवृत्ति और रेंज
आमतौर पर उच्च आवृत्तियाँ (20-200 kHz)। हवा में ध्वनि के तेजी से क्षीणन के कारण छोटी दूरी के लिए प्रभावी।
आमतौर पर कम आवृत्तियाँ (0.2-150 kHz), लेकिन पानी में ध्वनि तेजी से यात्रा करती है और कम क्षीण होती है, इसलिए लंबी दूरी के लिए प्रभावी।
(c) एंजाइमों का समूह विशिष्ट संदमन और आत्मघाती संदमन
गुण
समूह विशिष्ट संदमन (Group-specific Inhibition)
आत्मघाती संदमन (Suicide Inhibition)
परिभाषा
इसमें एक संदमक एंजाइम के सक्रिय स्थल या उसके पास स्थित एक विशिष्ट अमीनो एसिड के क्रियात्मक समूह (जैसे -SH, -OH) के साथ प्रतिक्रिया करता है।
यह एक अपरिवर्तनीय संदमन है जिसमें संदमक (एक सब्सट्रेट एनालॉग) एंजाइम के सक्रिय स्थल से जुड़ता है और एंजाइम की अपनी उत्प्रेरक क्रिया द्वारा एक अत्यधिक प्रतिक्रियाशील अणु में परिवर्तित हो जाता है, जो फिर एंजाइम को स्थायी रूप से निष्क्रिय कर देता है।
तंत्र
यह सीधे क्रियात्मक समूह को संशोधित करता है, जिससे एंजाइम की उत्प्रेरक क्षमता नष्ट हो जाती है। संदमन के लिए एंजाइम की उत्प्रेरक क्रिया की आवश्यकता नहीं होती है।
एंजाइम स्वयं अपनी निष्क्रियता में भाग लेता है, इसलिए इसे “आत्मघाती” या “तंत्र-आधारित” संदमन कहा जाता है।
विशिष्टता
कम विशिष्ट हो सकता है, क्योंकि यह किसी भी एंजाइम को प्रभावित कर सकता है जिसमें वह विशेष क्रियात्मक समूह होता है।
अत्यधिक विशिष्ट होता है क्योंकि यह केवल उस एंजाइम को लक्षित करता है जो सब्सट्रेट एनालॉग को प्रतिक्रियाशील रूप में परिवर्तित कर सकता है।
उदाहरण
आयोडोएसिटेट , जो कई एंजाइमों में सिस्टीन के -SH समूह के साथ प्रतिक्रिया करता है।
पेनिसिलिन , जो जीवाणु कोशिका भित्ति संश्लेषण में शामिल ग्लाइकोपेप्टाइड ट्रांसपेप्टिडेज एंजाइम को निष्क्रिय करता है।
(d) रेडॉक्स अभिक्रिया और रेडॉक्स विभव
गुण
रेडॉक्स अभिक्रिया (Redox Reaction)
रेडॉक्स विभव (Redox Potential)
परिभाषा
यह एक रासायनिक प्रक्रिया है जिसमें एक रासायनिक प्रजाति से दूसरी में इलेक्ट्रॉनों का स्थानांतरण शामिल होता है। इसमें एक साथ ऑक्सीकरण (इलेक्ट्रॉनों की हानि) और अपचयन (इलेक्ट्रॉनों का लाभ) होता है।
यह एक माप है जो किसी रासायनिक प्रजाति की इलेक्ट्रॉन ग्रहण करने (अपचयित होने) की प्रवृत्ति को मापता है। इसे वोल्ट (V) या मिलिवोल्ट (mV) में व्यक्त किया जाता है।
प्रकृति
यह एक घटना या प्रक्रिया है। यह एक गतिशील प्रक्रिया है।
यह एक अणु या आयन का एक भौतिक-रासायनिक गुण है। यह एक स्थितिज गुण है।
निर्भरता
यह दो युग्मित अर्ध-अभिक्रियाओं के रेडॉक्स विभवों के बीच के अंतर पर निर्भर करती है।
मानक रेडॉक्स विभव (E°’) को मानक परिस्थितियों (25°C, 1 M सांद्रता, pH 7.0) में मापा जाता है।
व्याख्या
उदाहरण: कोशिकीय श्वसन में, ग्लूकोज का ऑक्सीकरण होता है और ऑक्सीजन का अपचयन होता है, जो एक रेडॉक्स अभिक्रिया है।
एक उच्च सकारात्मक रेडॉक्स विभव इंगित करता है कि प्रजाति एक मजबूत ऑक्सीकारक है (इलेक्ट्रॉनों को आसानी से स्वीकार करती है)। एक नकारात्मक रेडॉक्स विभव इंगित करता है कि प्रजाति एक मजबूत अपचायक है (इलेक्ट्रॉनों को आसानी से दान करती है)।
Q5. निम्नलिखित पर संक्षिप्त नोट्स लिखें: 4×2.5=0 (a) ग्लुकोनियोजेनेसिस (b) ग्लूकोज होमियोस्टेसिस में हार्मोन की भूमिका (c) जैवसंदीप्ति का अनुप्रयोग (d) जुक्सटाग्लोमेरुलर उपकरण
Ans.
(a) ग्लुकोनियोजेनेसिस (Gluconeogenesis) ग्लुकोनियोजेनेसिस वह चयापचय प्रक्रिया है जिसके द्वारा गैर-कार्बोहाइड्रेट सबस्ट्रेट्स से ग्लूकोज का संश्लेषण होता है। ये सबस्ट्रेट्स मुख्य रूप से लैक्टेट, पाइरुवेट, ग्लिसरॉल (वसा से) और कुछ अमीनो एसिड (प्रोटीन से) होते हैं। यह प्रक्रिया मुख्य रूप से यकृत (liver) में और कुछ हद तक गुर्दे के कॉर्टेक्स में होती है। ग्लुकोनियोजेनेसिस उपवास, भुखमरी या लंबे समय तक व्यायाम के दौरान रक्त शर्करा के स्तर को बनाए रखने के लिए महत्वपूर्ण है, खासकर उन ऊतकों के लिए जो ग्लूकोज पर बहुत अधिक निर्भर करते हैं, जैसे कि मस्तिष्क और लाल रक्त कोशिकाएं। यह ग्लाइकोलिसिस (ग्लूकोज का टूटना) का उलटा नहीं है। यद्यपि यह कई एंजाइमों को ग्लाइकोलिसिस के साथ साझा करता है, यह ग्लाइकोलिसिस के तीन अपरिवर्तनीय (irreversible) चरणों को बायपास करने के लिए चार अद्वितीय एंजाइमों का उपयोग करता है:
- पाइरुवेट कार्बोक्सिलेज और फॉस्फोइनोलपाइरुवेट कार्बोक्सीकाइनेज (PEPCK) पाइरुवेट को फॉस्फोइनोलपाइरुवेट में बदलने के लिए।
- फ्रुक्टोज-1,6-बिसफॉस्फेटेज फ्रुक्टोज-1,6-बिसफॉस्फेट को फ्रुक्टोज-6-फॉस्फेट में बदलने के लिए।
- ग्लूकोज-6-फॉस्फेटेज ग्लूकोज-6-फॉस्फेट को मुक्त ग्लूकोज में बदलने के लिए, जिसे फिर रक्तप्रवाह में छोड़ा जा सकता है।
यह प्रक्रिया हार्मोनल रूप से नियंत्रित होती है; ग्लूकागन और कोर्टिसोल इसे उत्तेजित करते हैं, जबकि इंसुलिन इसे रोकता है।
(b) ग्लूकोज होमियोस्टेसिस में हार्मोन की भूमिका ग्लूकोज होमियोस्टेसिस रक्त में ग्लूकोज के स्तर को एक संकीर्ण सीमा (लगभग 70-110 mg/dL) में बनाए रखने की प्रक्रिया है। यह कई हार्मोनों द्वारा नियंत्रित होता है, जिनमें से दो मुख्य हैं:
- इंसुलिन (Insulin): यह अग्न्याशय की बीटा-कोशिकाओं द्वारा स्रावित होता है जब रक्त शर्करा का स्तर बढ़ता है (जैसे भोजन के बाद)। इंसुलिन एक हाइपोग्लाइसेमिक (रक्त शर्करा कम करने वाला) हार्मोन है। यह यकृत, मांसपेशियों और वसा ऊतकों द्वारा ग्लूकोज के ग्रहण को बढ़ावा देता है (GLUT4 ट्रांसपोर्टर के माध्यम से)। यह यकृत और मांसपेशियों में ग्लूकोज को ग्लाइकोजन (ग्लाइकोजेनेसिस) के रूप में संग्रहीत करने और वसा ऊतक में इसे वसा में परिवर्तित करने (लिपोजेनेसिस) को उत्तेजित करता है। यह ग्लुकोनियोजेनेसिस और ग्लाइकोजेनोलिसिस को भी रोकता है।
- ग्लूकागन (Glucagon): यह अग्न्याशय की अल्फा-कोशिकाओं द्वारा स्रावित होता है जब रक्त शर्करा का स्तर गिरता है (जैसे उपवास के दौरान)। ग्लूकागन एक हाइपरग्लाइसेमिक (रक्त शर्करा बढ़ाने वाला) हार्मोन है। यह मुख्य रूप से यकृत पर कार्य करता है और संग्रहीत ग्लाइकोजन को ग्लूकोज में तोड़ने (ग्लाइकोजेनोलिसिस) और गैर-कार्बोहाइड्रेट स्रोतों से ग्लूकोज के संश्लेषण (ग्लुकोनियोजेनेसिस) को उत्तेजित करता है, जिससे रक्त शर्करा का स्तर बढ़ता है।
अन्य हार्मोन जैसे एपिनेफ्रीन (एड्रेनालाईन) , कोर्टिसोल , और वृद्धि हार्मोन भी तनाव या आवश्यकता के समय रक्त शर्करा के स्तर को बढ़ाते हैं।
(c) जैवसंदीप्ति का अनुप्रयोग (Application of Bioluminescence) जैवसंदीप्ति जीवित जीवों द्वारा रासायनिक अभिक्रिया के माध्यम से प्रकाश का उत्पादन और उत्सर्जन है। इस प्राकृतिक घटना का विज्ञान और प्रौद्योगिकी में कई अनुप्रयोगों के लिए उपयोग किया गया है:
- जैविक और चिकित्सा अनुसंधान: ल्यूसिफेरेज (एक एंजाइम जो प्रकाश उत्पन्न करता है) और इसके सब्सट्रेट ल्यूसिफरिन का उपयोग रिपोर्टर जीन के रूप में किया जाता है। वैज्ञानिक जीन अभिव्यक्ति का अध्ययन करने, प्रोटीन के स्थान का पता लगाने और कोशिकाओं के भीतर सिग्नलिंग मार्गों की निगरानी के लिए ल्यूसिफेरेज जीन को अपनी रुचि के जीन से जोड़ सकते हैं। ATP की मात्रा का पता लगाने के लिए ल्यूसिफेरेज परख का उपयोग कोशिका की व्यवहार्यता को मापने के लिए भी किया जाता है।
- पर्यावरणीय निगरानी: विशिष्ट प्रदूषकों की उपस्थिति में प्रकाश उत्पन्न करने के लिए आनुवंशिक रूप से संशोधित बैक्टीरिया का उपयोग किया जा सकता है। ये बायोसेंसर पानी और मिट्टी में विषाक्त पदार्थों (जैसे भारी धातुओं) का तेजी से और संवेदनशील रूप से पता लगा सकते हैं।
- दवा खोज और विकास: उच्च-थ्रूपुट स्क्रीनिंग में, जैवसंदीप्ति परख का उपयोग यह परीक्षण करने के लिए किया जाता है कि हजारों संभावित दवा यौगिक सेलुलर प्रक्रियाओं को कैसे प्रभावित करते हैं।
- खाद्य सुरक्षा: ATP-जैवसंदीप्ति का उपयोग खाद्य प्रसंस्करण सतहों पर माइक्रोबियल संदूषण का त्वरित पता लगाने के लिए किया जाता है, जिससे स्वच्छता सुनिश्चित होती है।
(d) जुक्सटाग्लोमेरुलर उपकरण (Juxtaglomerular Apparatus) जुक्सटाग्लोमेरुलर उपकरण (JGA) गुर्दे के नेफ्रॉन में स्थित एक सूक्ष्म संरचना है। यह उस बिंदु पर बनता है जहां दूरस्थ संवलित नलिका (distal convoluted tubule) अपनी आपूर्ति करने वाले ग्लोमेरुलस की अभिवाही (afferent) और अपवाही (efferent) धमनिकाओं के संपर्क में आती है। JGA के तीन मुख्य घटक हैं:
- मैकुला डेंसा (Macula Densa): ये दूरस्थ संवलित नलिका की दीवार में विशेष कोशिकाएं हैं। वे नलिका द्रव में सोडियम क्लोराइड (NaCl) की सांद्रता की निगरानी करती हैं।
- जुक्सटाग्लोमेरुलर कोशिकाएं (JG कोशिकाएं): ये अभिवाही (और कुछ हद तक अपवाही) धमनिका की दीवारों में संशोधित चिकनी पेशी कोशिकाएं हैं। वे रेनिन नामक एंजाइम का संश्लेषण, भंडारण और स्राव करती हैं।
- बाह्यग्लोमेरुलर मेसेंजियल कोशिकाएं (Extraglomerular Mesangial Cells): ये कोशिकाएं JG कोशिकाओं और मैकुला डेंसा के बीच की खाई में स्थित होती हैं और माना जाता है कि वे इन दोनों के बीच संकेतों को प्रसारित करने में मदद करती हैं।
कार्य: JGA का मुख्य कार्य रक्तचाप और ग्लोमेरुलर निस्पंदन दर (GFR) का नियमन करना है। जब रक्तचाप या रक्त की मात्रा कम होती है, तो JG कोशिकाएं रक्त में रेनिन छोड़ती हैं। रेनिन रेनिन-एंजियोटेंसिन-एल्डोस्टेरोन प्रणाली (RAAS) को सक्रिय करता है, जिससे रक्तचाप बढ़ता है और गुर्दे द्वारा सोडियम और पानी का पुनరअवशोषण होता है। मैकुला डेंसा ट्यूबुलर द्रव प्रवाह के आधार पर अभिवाही धमनिका के व्यास को नियंत्रित करके GFR को भी नियंत्रित करता है (ट्यूबुलो-ग्लोमेरुलर फीडबैक)।
Q6. (a) ग्लूकोज चयापचय में मस्तिष्क और मांसपेशियों के महत्व पर चर्चा करें। 5 (b) लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) आइसोजाइम पर एक नोट लिखें। आइसोजाइम के नैदानिक अनुप्रयोगों का उल्लेख करें। 5
Ans.
(a) ग्लूकोज चयापचय में मस्तिष्क और मांसपेशियों का महत्व
मस्तिष्क और कंकाल की मांसपेशियां ग्लूकोज चयापचय में महत्वपूर्ण लेकिन बहुत अलग भूमिका निभाती हैं।
मस्तिष्क (Brain):
- अनिवार्य ग्लूकोज उपयोगकर्ता: मस्तिष्क सामान्य परिस्थितियों में लगभग विशेष रूप से ग्लूकोज को अपनी ऊर्जा के स्रोत के रूप में उपयोग करता है। यह शरीर की कुल ग्लूकोज खपत का लगभग 20-25% उपयोग करता है, जबकि इसका वजन शरीर के वजन का केवल 2% होता है।
- निरंतर आपूर्ति की आवश्यकता: मस्तिष्क में ग्लाइकोजन के रूप में ग्लूकोज का महत्वपूर्ण भंडारण नहीं होता है। इसलिए, इसे अपने उच्च चयापचय दर को बनाए रखने के लिए रक्त से ग्लूकोज की निरंतर आपूर्ति की आवश्यकता होती है। रक्त ग्लूकोज में गंभीर गिरावट (हाइपोग्लाइसीमिया) न्यूरोलॉजिकल शिथिलता, कोमा और मृत्यु का कारण बन सकती है।
- इंसुलिन-स्वतंत्र ग्रहण: मस्तिष्क की कोशिकाओं में ग्लूकोज का प्रवेश इंसुलिन पर निर्भर नहीं करता है। यह GLUT1 और GLUT3 ट्रांसपोर्टरों के माध्यम से होता है, जिनकी ग्लूकोज के लिए उच्च बंधुता होती है, जिससे यह सुनिश्चित होता है कि मस्तिष्क को कम रक्त शर्करा की स्थिति में भी ग्लूकोज मिलता रहे।
- वैकल्पिक ईंधन: लंबे समय तक भुखमरी के दौरान, जब ग्लूकोज की आपूर्ति सीमित हो जाती है, तो मस्तिष्क यकृत में फैटी एसिड के टूटने से उत्पन्न कीटोन बॉडीज का उपयोग करने के लिए अनुकूलित हो सकता है।
मांसपेशी (Muscle):
- प्रमुख ग्लूकोज उपभोक्ता और भंडारण स्थल: कंकाल की मांसपेशियां शरीर में ग्लूकोज का सबसे बड़ा उपभोक्ता हैं, खासकर व्यायाम के दौरान। भोजन के बाद, यह ग्लूकोज ग्रहण और भंडारण का एक प्रमुख स्थल है।
- इंसुलिन-निर्भर ग्रहण: मांसपेशियों की कोशिकाओं में ग्लूकोज का प्रवेश मुख्य रूप से GLUT4 ट्रांसपोर्टरों के माध्यम से होता है, जो इंसुलिन-संवेदनशील होते हैं। इंसुलिन की उपस्थिति में, GLUT4 कोशिका की सतह पर चले जाते हैं, जिससे ग्लूकोज का ग्रहण बढ़ जाता है।
- ग्लाइकोजन भंडारण: मांसपेशियां ग्लूकोज को ग्लाइकोजन के रूप में संग्रहीत करती हैं। हालांकि, यकृत के विपरीत, मांसपेशियों में संग्रहीत ग्लाइकोजन का उपयोग केवल मांसपेशी कोशिकाओं द्वारा ही किया जा सकता है। मांसपेशियों में ग्लूकोज-6-फॉस्फेटेज एंजाइम की कमी होती है, इसलिए यह रक्त शर्करा के स्तर को बनाए रखने के लिए रक्त में ग्लूकोज नहीं छोड़ सकती है।
- व्यायाम में भूमिका: व्यायाम के दौरान, मांसपेशियां ऊर्जा के लिए अपने संग्रहीत ग्लाइकोजन और रक्त से ग्लूकोज दोनों का उपयोग करती हैं। अवायवीय (anaerobic) स्थितियों में, यह लैक्टेट का उत्पादन करती है, जिसे यकृत में कोरी चक्र के माध्यम से वापस ग्लूकोज में परिवर्तित किया जा सकता है।
(b) लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) आइसोजाइम और उनके नैदानिक अनुप्रयोग
आइसोजाइम (या आइसोएंजाइम) एक ही जीव में एक एंजाइम के विभिन्न आणविक रूप होते हैं जो एक ही रासायनिक अभिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं लेकिन उनकी भौतिक, रासायनिक और प्रतिरक्षात्मक गुणों में भिन्नता होती है। ये भिन्नताएं आमतौर पर विभिन्न जीन द्वारा एन्कोड किए जाने या एक ही जीन के विभिन्न एलील्स से उत्पन्न होने के कारण होती हैं।
लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज (LDH) आइसोजाइम: LDH एक एंजाइम है जो पाइरुवेट और लैक्टेट के बीच की उत्क्रमणीय अभिक्रिया को उत्प्रेरित करता है, जिसमें NADH और NAD⁺ कोएंजाइम के रूप में कार्य करते हैं। यह शरीर के लगभग सभी ऊतकों में पाया जाता है। LDH एक टेट्रामर है, जो चार सबयूनिट्स से बना होता है। दो प्रकार की सबयूनिट्स होती हैं: H (हृदय के लिए) और M (मांसपेशी के लिए) , जो विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड की जाती हैं। इन दो सबयूनिट्स के विभिन्न संयोजनों से पांच अलग-अलग LDH आइसोजाइम बनते हैं:
- LDH-1 (H₄): मुख्य रूप से हृदय की मांसपेशी और लाल रक्त कोशिकाओं में पाया जाता है।
- LDH-2 (H₃M₁): रेटिकुलोएंडोथेलियल प्रणाली में प्रमुख।
- LDH-3 (H₂M₂): मुख्य रूप से फेफड़ों में।
- LDH-4 (H₁M₃): गुर्दे, प्लेसेंटा और अग्न्याशय में।
- LDH-5 (M₄): मुख्य रूप से कंकाल की मांसपेशी और यकृत में।
ये आइसोजाइम अपने विद्युत आवेश में भिन्न होते हैं, जिससे उन्हें जेल वैद्युतकणसंचलन (gel electrophoresis) द्वारा अलग किया जा सकता है।
नैदानिक अनुप्रयोग: चूंकि LDH आइसोजाइम का ऊतक वितरण विशिष्ट होता है, इसलिए रक्त सीरम में उनके पैटर्न का विश्लेषण ऊतक क्षति के निदान में एक शक्तिशाली उपकरण है। जब कोई कोशिका क्षतिग्रस्त होती है, तो यह अपने आंतरिक एंजाइमों को रक्तप्रवाह में छोड़ देती है।
- मायोकार्डियल इन्फ्रक्शन (हृदयघात): एक हृदयघात के बाद, क्षतिग्रस्त हृदय की मांसपेशी कोशिकाएं LDH-1 को रक्त में छोड़ती हैं। इसलिए, सीरम में LDH-1 का बढ़ा हुआ स्तर (विशेषकर जब LDH-1 > LDH-2, जिसे “फ्लिप्ड पैटर्न” कहा जाता है) हृदयघात का एक मजबूत संकेतक है।
- यकृत रोग: हेपेटाइटिस जैसे यकृत रोगों में, क्षतिग्रस्त यकृत कोशिकाएं LDH-5 को छोड़ती हैं, जिससे सीरम में LDH-5 का स्तर बढ़ जाता है ।
- मांसपेशियों की चोट: कंकाल की मांसपेशियों की चोट या मस्कुलर डिस्ट्रॉफी जैसी बीमारियों से सीरम में LDH-5 का स्तर बढ़ सकता है।
- हेमोलिसिस: लाल रक्त कोशिकाओं के टूटने से LDH-1 और LDH-2 का स्तर बढ़ जाता है।
- कैंसर: कुछ ट्यूमर भी उच्च स्तर पर LDH का उत्पादन कर सकते हैं, जिससे यह एक ट्यूमर मार्कर के रूप में उपयोगी हो सकता है।
इस प्रकार, कुल LDH के साथ-साथ विशिष्ट आइसोजाइम स्तरों को मापने से चिकित्सकों को क्षति के स्रोत का पता लगाने और विभिन्न स्थितियों के बीच अंतर करने में मदद मिलती है।
Q7. (a) मांसपेशियों के संकुचन के दौरान उपयोग की जाने वाली ऊर्जा के विभिन्न स्रोतों का वर्णन करें। 5 (b) चर्चा करें कि व्यायाम और ड्राइविंग जैसी चरम स्थितियां आपके हृदय-वाहिका तंत्र को कैसे प्रभावित करती हैं। 5
Ans.
(a) मांसपेशी संकुचन के लिए ऊर्जा के स्रोत
मांसपेशियों के संकुचन के लिए एक निरंतर ऊर्जा आपूर्ति की आवश्यकता होती है, जो मुख्य रूप से एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट (ATP) के हाइड्रोलिसिस द्वारा प्रदान की जाती है। मायोसिन हेड के एक्टिन से जुड़ने, पावर स्ट्रोक और फिर अलग होने की प्रक्रिया में ATP आवश्यक है। चूंकि मांसपेशियों में संग्रहीत ATP की मात्रा बहुत कम होती है (केवल कुछ सेकंड के संकुचन के लिए पर्याप्त), इसे लगातार पुनर्जीवित किया जाना चाहिए। इसके लिए मांसपेशियों में कई ऊर्जा प्रणालियाँ होती हैं:
1. फॉस्फेजन प्रणाली (क्रिएटिन फॉस्फेट):
- स्रोत: यह प्रणाली क्रिएटिन फॉस्फेट (CP) का उपयोग करती है, जो मांसपेशियों में संग्रहीत एक उच्च-ऊर्जा अणु है।
- प्रक्रिया: जब ATP का उपयोग ADP और Pi बनाने के लिए किया जाता है, तो एंजाइम क्रिएटिन काइनेज क्रिएटिन फॉस्फेट से एक फॉस्फेट समूह को ADP में स्थानांतरित करता है, जिससे तुरंत ATP का पुनर्जनन होता है। (ADP + CP → ATP + क्रिएटिन)
- अवधि: यह बहुत तेज ऊर्जा प्रदान करता है लेकिन इसकी आपूर्ति सीमित होती है। यह स्प्रिंटिंग या भारी वजन उठाने जैसी छोटी, तीव्र गतिविधियों (लगभग 8-15 सेकंड) के लिए प्रमुख ऊर्जा स्रोत है।
2. अवायवीय ग्लाइकोलिसिस (Anaerobic Glycolysis):
- स्रोत: जब फॉस्फेजन प्रणाली समाप्त हो जाती है, तो मांसपेशियां ऊर्जा के लिए ग्लाइकोलिसिस पर निर्भर करती हैं। यह मांसपेशियों में संग्रहीत ग्लाइकोजन या रक्त से ग्लूकोज का उपयोग करती है।
- प्रक्रिया: ऑक्सीजन की अनुपस्थिति में, ग्लूकोज को पाइरुवेट में तोड़ा जाता है, जिससे थोड़ी मात्रा में ATP (प्रति ग्लूकोज अणु 2 ATP) का उत्पादन होता है। पाइरुवेट फिर लैक्टिक एसिड में परिवर्तित हो जाता है।
- अवधि: यह फॉस्फेजन प्रणाली की तुलना में धीमा है लेकिन अधिक समय तक ऊर्जा प्रदान कर सकता है। यह 30 सेकंड से 2 मिनट तक चलने वाली तीव्र गतिविधियों (जैसे 400 मीटर दौड़) के लिए मुख्य स्रोत है। लैक्टिक एसिड का संचय मांसपेशियों में थकान और जलन का कारण बनता है।
3. वायवीय श्वसन (Aerobic Respiration):
- स्रोत: लंबी अवधि की, कम से मध्यम तीव्रता वाली गतिविधियों के लिए, वायवीय श्वसन ऊर्जा का मुख्य स्रोत है। यह माइटोकॉन्ड्रिया में होता है और कार्बोहाइड्रेट (ग्लूकोज), वसा (फैटी एसिड) , और कुछ हद तक प्रोटीन (अमीनो एसिड) का उपयोग करता है।
- प्रक्रिया: ऑक्सीजन की उपस्थिति में, पाइरुवेट और फैटी एसिड को क्रेब्स चक्र और इलेक्ट्रॉन परिवहन श्रृंखला के माध्यम से पूरी तरह से CO₂ और H₂O में ऑक्सीकृत किया जाता है।
- अवधि: यह प्रक्रिया सबसे अधिक ATP (प्रति ग्लूकोज अणु लगभग 36-38 ATP) का उत्पादन करती है और जब तक ईंधन और ऑक्सीजन उपलब्ध हैं, तब तक ऊर्जा की आपूर्ति कर सकती है। यह मैराथन दौड़ने या जॉगिंग जैसी सहनशक्ति वाली गतिविधियों के लिए आवश्यक है।
(b) व्यायाम और ड्राइविंग का हृदय-वाहिका तंत्र पर प्रभाव
व्यायाम और तनावपूर्ण ड्राइविंग दोनों ही हृदय-वाहिका तंत्र को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करते हैं, लेकिन उनके तंत्र और दीर्घकालिक परिणाम अलग-अलग होते हैं।
व्यायाम का प्रभाव: व्यायाम के दौरान, शरीर की चयापचय मांग बढ़ जाती है, खासकर काम कर रही मांसपेशियों में ऑक्सीजन और पोषक तत्वों की। हृदय-वाहिका तंत्र इन मांगों को पूरा करने के लिए अनुकूलित होता है:
- हृदय गति (Heart Rate) में वृद्धि: सहानुभूति तंत्रिका तंत्र की सक्रियता और एड्रेनालाईन की रिहाई से हृदय गति बढ़ जाती है ताकि रक्त तेजी से पंप हो सके।
- स्ट्रोक वॉल्यूम (Stroke Volume) में वृद्धि: हृदय प्रत्येक धड़कन के साथ अधिक रक्त पंप करता है।
- कार्डियक आउटपुट (Cardiac Output) में वृद्धि: हृदय गति और स्ट्रोक वॉल्यूम में वृद्धि के कारण, कुल रक्त प्रवाह (कार्डियक आउटपुट) काफी बढ़ जाता है, जो आराम की स्थिति से 4-5 गुना अधिक हो सकता है।
- रक्त प्रवाह का पुनर्वितरण: काम कर रही कंकाल की मांसपेशियों में रक्त वाहिकाएं फैल जाती हैं (vasodilation), जिससे उन्हें अधिक रक्त मिलता है। इसके विपरीत, पाचन तंत्र और गुर्दे जैसे कम सक्रिय अंगों में रक्त वाहिकाएं सिकुड़ जाती हैं (vasoconstriction)।
- रक्तचाप में परिवर्तन: सिस्टोलिक रक्तचाप (संकुचन के दौरान दबाव) बढ़ता है, जबकि डायस्टोलिक रक्तचाप (आराम के दौरान दबाव) स्थिर रहता है या थोड़ा कम हो जाता है।
नियमित व्यायाम के दीर्घकालिक लाभों में हृदय की मांसपेशियों का मजबूत होना, आराम की स्थिति में हृदय गति का कम होना और रक्तचाप में कमी शामिल है, जो समग्र हृदय स्वास्थ्य में सुधार करता है।
ड्राइविंग (तनावपूर्ण) का प्रभाव: विशेष रूप से भारी ट्रैफिक, खराब मौसम या गुस्से में ड्राइविंग करना एक मनोवैज्ञानिक तनाव है जो “लड़ाई या उड़ान” (fight-or-flight) प्रतिक्रिया को ट्रिगर करता है, जो शारीरिक व्यायाम से अलग है:
- सहानुभूति तंत्रिका तंत्र की सक्रियता: तनाव के कारण सहानुभूति तंत्रिका तंत्र सक्रिय हो जाता है, जिससे एड्रेनालाईन और कोर्टिसोल जैसे तनाव हार्मोन निकलते हैं।
- हृदय गति और रक्तचाप में वृद्धि: ये हार्मोन हृदय गति और रक्तचाप दोनों (सिस्टोलिक और डायस्टोलिक) को तेजी से बढ़ाते हैं, भले ही शरीर शारीरिक रूप से निष्क्रिय हो।
- मांसपेशियों में चयापचय मांग में कोई वृद्धि नहीं: व्यायाम के विपरीत, हृदय पर काम का बोझ बढ़ जाता है, लेकिन शरीर की ऑक्सीजन की मांग में कोई वास्तविक वृद्धि नहीं होती है। यह एक “निष्क्रिय” तनाव है।
- रक्त वाहिकाओं का संकुचन: तनाव के कारण सामान्यीकृत वाहिकासंकुचन (vasoconstriction) हो सकता है, जिससे रक्तचाप और बढ़ जाता है।
लंबे समय तक या बार-बार होने वाला ड्राइविंग तनाव हृदय-वाहिका तंत्र पर नकारात्मक प्रभाव डाल सकता है, जिससे क्रोनिक उच्च रक्तचाप (chronic hypertension) , धमनी क्षति और हृदय रोग का खतरा बढ़ जाता है। यह व्यायाम के सुरक्षात्मक प्रभावों के विपरीत है।
IGNOU MZO-003 Previous Year Solved Question Paper in English
Q1. (a) Derive the Eadie-Hofstee equation of enzyme kinetics and explain its significance. 5 (b) Describe how oxygen is transported through the blood. 5
Ans. (a) Derivation and Significance of the Eadie-Hofstee Equation The Eadie-Hofstee equation is a linear transformation of the Michaelis-Menten equation used in enzyme kinetics. Derivation: The Michaelis-Menten equation is: v = (Vmax [S]) / (Km + [S]) where, v = reaction velocity, Vmax = maximum velocity, [S] = substrate concentration, and Km = Michaelis constant. To rearrange this equation, we first invert it and multiply by Vmax: Start by cross-multiplying the Michaelis-Menten equation: v (Km + [S]) = Vmax [S] Expand the left side: v Km + v [S] = Vmax [S] Divide the entire equation by [S]: v Km / [S] + v = Vmax Rearrange to isolate v: v = Vmax – Km (v / [S]) This is the Eadie-Hofstee equation. It represents a straight line in the form y = c + mx, where v is plotted on the y-axis against v/[S] on the x-axis. Significance:
- Linear Plot: This equation provides a linear graph, which simplifies the determination of Vmax and Km. In the plot, the y-intercept is Vmax , and the slope is -Km . The x-intercept is Vmax/Km.
- Improved Data Weighting: Unlike the Lineweaver-Burk plot, which gives undue weight to data points at low substrate concentrations, the Eadie-Hofstee plot distributes the data points more evenly along the line.
- Error Reduction: It is less susceptible to experimental errors at high substrate concentrations, leading to more accurate estimates of Vmax and Km.
- Study of Enzyme Inhibition: The plot is also useful for determining the mechanism of different types of enzyme inhibition (competitive, non-competitive, etc.), as the presence of an inhibitor alters the slope and intercepts of the graph in characteristic ways corresponding to changes in Vmax and Km.
(b) Oxygen Transport in Blood
Oxygen is transported in the blood via two main mechanisms:
- Dissolved in Plasma: A very small amount of oxygen (about 1.5-2%) dissolves directly into the blood plasma. This amount is governed by Henry’s Law and is directly proportional to the partial pressure of oxygen in the lungs. Although small, this dissolved fraction is crucial for establishing the oxygen pressure gradient in tissues.
- Bound to Hemoglobin: The vast majority of oxygen (about 98-98.5%) is transported by binding to a specialized protein, hemoglobin (Hb) , found within red blood cells (RBCs).
The Role of Hemoglobin:
- Structure: Each hemoglobin molecule consists of four polypeptide chains (two alpha and two beta), and each chain contains a heme group . Each heme group has an iron (Fe²⁺) ion that can reversibly bind one oxygen molecule (O₂). Thus, one hemoglobin molecule can transport a total of four oxygen molecules .
- Cooperative Binding: The binding of one oxygen molecule to hemoglobin induces a conformational change in the protein that increases the affinity of the remaining heme groups for oxygen. Conversely, the release of one oxygen molecule decreases the affinity, promoting the release of the others. This property allows for rapid loading of oxygen in the lungs and efficient unloading in the tissues.
- Oxygen-Hemoglobin Dissociation Curve: This is a sigmoidal (S-shaped) curve that illustrates the relationship between the partial pressure of oxygen (PO₂) and the percentage saturation of hemoglobin with oxygen. The shape of the curve reflects cooperative binding.
- Factors Shifting the Curve: The affinity of hemoglobin for oxygen is modulated by several factors, which shift the curve to the right (decreased affinity, enhanced O₂ release) or left (increased affinity):
- Bohr Effect: An increase in CO₂ concentration or a decrease in pH (increased acidity) lowers hemoglobin’s affinity for oxygen, facilitating oxygen release in metabolically active tissues.
- Temperature: An increase in temperature (as occurs during exercise) also decreases affinity.
- 2,3-Bisphosphoglycerate (2,3-BPG): This compound, present in RBCs, binds to hemoglobin and reduces its oxygen affinity, aiding in oxygen delivery to tissues.
Thus, hemoglobin acts as a highly efficient oxygen carrier, picking up oxygen from the lungs and delivering it to the body’s tissues where it is needed.
Q2. (a) What are chromatophores ? Discuss their types. 5 (b) Explain the role of ion channels in osmoregulation in organisms. 5
Ans. (a) Chromatophores and Their Types Chromatophores are specialized pigment-containing and light-reflecting cells, or groups of cells, found in a wide range of animals, including amphibians, fish, reptiles, crustaceans, and cephalopods. These cells absorb or reflect light, producing the color of the animal’s skin or eyes. Chromatophores help animals in camouflage, species recognition, and social signaling (e.g., courtship displays). The dispersion or aggregation of pigment granules within these cells is controlled by hormonal or neural signals, allowing animals to change their color rapidly. Chromatophores are classified into several types based on the pigment they contain or their structure:
- Melanophores: These are the most common type of chromatophore. They contain the pigment melanin , which is black or brown. The dispersion of melanin-containing granules (melanosomes) throughout the cell causes the skin to darken, while their aggregation in the center makes the skin appear lighter.
- Xanthophores: These cells contain yellow, orange, or red pigments, which are typically carotenoids and pteridines. These pigments are often derived from the animal’s diet. They are responsible for yellow and orange hues.
- Erythrophores: Similar to xanthophores, but they are primarily responsible for red coloration, containing red pteridine pigments. They provide red colors to animals.
- Iridophores or Guanophores: These cells do not contain pigments but have crystalline platelets of guanine . These platelets reflect and scatter light, producing a metallic or iridescent sheen. They can create silvery, golden, or blue reflective effects.
- Cyanophores: These are very rare and produce a blue pigment. In most animals, blue coloration is structural (e.g., light scattering by iridophores), not pigment-based. However, a few species possess cyanophores with true blue pigments.
(b) Role of Ion Channels in Osmoregulation
Osmoregulation
is the process by which an organism maintains a stable water and solute concentration in its body fluids, despite changes in the external environment.
Ion channels
play a fundamental and indispensable role in this process.
Ion channels are membrane proteins that form pores for specific ions (like Na⁺, K⁺, Ca²⁺, Cl⁻) to pass through the cell membrane. This transport occurs down their electrochemical gradient.
The role of ion channels in osmoregulation is as follows:
- Creating and Maintaining Electrochemical Gradients: Active transporters like the Na⁺/K⁺-ATPase pump use ATP to establish a steep concentration gradient of ions across the cell membrane. This gradient then drives the passive transport of ions through ion channels, which in turn indirectly controls the movement of water, as water follows solutes by osmosis.
- Water Transport: Although water does not move through ion channels directly, the osmotic gradients generated by ion movement drive water across the membrane through specialized water channels called aquaporins . Thus, ion transport dictates water balance.
- Organ-Specific Functions:
- Gills of Fish: Marine fish use ion channels in specialized cells (chloride cells) in their gills to actively secrete excess salt out of their bodies. Freshwater fish use similar channels to actively absorb essential ions from the dilute water.
- Kidneys of Mammals: In the tubules of the kidney, ion channels (e.g., ENaC – epithelial sodium channel) and transporters regulate the reabsorption of Na⁺ and other ions from the filtrate back into the blood. Hormones like aldosterone and ADH regulate the activity of these channels to fine-tune the body’s water and salt balance.
- Salt Glands: Marine birds and reptiles have special salt glands that secrete excess salt. The cells of these glands use a complex network of ion channels and pumps to extract salt from the blood and excrete a concentrated salt solution.
In summary, ion channels enable cells and organisms to keep their internal ionic and osmotic environment constant despite external fluctuations, which is an essential process for life.
Q3. (a) Discuss the process of emulsification and micelle formation during fat digestion. 5 (b) Discuss the different steps of Pentose-Phosphate Pathway (PPP). 5
Ans. (a) Emulsification and Micelle Formation The digestion of fats (primarily triglycerides) is a complex process because they are hydrophobic (insoluble in water), whereas digestive enzymes operate in an aqueous environment. The processes of emulsification and micelle formation are crucial to overcome this problem. 1. Emulsification: This process occurs in the duodenum, the first part of the small intestine. Bile salts , produced by the liver and stored in the gallbladder, play the key role in emulsification.
- Process: When fats from food enter the small intestine, they exist as large globules. The peristaltic movements of the intestine break these large globules into smaller droplets.
- Role of Bile Salts: Bile salts are amphipathic molecules, meaning they have a hydrophobic end and a hydrophilic end. Their hydrophobic end dissolves in the fat droplets, while the hydrophilic end faces the outer aqueous medium.
- Result: This action coats the fat droplets and turns them into a stable suspension, called an emulsion . It prevents the small droplets from coalescing back into large globules. Emulsification vastly increases the surface area of the fat, providing much greater access for digestive enzymes like pancreatic lipase to act upon.
2. Micelle Formation:
Micelle formation occurs after the emulsified fat droplets have been digested by pancreatic lipase. Lipase breaks down triglycerides into
monoglycerides
and
free fatty acids
.
- Structure: These digestion products, along with bile salts and phospholipids, aggregate to form small, spherical complexes called micelles . Micelles are about 4-7 nanometers in diameter.
- Configuration: In a micelle, the hydrophobic fatty acids and monoglycerides are oriented towards the center, away from water, while the hydrophilic ends of the amphipathic bile salts form the outer surface.
- Function: This configuration makes the micelle soluble in the aqueous intestinal lumen. The primary function of micelles is to “shuttle” or transport these otherwise insoluble lipid digestion products to the surface of the intestinal epithelial cells (enterocytes). At the cell surface, the fatty acids and monoglycerides leave the micelle and diffuse across the cell membrane into the cell. The bile salts are left behind to be recycled for transporting more lipids.
Thus, emulsification and micelle formation are essential, sequential steps for the efficient digestion and absorption of dietary fats.
(b) Different Steps of the Pentose-Phosphate Pathway (PPP)
The Pentose-Phosphate Pathway (PPP), also known as the Hexose Monophosphate (HMP) Shunt, is an alternative route for glucose metabolism that occurs in the cytoplasm, parallel to glycolysis. Its primary purpose is not ATP production, but rather the generation of two crucial products:
NADPH
and
ribose-5-phosphate
.
The PPP can be divided into two main phases:
1. The Oxidative Phase:
This is an irreversible phase, and its main product is NADPH. It consists of three main reactions:
- Step 1: Glucose-6-phosphate (G6P) is oxidized by the enzyme glucose-6-phosphate dehydrogenase (G6PD) . In this reaction, NADP⁺ is reduced to NADPH, and 6-phosphoglucono-δ-lactone is formed. This is the rate-limiting step of the PPP.
- Step 2: The 6-phosphoglucono-δ-lactone is hydrolyzed by the enzyme lactonase to form 6-phosphogluconate.
- Step 3: 6-phosphogluconate undergoes oxidative decarboxylation by the enzyme 6-phosphogluconate dehydrogenase . This reaction generates a second molecule of NADPH, releases a molecule of CO₂, and forms the pentose sugar ribulose-5-phosphate .
The net result of the oxidative phase is:
G6P + 2 NADP⁺ + H₂O → Ribulose-5-phosphate + 2 NADPH + 2 H⁺ + CO₂
2. The Non-oxidative Phase:
This is a reversible phase consisting of a series of interconversions of pentose phosphates. Its main purpose is to either produce ribose-5-phosphate or regenerate glycolytic intermediates.
- Isomerization and Epimerization: Ribulose-5-phosphate can be converted into two different pentoses:
- Ribose-5-phosphate (R5P): By phosphopentose isomerase. R5P is the precursor for the synthesis of nucleotides (for DNA, RNA, ATP) and coenzymes.
- Xylulose-5-phosphate (X5P): By phosphopentose epimerase.
- Carbon Rearrangement: The enzymes transketolase and transaldolase transfer carbon units between the pentose phosphates. These reactions generate a complex mix of 3, 4, 5, 6, and 7-carbon sugars. Ultimately, these intermediates can be converted back into the glycolytic intermediates fructose-6-phosphate (F6P) and glyceraldehyde-3-phosphate (G3P) . These intermediates can then re-enter glycolysis or be used to regenerate glucose-6-phosphate via gluconeogenesis.
The flow through these two phases is regulated by the cell’s needs. If the cell needs more NADPH, both phases run. If it only needs ribose-5-phosphate, the non-oxidative phase can produce it from glycolytic intermediates.
Q4. Differentiate between the following pairs of terms : 4×2.5=0 (a) A- and I-band of the myofibril (b) Bat echolocation and Dolphin echolocation (c) Group specific inhibition and suicide inhibition of enzymes (d) Redox reaction and Redox potential
Ans. (a) A-band and I-band of the myofibril
| Feature | A-band (Anisotropic Band) | I-band (Isotropic Band) |
|---|---|---|
Appearance |
It is the dark , anisotropic band of the sarcomere. |
It is the light , isotropic band of the sarcomere. |
Filament Composition |
Contains the entire length of the thick ( myosin ) filaments and overlapping portions of the thin ( actin ) filaments. |
Contains only the thin ( actin ) filaments. |
Change during Contraction |
Its length remains constant during muscle contraction. The zone of overlap within it increases. |
It shortens or disappears during muscle contraction as the actin filaments are pulled further into the A-band. |
Sub-regions |
Contains a lighter region in the center called the H-zone (thick filaments only), which is bisected by the M-line . |
It is bisected by a dark line, the Z-disc (or Z-line), which anchors the actin filaments and connects adjacent sarcomeres. |
(b) Bat echolocation and Dolphin echolocation
| Feature | Bat Echolocation | Dolphin Echolocation |
|---|---|---|
Medium |
Occurs in air . |
Occurs in water . |
Sound Production |
Sound is produced in the larynx and emitted through the mouth or nose. |
Sound is produced by phonic lips located in the nasal passages. |
Sound Emission |
May use complex facial structures (nose-leaves) to help direct the sound beam. |
Sound is focused and emitted through a fatty organ called the melon , which acts as an acoustic lens. |
Echo Reception |
Echoes are received by large and complex outer ears . |
Echoes are primarily received through the lower jaw , which transmits sound to the inner ear. |
Frequency and Range |
Typically uses higher frequencies (20-200 kHz). Effective for short ranges due to rapid attenuation of sound in air. | Typically uses lower frequencies (0.2-150 kHz), but sound travels faster and attenuates less in water, making it effective over longer distances. |
(c) Group specific inhibition and suicide inhibition of enzymes
| Feature | Group-specific Inhibition | Suicide Inhibition |
|---|---|---|
Definition |
An inhibitor reacts with and modifies a specific functional group of an amino acid (e.g., -SH, -OH) within or near the enzyme’s active site. | A type of irreversible inhibition where the inhibitor (a substrate analog) binds to the active site and is converted by the enzyme’s own catalytic action into a highly reactive molecule that then permanently inactivates the enzyme. |
Mechanism |
Directly modifies a functional group, destroying the enzyme’s catalytic ability. Does not require the catalytic action of the enzyme for inhibition. | The enzyme participates in its own inactivation, hence the term “suicide” or “mechanism-based” inhibition. |
Specificity |
Can be less specific, as it may affect any enzyme that has the particular functional group in a reactive state. | Is highly specific as it targets only the enzyme that can convert the substrate analog into the reactive form. |
Example |
Iodoacetate , which reacts with the -SH group of cysteine residues in many enzymes. |
Penicillin , which inactivates the glycopeptide transpeptidase enzyme involved in bacterial cell wall synthesis. |
(d) Redox reaction and Redox potential
| Feature | Redox Reaction | Redox Potential |
|---|---|---|
Definition |
A chemical process that involves the transfer of electrons from one chemical species to another. It consists of a simultaneous oxidation (loss of electrons) and reduction (gain of electrons). |
A measure of the tendency of a chemical species to acquire electrons and thereby be reduced. It is expressed in volts (V) or millivolts (mV). |
Nature |
It is an event or a process . It is dynamic. |
It is a physicochemical property of a molecule or ion. It is a potential. |
Dependence |
Depends on the difference between the redox potentials of the two coupled half-reactions. A reaction is spontaneous if the overall potential difference is positive. | The standard redox potential (E°’) is measured under standard conditions (25°C, 1 M concentrations, pH 7.0). |
Interpretation |
Example: In cellular respiration, the oxidation of glucose and the reduction of oxygen constitute a redox reaction. | A high positive redox potential indicates the species is a strong oxidizing agent (readily accepts electrons). A negative redox potential indicates the species is a strong reducing agent (readily donates electrons). |
Q5. Write short notes on the following : 4×2.5=0 (a) Gluconeogensis (b) Role of hormones’ in glucose homeostosis (c) Application of Bioluminescence homeostasis (d) Juxtaglomerular apparatus
Ans. (a) Gluconeogenesis Gluconeogenesis is the metabolic pathway that results in the synthesis of glucose from non-carbohydrate substrates. These substrates include lactate, pyruvate, glycerol (from fats), and certain amino acids (from protein). The process occurs primarily in the liver and, to a lesser extent, in the kidney cortex. Gluconeogenesis is vital for maintaining blood glucose levels during periods of fasting, starvation, or prolonged exercise, especially for tissues that are highly dependent on glucose, such as the brain and red blood cells. It is not a simple reversal of glycolysis (the breakdown of glucose). Although it shares several enzymes with glycolysis, it bypasses the three irreversible steps of glycolysis using four unique enzymes:
- Pyruvate carboxylase and Phosphoenolpyruvate carboxykinase (PEPCK) to convert pyruvate to phosphoenolpyruvate.
- Fructose-1,6-bisphosphatase to convert fructose-1,6-bisphosphate to fructose-6-phosphate.
- Glucose-6-phosphatase to convert glucose-6-phosphate to free glucose, which can then be released into the bloodstream.
The pathway is hormonally regulated; glucagon and cortisol stimulate it, while insulin inhibits it.
(b) Role of hormones in glucose homeostasis
Glucose homeostasis is the maintenance of blood glucose levels within a narrow range (typically 70-110 mg/dL). This is tightly controlled by several hormones, the two most important being:
- Insulin: Secreted by the β-cells of the pancreas in response to high blood glucose (e.g., after a meal), insulin is a hypoglycemic (blood sugar-lowering) hormone. It promotes the uptake of glucose by the liver, muscle, and adipose tissue (via GLUT4 transporters). It stimulates the storage of glucose as glycogen in the liver and muscle (glycogenesis) and its conversion to fat in adipose tissue (lipogenesis). It also inhibits gluconeogenesis and glycogenolysis.
- Glucagon: Secreted by the α-cells of the pancreas in response to low blood glucose (e.g., during fasting), glucagon is a hyperglycemic (blood sugar-raising) hormone. It acts primarily on the liver, stimulating the breakdown of stored glycogen into glucose (glycogenolysis) and the synthesis of glucose from non-carbohydrate sources (gluconeogenesis), thereby raising blood glucose levels.
Other hormones such as
epinephrine (adrenaline)
,
cortisol
, and
growth hormone
also tend to raise blood glucose levels, particularly during times of stress or need.
(c) Application of Bioluminescence
Bioluminescence is the production and emission of light by a living organism through a chemical reaction. This natural phenomenon has been harnessed for numerous applications in science and technology:
- Biological and Medical Research: Luciferase (an enzyme that generates light) and its substrate luciferin are widely used as reporter genes . Scientists can link the luciferase gene to a gene of interest to study gene expression, track protein localization, and monitor signaling pathways within cells. Luciferase assays are also used to measure cell viability by detecting the amount of ATP present.
- Environmental Monitoring: Genetically modified bacteria that produce light in the presence of specific pollutants can be used as biosensors . These can provide rapid and sensitive detection of toxins (like heavy metals) in water and soil samples.
- Drug Discovery and Development: In high-throughput screening, bioluminescence assays are used to test how thousands of potential drug compounds affect cellular processes.
- Food Safety: ATP-bioluminescence is used for the rapid detection of microbial contamination on food processing surfaces, ensuring sanitation.
(d) Juxtaglomerular Apparatus
The juxtaglomerular apparatus (JGA) is a microscopic structure in the nephron of the kidney. It is formed at the point where the distal convoluted tubule comes into contact with the afferent and efferent arterioles of its own glomerulus.
The JGA has three main components:
- The Macula Densa: These are specialized cells in the wall of the distal convoluted tubule. They act as chemoreceptors that monitor the sodium chloride (NaCl) concentration in the tubule fluid.
- Juxtaglomerular (JG) Cells: These are modified smooth muscle cells in the wall of the afferent (and to some extent, efferent) arteriole. They synthesize, store, and secrete the enzyme renin .
- Extraglomerular Mesangial Cells: These cells are located in the gap between the JG cells and the macula densa and are believed to help transmit signals between the two.
Function:
The primary function of the JGA is the regulation of blood pressure and the glomerular filtration rate (GFR). When blood pressure or blood volume is low, the JG cells release renin into the blood. Renin activates the
Renin-Angiotensin-Aldosterone System (RAAS)
, which leads to an increase in blood pressure and reabsorption of sodium and water by the kidneys. The macula densa also regulates GFR by controlling the diameter of the afferent arteriole based on tubular fluid flow (tubuloglomerular feedback).
Q6. (a) Discuss the significance of brain and muscle in glucose metabolism. 5 (b) Write a note on Lactate Dehydrogenase (LDH) isozymes. Mention the clinical applications of isozymes. 5
Ans. (a) Significance of Brain and Muscle in Glucose Metabolism The brain and skeletal muscle play crucial but very different roles in glucose metabolism. Brain:
- Obligatory Glucose User: Under normal conditions, the brain uses glucose almost exclusively as its energy source. It accounts for about 20-25% of the body’s total glucose consumption, despite being only 2% of body weight.
- Requires Constant Supply: The brain has no significant stores of glucose in the form of glycogen. Therefore, it requires a continuous supply of glucose from the blood to maintain its high metabolic rate. A severe drop in blood glucose (hypoglycemia) can lead to neurological dysfunction, coma, and death.
- Insulin-Independent Uptake: Glucose entry into brain cells is not dependent on insulin. It occurs via GLUT1 and GLUT3 transporters, which have a high affinity for glucose, ensuring the brain gets glucose even in low blood sugar states.
- Alternative Fuel: During prolonged starvation, when glucose is scarce, the brain can adapt to use ketone bodies , produced from the breakdown of fatty acids in the liver.
Muscle:
- Major Glucose Consumer and Storage Site: Skeletal muscle is the largest consumer of glucose in the body, especially during exercise. After a meal, it is a major site of glucose uptake and storage.
- Insulin-Dependent Uptake: Glucose entry into muscle cells is primarily through GLUT4 transporters, which are insulin-sensitive . In the presence of insulin, GLUT4 translocates to the cell surface, increasing glucose uptake.
- Glycogen Storage: Muscle stores glucose in the form of glycogen. However, unlike the liver, glycogen stored in muscle can only be used by the muscle cells themselves. Muscle lacks the enzyme glucose-6-phosphatase, so it cannot release free glucose into the blood to maintain blood glucose levels.
- Role in Exercise: During exercise, muscle uses both its own stored glycogen and glucose from the blood for energy. In anaerobic conditions, it produces lactate, which can be converted back to glucose in the liver via the Cori cycle.
(b) Lactate Dehydrogenase (LDH) Isozymes and their Clinical Applications
Isozymes
(or isoenzymes) are different molecular forms of an enzyme within the same organism that catalyze the same chemical reaction but differ in their physical, chemical, and immunological properties. These differences usually arise from being encoded by different genes or different alleles of the same gene.
Lactate Dehydrogenase (LDH) Isozymes:
LDH is an enzyme that catalyzes the reversible conversion of pyruvate to lactate, with NADH and NAD⁺ as coenzymes. It is found in almost all tissues of the body. LDH is a
tetramer
, composed of four subunits. There are two types of subunits:
H (for Heart)
and
M (for Muscle)
, which are encoded by different genes. The different combinations of these two subunits result in five distinct LDH isozymes:
- LDH-1 (H₄): Found predominantly in heart muscle and red blood cells.
- LDH-2 (H₃M₁): Predominant in the reticuloendothelial system.
- LDH-3 (H₂M₂): Found mainly in the lungs.
- LDH-4 (H₁M₃): Found in the kidney, placenta, and pancreas.
- LDH-5 (M₄): Found predominantly in skeletal muscle and the liver.
These isozymes differ in their net electrical charge, which allows them to be separated by gel electrophoresis.
Clinical Applications:
Because the tissue distribution of LDH isozymes is specific, analyzing their pattern in blood serum is a powerful tool in diagnosing tissue damage. When a cell is damaged, it releases its intracellular enzymes into the bloodstream.
- Myocardial Infarction (Heart Attack): Following a heart attack, damaged heart muscle cells release LDH-1 into the blood. Therefore, an elevated level of LDH-1 in the serum (especially when LDH-1 > LDH-2, a “flipped pattern”) is a strong indicator of a myocardial infarction.
- Liver Disease: In liver diseases such as hepatitis, damaged liver cells release LDH-5, leading to an increase in LDH-5 levels in the serum.
- Muscle Injury: Skeletal muscle injury or diseases like muscular dystrophy can cause a rise in serum LDH-5 levels.
- Hemolysis: The breakdown of red blood cells results in increased levels of LDH-1 and LDH-2.
- Cancer: Some tumors can also produce high levels of LDH, making it useful as a tumor marker.
Thus, measuring specific isozyme levels, along with total LDH, helps physicians pinpoint the source of damage and differentiate between various conditions.
Q7. (a) Describe various sources of energy that is used during muscle contractions. 5 (b) Discuss how do extreme conditions like exercise and driving affect your cardiovascular system. 5
Ans. (a) Sources of Energy for Muscle Contraction Muscle contraction requires a constant supply of energy, which is provided primarily by the hydrolysis of Adenosine Triphosphate (ATP) . ATP is essential for the cycle of myosin head attachment to actin, the power stroke, and detachment. Since the amount of ATP stored in muscle is very small (enough for only a few seconds of contraction), it must be regenerated continuously. Muscle has several energy systems to achieve this: 1. The Phosphagen System (Creatine Phosphate):
- Source: This system uses creatine phosphate (CP) , a high-energy molecule stored in muscle.
- Process: When ATP is used up to form ADP and Pi, the enzyme creatine kinase transfers a phosphate group from creatine phosphate to ADP, regenerating ATP almost instantaneously. (ADP + CP → ATP + Creatine)
- Duration: This provides very rapid energy but is limited in supply. It is the dominant energy source for short, explosive activities like sprinting or heavy weightlifting, lasting about 8-15 seconds.
2. Anaerobic Glycolysis:
- Source: When the phosphagen system is depleted, muscles rely on glycolysis for energy. It uses glycogen stored in the muscle or glucose from the blood.
- Process: In the absence of sufficient oxygen, glucose is broken down to pyruvate, producing a small amount of ATP (2 ATP per glucose molecule). The pyruvate is then converted to lactic acid .
- Duration: This is slower than the phosphagen system but can provide energy for a longer duration. It is the main source for intense activities lasting from 30 seconds to 2 minutes (e.g., a 400-meter dash). The accumulation of lactic acid contributes to muscle fatigue and a burning sensation.
3. Aerobic Respiration:
- Source: For long-duration, low-to-moderate intensity activities, aerobic respiration is the primary source of energy. It occurs in the mitochondria and uses carbohydrates (glucose), fats (fatty acids) , and to a lesser extent, proteins (amino acids) .
- Process: In the presence of oxygen, pyruvate and fatty acids are completely oxidized to CO₂ and H₂O via the Krebs cycle and the electron transport chain.
- Duration: This process produces the most ATP (about 36-38 ATP per glucose molecule) and can supply energy as long as fuel and oxygen are available. It is essential for endurance activities like marathon running or jogging.
(b) Effects of Exercise and Driving on the Cardiovascular System
Both exercise and stressful driving significantly affect the cardiovascular system, but their mechanisms and long-term consequences are different.
Effect of Exercise:
During exercise, the body’s metabolic demands increase, especially for oxygen and nutrients in the working muscles. The cardiovascular system adapts to meet these demands:
- Increased Heart Rate: Sympathetic nervous system activation and adrenaline release increase the heart rate to pump blood faster.
- Increased Stroke Volume: The heart pumps more blood with each beat.
- Increased Cardiac Output: Due to the rise in heart rate and stroke volume, the total blood flow (cardiac output) increases significantly, up to 4-5 times the resting value.
- Redistribution of Blood Flow: Blood vessels in the working skeletal muscles dilate (vasodilation), allowing them more blood. Conversely, blood vessels to less active organs, like the digestive system and kidneys, constrict (vasoconstriction).
- Changes in Blood Pressure: Systolic blood pressure (pressure during contraction) increases, while diastolic blood pressure (pressure during relaxation) remains stable or decreases slightly.
The long-term benefits of regular exercise include a stronger heart muscle, lower resting heart rate, and reduced blood pressure, improving overall cardiovascular health.
Effect of Driving (Stressful):
Driving, especially in heavy traffic, bad weather, or with road rage, acts as a psychological stressor that triggers the “fight-or-flight” response, which is different from a physical challenge:
- Sympathetic Nervous System Activation: The stress activates the sympathetic nervous system, releasing stress hormones like adrenaline and cortisol .
- Increased Heart Rate and Blood Pressure: These hormones cause a rapid increase in both heart rate and blood pressure (both systolic and diastolic), even though the body is physically inactive.
- No Increased Metabolic Demand: Unlike exercise, the workload on the heart increases without a corresponding real increase in the body’s demand for oxygen. It is an “inactive” stress.
- Vasoconstriction: Stress can cause generalized vasoconstriction, which further increases blood pressure.
Chronic or frequent driving-related stress can have negative long-term effects on the cardiovascular system, contributing to
chronic hypertension
, arterial damage, and an increased risk of heart disease, in contrast to the protective effects of exercise.
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