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IGNOU BBYET-141 Solved Question Paper PDF
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IGNOU BBYET-141 Previous Year Solved Question Paper in Hindi
Q1. (क) कोष्ठकों में दिए गए विकल्पों में से सही को चुनिए : 5×1=5 (i) (आवर्धन/विभेदन) ………….. इसका माप देता है कि सूक्ष्मदर्शी में वस्तु कितनी अधिक बड़ी दिखाई देती है। (ii) (संचरण इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शिकी/क्रमवीक्षण इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शिकी) ………….. में इलेक्ट्रॉन किरणपुंज स्पेशीमेन (प्रतिदर्श) पर गति करता है, और अणु उत्तेजित होकर उच्चतर ऊर्जा स्तर पर चले जाते हैं और द्वितीयक इलेक्ट्रॉन उत्सर्जित करते हैं जो प्रतिबिंब बनाते हैं। (iii) (एण्डोप्लाज्मिक रेटिकुलम/माइक्रोट्यूब्यूल) ………….. परस्पर संबंधित छोटी नलिकीय संरचनाओं का एक संजाल है जो कोशिकाद्रव्य में बिखरी रहती हैं। (iv) माइटोकॉन्ड्रिया ………….. (अर्धस्वायत्त/स्वायत्त) अंगक हैं जो कोशिकाओं में पाए जाते हैं। (v) साइक्लिन-डिपेन्डेण्ट काइनेज ………….. (पूर्वकेन्द्रकी/ससीमकेन्द्रकी जीवों) में कोशिका विभाजन को नियंत्रित करते हैं। (ख) निम्नलिखित को परिभाषित कीजिए : 3×1=3 (i) जीनोम (ii) सिनेप्स (iii) केटाबोलाइट एक्टीवेटर प्रोटीन (ग) कॉलम ‘A’ के निम्नलिखित मदों का कॉलम ‘B’ से मिलान कीजिए : 4x½=2 कॉलम A कॉलम B (i) डी. एन. ए. पॉलीमरेज III (1) आर. एन. ए. युक्त एंजाइम (ii) टीलोमरेज (2) पेप्टाइडों का वलन (फोल्डिंग) (iii) आण्विक चैपेरोन (3) जीन अभिव्यक्ति का नियंत्रण (iv) जीन साइलेन्सिंग (4) होलोएन्जाइम
Ans. (क)
(i) आवर्धन इसका माप देता है कि सूक्ष्मदर्शी में वस्तु कितनी अधिक बड़ी दिखाई देती है।
(ii) क्रमवीक्षण इलेक्ट्रॉन सूक्ष्मदर्शिकी में इलेक्ट्रॉन किरणपुंज स्पेशीमेन (प्रतिदर्श) पर गति करता है, और अणु उत्तेजित होकर उच्चतर ऊर्जा स्तर पर चले जाते हैं और द्वितीयक इलेक्ट्रॉन उत्सर्जित करते हैं जो प्रतिबिंब बनाते हैं।
(iii) एण्डोप्लाज्मिक रेटिकुलम परस्पर संबंधित छोटी नलिकीय संरचनाओं का एक संजाल है जो कोशिकाद्रव्य में बिखरी रहती हैं।
(iv) माइटोकॉन्ड्रिया अर्धस्वायत्त अंगक हैं जो कोशिकाओं में पाए जाते हैं।
(v) साइक्लिन-डिपेन्डेण्ट काइनेज ससीमकेन्द्रकी जीवों में कोशिका विभाजन को नियंत्रित करते हैं।
(ख)
(i) जीनोम (Genome): किसी जीव के आनुवंशिक पदार्थ के संपूर्ण सेट को जीनोम कहा जाता है। इसमें जीन और गैर-कोडिंग अनुक्रम दोनों सहित संपूर्ण डीएनए (या कुछ वायरस में आरएनए) शामिल होता है। यह जीव के निर्माण और रखरखाव के लिए सभी आवश्यक जानकारी रखता है।
(ii) सिनेप्स (Synapse): सिनेप्स एक विशेष संरचना है जो एक न्यूरॉन (तंत्रिका कोशिका) को दूसरे न्यूरॉन या एक लक्ष्य कोशिका (जैसे मांसपेशी या ग्रंथि कोशिका) में विद्युत या रासायनिक संकेत भेजने की अनुमति देती है। यह तंत्रिका तंत्र में संचार के लिए मौलिक है।
(iii) केटाबोलाइट एक्टीवेटर प्रोटीन (Catabolite Activator Protein – CAP): यह एक डीएनए-बाइंडिंग प्रोटीन है जो कई प्रोकैरियोटिक ऑपेरॉन के अनुलेखन को सक्रिय करने में शामिल होता है। जब ग्लूकोज का स्तर कम होता है, तो CAP चक्रीय एएमपी (cAMP) से जुड़ता है और प्रमोटर क्षेत्रों से जुड़कर आरएनए पोलीमरेज़ की बाइंडिंग को बढ़ाता है, जिससे जीन अभिव्यक्ति में वृद्धि होती है। (ग)
- (i) डी. एन. ए. पॉलीमरेज III – (4) होलोएन्जाइम
- (ii) टीलोमरेज – (1) आर. एन. ए. युक्त एंजाइम
- (iii) आण्विक चैपेरोन – (2) पेप्टाइडों का वलन (फोल्डिंग)
- (iv) जीन साइलेन्सिंग – (3) जीन अभिव्यक्ति का नियंत्रण
Q2. निम्नलिखित में से किन्हीं दो के मध्य अन्तर बताइए : 2×5=10 (क) फेज कन्ट्रास्ट विपर्यास सूक्ष्मदर्शिकी और कन्फोकल/संनाभि सूक्ष्मदर्शिकी (ख) पत्र वर्णलेखन और पतली परत (थिन लेयर) वर्णलेखन (ग) घनत्व प्रवणता अपकेन्द्रीकरण और विभेदी अपकेन्द्रीकरण
Ans. (क) फेज कन्ट्रास्ट विपर्यास सूक्ष्मदर्शिकी और कन्फोकल/संनाभि सूक्ष्मदर्शिकी में अंतर
फेज कन्ट्रास्ट और कन्फोकल सूक्ष्मदर्शिकी दोनों प्रकाश सूक्ष्मदर्शिकी की तकनीकें हैं, लेकिन वे अलग-अलग सिद्धांतों पर काम करती हैं और विभिन्न अनुप्रयोगों के लिए उपयोग की जाती हैं।
- कार्य सिद्धांत: फेज कन्ट्रास्ट सूक्ष्मदर्शिकी प्रकाश के फेज शिफ्ट (कला विस्थापन) को तीव्रता के अंतर में परिवर्तित करती है। जब प्रकाश एक नमूने के विभिन्न हिस्सों से गुजरता है, तो यह थोड़ा धीमा हो जाता है, जिससे फेज में बदलाव होता है। यह तकनीक इन बदलावों को दृश्यमान बनाती है, जिससे जीवित, बिना रंगे नमूनों का अवलोकन संभव हो पाता है। इसके विपरीत, कन्फोकल सूक्ष्मदर्शिकी एक पिनहोल छिद्र का उपयोग करके आउट-ऑफ-फोकस प्रकाश को हटा देती है। यह नमूने पर एक लेजर किरण को केंद्रित करती है और केवल फोकल प्लेन से उत्सर्जित फ्लोरोसेंट प्रकाश को ही पता लगाती है, जिससे उच्च-विपरीत, ऑप्टिकल सेक्शन बनते हैं।
- नमूना प्रकार और तैयारी: फेज कन्ट्रास्ट सूक्ष्मदर्शिकी जीवित, पारदर्शी, और बिना रंगे नमूनों , जैसे कि संवर्धित कोशिकाओं, के अवलोकन के लिए आदर्श है। कन्फोकल सूक्ष्मदर्शिकी के लिए आमतौर पर नमूनों को फ्लोरोसेंट रंगों से लेबल करने की आवश्यकता होती है। यह मोटी नमूनों की ऑप्टिकल सेक्शनिंग और 3डी पुनर्निर्माण के लिए विशेष रूप से उपयोगी है।
- छवि प्रकार: फेज कन्ट्रास्ट एक 2डी छवि उत्पन्न करता है जिसमें पूरी नमूना मोटाई एक साथ फोकस में दिखाई देती है। कन्फोकल सूक्ष्मदर्शिकी ऑप्टिकल सेक्शन (पतले टुकड़े) उत्पन्न करती है, जिन्हें एक साथ जोड़कर नमूने की एक विस्तृत 3डी छवि बनाई जा सकती है।
- अनुप्रयोग: फेज कन्ट्रास्ट का उपयोग कोशिका गतिशीलता, कोशिका विभाजन और अन्य जीवित कोशिका प्रक्रियाओं का अध्ययन करने के लिए किया जाता है। कन्फोकल सूक्ष्मदर्शिकी का उपयोग कोशिकाओं के भीतर प्रोटीन के स्थानीयकरण, ऊतक संरचना के 3डी विश्लेषण और आयन सांद्रता में परिवर्तन को मापने के लिए किया जाता है।
(ख) पत्र वर्णलेखन और पतली परत (थिन लेयर) वर्णलेखन में अंतर
पत्र वर्णलेखन (Paper Chromatography) और पतली परत वर्णलेखन (Thin Layer Chromatography – TLC) दोनों ही पृथक्करण तकनीकें हैं जो अधिशोषण और विभाजन के सिद्धांतों पर आधारित हैं, लेकिन वे अपने स्थिर चरण और प्रदर्शन में भिन्न हैं।
- स्थिर चरण (Stationary Phase): पत्र वर्णलेखन में, स्थिर चरण विशेष रूप से उपचारित क्रोमैटोग्राफी पेपर (सेल्यूलोज) होता है, जिसके छिद्रों में पानी फंसा होता है। पतली परत वर्णलेखन में, स्थिर चरण एक निष्क्रिय आधार (जैसे कांच, एल्यूमीनियम, या प्लास्टिक) पर लेपित एक बारीक पिसे हुए अधिशोषक (जैसे सिलिका जेल या एल्यूमिना) की एक पतली परत होती है।
- पृथक्करण की गति और दक्षता: TLC आमतौर पर पत्र वर्णलेखन की तुलना में बहुत तेज होता है। TLC में कणों का आकार अधिक समान और छोटा होता है, जिससे बेहतर पृथक्करण (उच्च विभेदन) होता है और बैंड अधिक संकीर्ण और केंद्रित होते हैं। पत्र वर्णलेखन में सेल्यूलोज फाइबर के कारण धीमी गति और बैंड का अधिक फैलाव होता है।
- संवेदनशीलता: TLC पत्र वर्णलेखन की तुलना में अधिक संवेदनशील है। TLC पर बहुत कम मात्रा में यौगिकों का पता लगाया जा सकता है।
- अनुप्रयोग और बहुमुखी प्रतिभा: TLC में स्थिर चरण के लिए विभिन्न प्रकार के अधिशोषक का उपयोग किया जा सकता है, जिससे यह अधिक बहुमुखी हो जाता है। इसका उपयोग कार्बनिक यौगिकों की एक विस्तृत श्रृंखला के लिए किया जाता है। संक्षारक अभिकर्मकों का उपयोग TLC प्लेटों पर किया जा सकता है, जो कागज पर संभव नहीं है। पत्र वर्णलेखन मुख्य रूप से ध्रुवीय और पानी में घुलनशील यौगिकों जैसे अमीनो एसिड और शर्करा के लिए उपयुक्त है।
(ग) घनत्व प्रवणता अपकेन्द्रीकरण और विभेदी अपकेन्द्रीकरण में अंतर
ये दोनों अपकेन्द्रीकरण तकनीकें हैं जिनका उपयोग मिश्रण के घटकों को अलग करने के लिए किया जाता है, लेकिन वे अपने दृष्टिकोण और पृथक्करण के आधार में भिन्न हैं।
- सिद्धांत: विभेदी अपकेन्द्रीकरण में, एक समरूप मिश्रण को बढ़ती गति और समय पर बार-बार अपकेंद्रित किया जाता है। पृथक्करण मुख्य रूप से कणों के आकार, आकृति और घनत्व पर आधारित होता है। बड़े और सघन कण कम गति पर अवसादित (pellet) होते हैं, जबकि छोटे और कम सघन कण अधिप्लवी (supernatant) में रहते हैं और उन्हें उच्च गति पर अवसादित करने की आवश्यकता होती है। यह एक क्रमिक प्रक्रिया है। इसके विपरीत, घनत्व प्रवणता अपकेन्द्रीकरण एक अपकेन्द्रीकरण ट्यूब का उपयोग करता है जिसमें एक पूर्व-निर्मित घनत्व प्रवणता (जैसे सुक्रोज या सीज़ियम क्लोराइड) होती है। पृथक्करण मुख्य रूप से कणों के उत्प्लावन घनत्व (buoyant density) पर आधारित होता है।
- प्रक्रिया और परिणाम: विभेदी अपकेन्द्रीकरण में, परिणामी पेलेट अशुद्ध होते हैं क्योंकि छोटे कणों के साथ बड़े कणों का सह-अवसादन होता है। यह संपूर्ण कोशिकाओं और अंगकों को मोटे तौर पर अलग करने के लिए उपयोगी है। घनत्व प्रवणता अपकेन्द्रीकरण दो प्रकार का हो सकता है: जोनल और आइसोपाइक्निक । ज़ोनल में, कण अपने अवसादन गुणांक के अनुसार अलग-अलग बैंड बनाते हैं। आइसोपाइक्निक में, कण तब तक चलते हैं जब तक वे उस बिंदु तक नहीं पहुंच जाते जहां उनका घनत्व आसपास के माध्यम के घनत्व के बराबर होता है, जिससे बहुत शुद्ध अंश बनते हैं।
- अनुप्रयोग: विभेदी अपकेन्द्रीकरण का उपयोग अक्सर कोशिका समरूप (homogenate) से नाभिक, माइटोकॉन्ड्रिया और राइबोसोम जैसे अंगकों को मोटे तौर पर अलग करने के लिए पहले चरण के रूप में किया जाता है। घनत्व प्रवणता अपकेन्द्रीकरण का उपयोग इन मोटे अंशों को और शुद्ध करने, या डीएनए, आरएनए और प्रोटीन जैसे मैक्रोमोलेक्यूल्स को उनके घनत्व के आधार पर अलग करने के लिए किया जाता है।
Q3. कोशिका कला की संरचना के लिए प्रस्तुत किए गए विभिन्न मॉडलों का उपयुक्त चित्रों सहित वर्णन कीजिए। 10
Ans. कोशिका कला (सेल मेम्ब्रेन या प्लाज्मा मेम्ब्रेन) की संरचना को समझने के लिए समय के साथ कई मॉडल प्रस्तावित किए गए हैं। प्रत्येक मॉडल पिछले ज्ञान पर आधारित था और नई प्रयोगात्मक साक्ष्यों के साथ विकसित हुआ। प्रमुख मॉडल निम्नलिखित हैं:
1. गॉर्टर और ग्रेंडेल का लिपिड बाईलेयर मॉडल (1925)
- अवधारणा: एवर्ट गॉर्टर और फ्रांस्वा ग्रेंडेल ने लाल रक्त कोशिकाओं से लिपिड निकालकर यह प्रस्तावित किया कि कोशिका कला फॉस्फोलिपिड की दो परतों (एक बाईलेयर) से बनी होती है। उन्होंने गणना की कि लाल रक्त कोशिकाओं से निकाले गए लिपिड का सतह क्षेत्र कोशिका की सतह के दोगुने के बराबर था।
- संरचना: इस मॉडल के अनुसार, फॉस्फोलिपिड के जलरागी (hydrophilic) ध्रुवीय सिर बाहर की ओर (जलीय कोशिकाद्रव्य और बाह्य तरल पदार्थ की ओर) और जलविरागी (hydrophobic) गैर-ध्रुवीय पूंछ अंदर की ओर एक-दूसरे के सम्मुख होती हैं।
- चित्र का वर्णन: एक चित्र में फॉस्फोलिपिड की दो परतें दिखाई जाएंगी, जिसमें गोल सिर बाहर की ओर और सीधी पूंछें अंदर की ओर एक-दूसरे का सामना कर रही होंगी।
- सीमाएं: इस मॉडल ने झिल्ली में प्रोटीन की भूमिका और झिल्ली की पारगम्यता और सतह तनाव के गुणों की व्याख्या नहीं की।
2. डेवसन और डैनिएली का “सैंडविच” मॉडल (1935)
- अवधारणा: ह्यूग डेवसन और जेम्स डैनिएली ने गॉर्टर और ग्रेंडेल के मॉडल को परिष्कृत किया। उन्होंने देखा कि झिल्ली का सतह तनाव अकेले लिपिड बाईलेयर की तुलना में बहुत कम था, और सुझाव दिया कि प्रोटीन परतें सतह के तनाव को कम करती हैं।
- संरचना: उन्होंने एक “सैंडविच” जैसी संरचना का प्रस्ताव रखा, जिसमें फॉस्फोलिपिड बाईलेयर दो ग्लोबुलर प्रोटीन की परतों के बीच में स्थित होती है। प्रोटीन परतें बाईलेयर के दोनों ओर, बाहर और अंदर, मौजूद थीं।
- चित्र का वर्णन: एक चित्र में केंद्रीय लिपिड बाईलेयर को दर्शाया जाएगा, जिसके ऊपर और नीचे प्रोटीन की सतत परतें होंगी, जैसे सैंडविच में ब्रेड की स्लाइस के बीच भरावन होता है।
- सीमाएं: यह मॉडल यह समझाने में विफल रहा कि झिल्ली प्रोटीन कैसे कार्य करते हैं और यह सभी झिल्लियों की मोटाई में भिन्नता की व्याख्या नहीं कर सका। इसने यह भी नहीं बताया कि गैर-ध्रुवीय पदार्थ झिल्ली से कैसे गुजर सकते हैं।
3. सिंगर और निकोलसन का फ्लूइड मोजेक मॉडल (1972)
- अवधारणा: एस.जे. सिंगर और गर्थ एल. निकोलसन द्वारा प्रस्तावित यह मॉडल वर्तमान में सबसे स्वीकृत मॉडल है। यह मॉडल झिल्ली को एक द्वि-आयामी तरल के रूप में वर्णित करता है जिसमें प्रोटीन “मोजेक” की तरह अंतर्निहित या जुड़े होते हैं।
- संरचना:
- तरल (Fluid): फॉस्फोलिपिड और अधिकांश प्रोटीन झिल्ली के तल में पार्श्व रूप से घूम सकते हैं, जिससे झिल्ली गतिशील और लचीली बनती है। इस तरलता को कोलेस्ट्रॉल द्वारा नियंत्रित किया जाता है, जो तापमान के आधार पर तरलता को बढ़ाता या घटाता है।
- मोजेक (Mosaic): प्रोटीन लिपिड बाईलेयर में एक मोजेक पैटर्न में व्यवस्थित होते हैं। दो प्रकार के प्रोटीन होते हैं:
- इंटीग्रल (समाकल) प्रोटीन: ये बाईलेयर में आंशिक रूप से या पूरी तरह से अंतर्निहित होते हैं (ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन)।
- पेरिफेरल (परिधीय) प्रोटीन: ये बाईलेयर की सतह पर या इंटीग्रल प्रोटीन से शिथिल रूप से जुड़े होते हैं।
- अन्य घटक: कार्बोहाइड्रेट श्रृंखलाएं (ग्लाइकोलिपिड और ग्लाइकोप्रोटीन) अक्सर झिल्ली की बाहरी सतह पर पाई जाती हैं, जो कोशिका की पहचान और सिग्नलिंग में भूमिका निभाती हैं।
- चित्र का वर्णन: एक चित्र में फॉस्फोलिपिड बाईलेयर को एक समुद्र के रूप में दिखाया जाएगा, जिसमें इंटीग्रल प्रोटीन बर्फ के टुकड़ों की तरह तैर रहे हैं और कुछ पूरी तरह से आर-पार हैं। पेरिफेरल प्रोटीन सतह पर चिपके हुए दिखाई देंगे, और बाहरी सतह पर कार्बोहाइड्रेट की शाखाएं दिखाई देंगी।
- महत्व: यह मॉडल झिल्ली के संरचनात्मक और कार्यात्मक दोनों पहलुओं, जैसे कि चयनात्मक पारगम्यता, परिवहन, सिग्नलिंग और कोशिका-कोशिका संपर्क की सफलतापूर्वक व्याख्या करता है।
Q4. क्लोरोप्लास्ट (हरितलवक) की संरचना और कार्यों की विवेचना उसकी अर्ध-स्वायत्त प्रकृति के महत्व को बताते हुए कीजिए। 5+5
Ans. क्लोरोप्लास्ट, जिसे हरितलवक भी कहा जाता है, पादप कोशिकाओं और शैवाल में पाए जाने वाले आवश्यक अंगक हैं। वे प्रकाश संश्लेषण की प्रक्रिया के लिए स्थल हैं, जिसके द्वारा प्रकाश ऊर्जा को रासायनिक ऊर्जा में परिवर्तित किया जाता है।
क्लोरोप्लास्ट की संरचना क्लोरोप्लास्ट एक जटिल आंतरिक संरचना वाला एक दोहरी झिल्ली वाला अंगक है।
- बाहरी और भीतरी झिल्ली (Envelope): क्लोरोप्लास्ट एक दोहरी झिल्ली से घिरा होता है जिसे एनवेलप कहते हैं। बाहरी झिल्ली छिद्रपूर्ण होती है, जबकि भीतरी झिल्ली अत्यधिक चयनात्मक होती है और इसमें परिवहन प्रोटीन होते हैं जो अणुओं की गति को नियंत्रित करते हैं।
- स्ट्रोमा (Stroma): भीतरी झिल्ली के अंदर एक जलीय, प्रोटीन युक्त द्रव होता है जिसे स्ट्रोमा कहा जाता है। यह साइटोसोल के समान है और इसमें क्लोरोप्लास्ट का अपना डीएनए (cpDNA) , राइबोसोम (70S प्रकार) , और प्रकाश संश्लेषण की प्रकाश-स्वतंत्र प्रतिक्रियाओं (केल्विन चक्र) के लिए आवश्यक एंजाइम होते हैं।
- थाइलाकोइड प्रणाली (Thylakoid System): स्ट्रोमा के भीतर, झिल्लीदार थैलियों की एक तीसरी प्रणाली होती है जिसे थाइलाकोइड कहते हैं।
- ग्रेना (Grana): कई जगहों पर, थाइलाकोइड सिक्कों के ढेर की तरह एक के ऊपर एक व्यवस्थित होते हैं, जिन्हें ग्रेना (एकवचन: ग्रेनम) कहा जाता है। प्रकाश संश्लेषण की प्रकाश-निर्भर प्रतिक्रियाएं थाइलाकोइड झिल्लियों पर होती हैं।
- स्ट्रोमा लैमेली (Stroma Lamellae): ये झिल्लीदार ट्यूब हैं जो विभिन्न ग्रेना के थाइलाकोइड को जोड़ती हैं, जिससे एक एकीकृत नेटवर्क बनता है।
- थाइलाकोइड ल्यूमेन (Thylakoid Lumen): थाइलाकोइड झिल्ली के अंदर के स्थान को ल्यूमेन कहा जाता है, जो प्रकाश-निर्भर प्रतिक्रियाओं के दौरान प्रोटॉन प्रवणता बनाने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।
क्लोरोप्लास्ट के कार्य और अर्ध-स्वायत्त प्रकृति
कार्य:
- प्रकाश संश्लेषण: क्लोरोप्लास्ट का प्राथमिक कार्य प्रकाश संश्लेषण है।
- प्रकाश-निर्भर प्रतिक्रियाएं: थाइलाकोइड झिल्ली में, क्लोरोफिल और अन्य वर्णक प्रकाश ऊर्जा को अवशोषित करते हैं, पानी को विभाजित करते हैं (ऑक्सीजन छोड़ते हैं), और एटीपी (ATP) और एनएडीपीएच (NADPH) के रूप में रासायनिक ऊर्जा का उत्पादन करते हैं।
- प्रकाश-स्वतंत्र प्रतिक्रियाएं (केल्विन चक्र): स्ट्रोमा में, एटीपी और एनएडीपीएच का उपयोग कार्बन डाइऑक्साइड को कार्बोहाइड्रेट (जैसे ग्लूकोज) में स्थिर करने के लिए किया जाता है।
- अन्य जैवसंश्लेषण: क्लोरोप्लास्ट फैटी एसिड, अमीनो एसिड और पादप हार्मोन के संश्लेषण में भी शामिल होते हैं।
अर्ध-स्वायत्त प्रकृति: क्लोरोप्लास्ट को “अर्ध-स्वायत्त” अंगक कहा जाता है क्योंकि उनके पास कुछ हद तक आनुवंशिक और कार्यात्मक स्वतंत्रता होती है, लेकिन वे पूरी तरह से स्वतंत्र नहीं होते हैं।
- स्वायत्तता के साक्ष्य:
- अपना डीएनए: क्लोरोप्लास्ट में अपना स्वयं का, छोटा, गोलाकार डीएनए अणु (cpDNA) होता है, जो प्रोकैरियोटिक डीएनए जैसा दिखता है। यह डीएनए कुछ प्रोटीनों और आरएनए को कोड करता है जो क्लोरोप्लास्ट के कार्य के लिए आवश्यक हैं।
- अपना प्रोटीन संश्लेषण तंत्र: उनके पास अपने स्वयं के राइबोसोम (70S प्रकार, प्रोकैरियोटिक के समान) और टीआरएनए (tRNA) होते हैं, जो उन्हें अपने डीएनए द्वारा कोडित प्रोटीनों का संश्लेषण करने की अनुमति देते हैं।
- स्व-प्रतिकृति: क्लोरोप्लास्ट कोशिका के बाकी हिस्सों से स्वतंत्र रूप से, विखंडन द्वारा विभाजित होकर अपनी संख्या बढ़ा सकते हैं।
- “अर्ध-” होने का कारण (निर्भरता): क्लोरोप्लास्ट पूरी तरह से स्वायत्त नहीं हैं क्योंकि उनके अधिकांश प्रोटीनों (लगभग 90-95%) को नाभिक में स्थित जीनों द्वारा कोडित किया जाता है। इन प्रोटीनों को साइटोसोल में संश्लेषित किया जाता है और फिर क्लोरोप्लास्ट में आयात किया जाता है। इसलिए, क्लोरोप्लास्ट के उचित कार्य और प्रतिकृति के लिए नाभिक और क्लोरोप्लास्ट जीनोम के बीच एक समन्वित सहयोग आवश्यक है। यह अंतःसहजीवी सिद्धांत (endosymbiotic theory) का समर्थन करता है, जिसके अनुसार क्लोरोप्लास्ट एक सहजीवी साइनोबैक्टीरियम से विकसित हुए हैं।
Q5. (क) डी. एन. ए. की एकदिशीय और द्विदिशीय प्रतिकृति को समझाइए। 5 (ख) चित्र की सहायता से आर. एन. ए. की संरचना को समझाइए। 5
Ans. (क) डीएनए की एकदिशीय और द्विदिशीय प्रतिकृति
डीएनए प्रतिकृति वह प्रक्रिया है जिसके द्वारा एक डीएनए अणु अपनी एक सटीक प्रतिलिपि बनाता है। प्रतिकृति एक विशिष्ट स्थल से शुरू होती है जिसे प्रतिकृति की उत्पत्ति (origin of replication) कहा जाता है। इस उत्पत्ति स्थल से, प्रतिकृति एक या दो दिशाओं में आगे बढ़ सकती है।
1. एकदिशीय प्रतिकृति (Unidirectional Replication):
- परिभाषा: एकदिशीय प्रतिकृति में, प्रतिकृति की उत्पत्ति से केवल एक प्रतिकृति कांटा (replication fork) बनता है, जो डीएनए अणु के साथ केवल एक दिशा में आगे बढ़ता है।
- क्रियाविधि: डीएनए के दो रज्जुक प्रतिकृति की उत्पत्ति पर अलग होते हैं। एक प्रतिकृति कांटा बनता है और यह डीएनए अणु के एक छोर की ओर बढ़ता है, जबकि दूसरा छोर अप्रतिकृत रहता है। जैसे ही कांटा आगे बढ़ता है, दोनों मूल रज्जुकों का उपयोग नए पूरक रज्जुकों के संश्लेषण के लिए टेम्पलेट के रूप में किया जाता है।
- उदाहरण: यह प्रतिकृति का एक कम सामान्य तरीका है। यह कुछ प्लाज्मिड (जैसे कोलिसीन E1 प्लाज्मिड) और कुछ वायरस में देखा जाता है। माइटोकॉन्ड्रियल डीएनए प्रतिकृति भी विस्थापन लूप (D-loop) तंत्र के माध्यम से शुरू में एकदिशीय व्यवहार दर्शाती है।
2. द्विदिशीय प्रतिकृति (Bidirectional Replication):
- परिभाषा: द्विदिशीय प्रतिकृति में, प्रतिकृति की उत्पत्ति से दो प्रतिकृति कांटे बनते हैं, जो विपरीत दिशाओं में आगे बढ़ते हैं।
- क्रियाविधि: प्रतिकृति की उत्पत्ति पर डीएनए के खुलने से एक “प्रतिकृति बुलबुला” (replication bubble) बनता है। इस बुलबुले के दोनों सिरों पर एक-एक प्रतिकृति कांटा होता है। ये दोनों कांटे एक-दूसरे से दूर, विपरीत दिशाओं में चलते हैं, और साथ-साथ डीएनए के दोनों रज्जुकों को खोलते और प्रतिकृति करते हैं।
- महत्व और उदाहरण: द्विदिशीय प्रतिकृति अधिकांश प्रोकैरियोटिक और सभी यूकैरियोटिक जीवों में प्रतिकृति का मानक तरीका है। यह एकदिशीय प्रतिकृति की तुलना में बहुत अधिक कुशल और तेज है, क्योंकि यह एक साथ डीएनए के दो क्षेत्रों की प्रतिकृति की अनुमति देता है। यह लंबे जीनोम को समय पर प्रतिकृति करने के लिए आवश्यक है। ई. कोलाई का गोलाकार गुणसूत्र और यूकैरियोटिक गुणसूत्रों की कई उत्पत्तियाँ सभी द्विदिशीय प्रतिकृति का उपयोग करती हैं।
संक्षेप में, मुख्य अंतर प्रतिकृति की उत्पत्ति से निकलने वाले प्रतिकृति कांटों की संख्या और उनकी गति की दिशा में है। एकदिशीय में एक कांटा एक दिशा में चलता है, जबकि द्विदिशीय में दो कांटे विपरीत दिशाओं में चलते हैं। (ख) आर. एन. ए. की संरचना आरएनए (राइबोन्यूक्लिक एसिड) एक महत्वपूर्ण जैविक मैक्रोमोलेक्यूल है जो जीन अभिव्यक्ति और विनियमन में विभिन्न भूमिकाएं निभाता है। हालांकि यह डीएनए से संरचनात्मक रूप से संबंधित है, लेकिन इसमें कई महत्वपूर्ण अंतर हैं।
आरएनए की प्राथमिक संरचना: आरएनए एक रैखिक बहुलक है जो न्यूक्लियोटाइड नामक मोनोमर्स की एक श्रृंखला से बना होता है। प्रत्येक आरएनए न्यूक्लियोटाइड में तीन घटक होते हैं:
- राइबोज शर्करा (Ribose Sugar): डीएनए में डीऑक्सीराइबोज शर्करा के विपरीत, आरएनए में राइबोज शर्करा होती है। राइबोज में 2′ कार्बन पर एक हाइड्रॉक्सिल (-OH) समूह होता है, जो आरएनए को डीएनए की तुलना में कम स्थिर और रासायनिक रूप से अधिक प्रतिक्रियाशील बनाता है।
- नाइट्रोजनस बेस (Nitrogenous Base): आरएनए में चार नाइट्रोजनस बेस होते हैं:
- प्यूरीन: एडेनिन (A) और गुआनिन (G)
- पिरामिडीन: साइटोसिन (C) और यूरैसिल (U) । आरएनए में थाइमिन (T) के स्थान पर यूरैसिल होता है। यूरैसिल एडेनिन के साथ दो हाइड्रोजन बंध बना सकता है।
- फॉस्फेट समूह (Phosphate Group): यह एक न्यूक्लियोटाइड को अगले से जोड़ता है।
न्यूक्लियोटाइड फॉस्फोडाइस्टर बंधों द्वारा एक साथ जुड़ते हैं, जो एक न्यूक्लियोटाइड के 5′ कार्बन को अगले न्यूक्लियोटाइड के 3′ कार्बन से जोड़ते हैं, जिससे एक शर्करा-फॉस्फेट रीढ़ बनती है।
चित्र का वर्णन: एक आरएनए रज्जुक का चित्र एक एकल, रैखिक श्रृंखला दिखाएगा। इसमें एक रीढ़ दिखाई देगी जो वैकल्पिक राइबोज शर्करा और फॉस्फेट समूहों से बनी है। प्रत्येक राइबोज शर्करा से एक नाइट्रोजनस बेस (A, U, C, या G) जुड़ा हुआ दिखाया जाएगा। डीएनए से अंतर को उजागर करने के लिए राइबोज के 2′ कार्बन पर -OH समूह और थाइमिन के बजाय यूरैसिल की उपस्थिति को लेबल किया जा सकता है।
आरएनए की द्वितीयक और तृतीयक संरचना: हालांकि आरएनए आमतौर पर एकल-रज्जुक (single-stranded) होता है, यह अपने आप पर वापस मुड़ सकता है और अपने भीतर पूरक बेस अनुक्रमों के बीच हाइड्रोजन बंध बना सकता है।
- द्वितीयक संरचना: यह स्थानीयकृत फोल्डिंग पैटर्न को संदर्भित करता है, जैसे कि हेयरपिन लूप्स (hairpin loops) और स्टेम-लूप्स (stem-loops), जहां रज्जुक अपने आप से जुड़ता है। ट्रांसफर आरएनए (tRNA) में एक विशिष्ट क्लोवरलीफ (cloverleaf) द्वितीयक संरचना होती है।
- तृतीयक संरचना: यह द्वितीयक संरचनात्मक तत्वों की जटिल 3डी फोल्डिंग है, जो अणु को एक विशिष्ट आकार देती है। उदाहरण के लिए, tRNA की क्लोवरलीफ संरचना एक L-आकार की तृतीयक संरचना में मुड़ जाती है, जो राइबोसोम पर इसके कार्य के लिए महत्वपूर्ण है। राइबोसोमल आरएनए (rRNA) में भी अत्यधिक जटिल तृतीयक संरचनाएं होती हैं।
यह जटिल फोल्डिंग आरएनए को विभिन्न प्रकार के कार्य करने की अनुमति देती है, जिसमें उत्प्रेरक भूमिकाएं (राइबोजाइम के रूप में) भी शामिल हैं, जो आमतौर पर प्रोटीन के लिए आरक्षित होती हैं।
Q6. (क) ट्रांसलेशन (अनुवादन) के समापन की क्रियाविधि का वर्णन कीजिए। 5 (ख) क्षीणीकरण के द्वारा अनुलेखन के नियंत्रण की क्रियाविधि को स्पष्ट कीजिए। 5
Ans. (क) ट्रांसलेशन (अनुवादन) के समापन की क्रियाविधि
ट्रांसलेशन (अनुवादन) वह प्रक्रिया है जिसमें mRNA पर कोडित आनुवंशिक जानकारी का उपयोग करके प्रोटीन का संश्लेषण होता है। इस प्रक्रिया का अंतिम चरण समापन (termination) है, जो तब होता है जब राइबोसोम mRNA पर एक स्टॉप कोडन पर पहुंचता है। समापन के लिए विशिष्ट प्रोटीन कारकों की आवश्यकता होती है जिन्हें रिलीज फैक्टर (Release Factors – RFs) कहा जाता है। अनुवादन के समापन की क्रियाविधि में निम्नलिखित चरण शामिल हैं:
- स्टॉप कोडन की पहचान: प्रोटीन संश्लेषण तब तक जारी रहता है जब तक राइबोसोम की A-साइट (अमीनोएसिल साइट) mRNA पर तीन स्टॉप कोडन में से किसी एक – UAA, UAG, या UGA – के साथ संरेखित नहीं हो जाती। इन स्टॉप कोडन को किसी भी tRNA द्वारा पहचाना नहीं जाता है।
- रिलीज फैक्टर का बंधन: जब एक स्टॉप कोडन A-साइट में प्रवेश करता है, तो यह tRNA के बजाय रिलीज फैक्टर नामक प्रोटीन को भर्ती करता है।
- प्रोकैरियोट्स में: दो क्लास I रिलीज फैक्टर होते हैं। RF1 UAA और UAG को पहचानता है, जबकि RF2 UAA और UGA को पहचानता है। एक तीसरा फैक्टर, RF3 , एक GTPase है जो RF1/RF2 की गतिविधि को सुविधाजनक बनाता है।
- यूकैरियोट्स में: केवल एक क्लास I रिलीज फैक्टर, eRF1 होता है, जो तीनों स्टॉप कोडन को पहचानता है। eRF3 , प्रोकैरियोटिक RF3 के समान, eRF1 की सहायता करता है।
ये रिलीज फैक्टर A-साइट में स्टॉप कोडन से बंधते हैं।
- पॉलीपेप्टाइड का विमोचन (Release): रिलीज फैक्टर का बंधन राइबोसोम की पेप्टिडिलट्रांसफरेज गतिविधि को बदल देता है। अमीनो एसिड जोड़ने के बजाय, यह एक पानी के अणु को जोड़ने के लिए उत्प्रेरित करता है, जिससे P-साइट में tRNA से पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का जलअपघटन (hydrolysis) हो जाता है। यह नव संश्लेषित प्रोटीन को मुक्त करता है।
- राइबोसोम कॉम्प्लेक्स का विघटन: पॉलीपेप्टाइड के मुक्त होने के बाद, राइबोसोम अभी भी mRNA और दो tRNAs से जुड़ा होता है। अतिरिक्त कारकों (प्रोकैरियोट्स में राइबोसोम रीसाइक्लिंग फैक्टर (RRF) और EF-G; यूकैरियोट्स में अन्य कारक) की मदद से, राइबोसोम की उपइकाइयां (बड़ी और छोटी) अलग हो जाती हैं, mRNA और शेष tRNAs भी मुक्त हो जाते हैं। ये घटक फिर अनुवादन के एक और दौर में भाग लेने के लिए स्वतंत्र हो जाते हैं।
इस प्रकार, समापन एक सटीक रूप से नियंत्रित प्रक्रिया है जो यह सुनिश्चित करती है कि प्रोटीन संश्लेषण सही लंबाई पर समाप्त हो और पूर्ण प्रोटीन कोशिका में छोड़ा जाए। (ख) क्षीणीकरण (Attenuation) के द्वारा अनुलेखन के नियंत्रण की क्रियाविधि क्षीणीकरण (Attenuation) प्रोकैरियोट्स में, विशेष रूप से अमीनो एसिड के संश्लेषण को नियंत्रित करने वाले ऑपेरॉन (जैसे ट्रिप्टोफैन या trp ऑपेरॉन) में अनुलेखन को नियंत्रित करने का एक दूसरा तंत्र है। यह अनुलेखन को समय से पहले समाप्त करके जीन अभिव्यक्ति को ठीक से समायोजित करता है।
E. coli में trp ऑपेरॉन के संदर्भ में क्षीणीकरण की क्रियाविधि:
- लीडर अनुक्रम और क्षीणीकारक (Attenuator): trp ऑपेरॉन के संरचनात्मक जीनों से पहले एक लीडर अनुक्रम ( trpL ) होता है। इस लीडर अनुक्रम में एक छोटा ओपन रीडिंग फ्रेम होता है जो एक छोटे “लीडर पेप्टाइड” को कोड करता है, जिसमें दो लगातार ट्रिप्टोफैन कोडन होते हैं। trpL के भीतर ही एक अनुक्रम होता है जिसे क्षीणीकारक (attenuator) कहा जाता है, जो एक अनुलेखन टर्मिनेटर के रूप में कार्य कर सकता है।
- वैकल्पिक आरएनए संरचनाएं: लीडर आरएनए अनुक्रम चार क्षेत्रों (1, 2, 3, और 4) से बना है जो एक-दूसरे के साथ बेस-पेयरिंग करके विभिन्न हेयरपिन (हेयरपिन) संरचनाएं बना सकते हैं।
- क्षेत्र 3 और 4 एक साथ जुड़कर एक टर्मिनेटर हेयरपिन बना सकते हैं, जो अनुलेखन को समाप्त कर देता है।
- क्षेत्र 2 और 3 एक साथ जुड़कर एक एंटी-टर्मिनेटर हेयरपिन बना सकते हैं, जो टर्मिनेटर हेयरपिन के गठन को रोकता है और अनुलेखन को जारी रखने की अनुमति देता है।
- अनुवादन के साथ युग्मन: प्रोकैरियोट्स में, अनुलेखन और अनुवादन एक साथ होते हैं (युग्मित)। क्षीणीकरण का तंत्र इसी युग्मन पर निर्भर करता है। लीडर पेप्टाइड का अनुवादन कर रहा राइबोसोम यह निर्धारित करता है कि कौन सी आरएनए संरचना बनेगी।
- नियंत्रण की क्रियाविधि:
- उच्च ट्रिप्टोफैन स्तर: जब कोशिका में ट्रिप्टोफैन की प्रचुर मात्रा होती है, तो ट्रिप्टोफैन-चार्ज किए गए tRNA की आपूर्ति अधिक होती है। राइबोसोम लीडर पेप्टाइड के ट्रिप्टोफैन कोडन (क्षेत्र 1 में) से तेजी से गुजरता है और क्षेत्र 2 को ढक लेता है। इसके कारण क्षेत्र 3 और 4 एक साथ जुड़कर टर्मिनेटर हेयरपिन बना लेते हैं। यह आरएनए पोलीमरेज़ को रुकने और अलग होने का संकेत देता है, जिससे संरचनात्मक जीनों का अनुलेखन समय से पहले समाप्त हो जाता है। इस प्रकार, अनावश्यक ट्रिप्टोफैन संश्लेषण को रोका जाता है।
- कम ट्रिप्टोफैन स्तर: जब ट्रिप्टोफैन की कमी होती है, तो ट्रिप्टोफैन-चार्ज किए गए tRNA की आपूर्ति कम होती है। राइबोसोम लीडर पेप्टाइड के ट्रिप्टोफैन कोडन पर रुक जाता है (stall)। यह ठहराव क्षेत्र 1 में होता है, जिससे क्षेत्र 2, क्षेत्र 3 के साथ जुड़कर एंटी-टर्मिनेटर हेयरपिन बना लेता है। यह 3-4 टर्मिनेटर हेयरपिन के गठन को रोकता है। नतीजतन, आरएनए पोलीमरेज़ संरचनात्मक जीनों का अनुलेखन पूरा करता है, और कोशिका अधिक ट्रिप्टोफैन का संश्लेषण करती है।
इस प्रकार, क्षीणीकरण ट्रिप्टोफैन की उपलब्धता के आधार पर trp ऑपेरॉन की अभिव्यक्ति को ठीक से समायोजित करने के लिए एक संवेदनशील “सेंसर” के रूप में कार्य करता है।
Q7. निम्नलिखित में से किन्हीं दो पर लघु टिप्पणियाँ लिखिए : 2×5=10 (क) पादप कोशिका (ख) परॉक्सीसोम (ग) कोशिका चक्र में नियंत्रक (रेगुलेटर) अणुओं की भूमिका (घ) ग्रिफिथ का परीक्षण
Ans. (क) पादप कोशिका
पादप कोशिकाएं यूकेरियोटिक कोशिकाएं हैं जो पौधों के ऊतकों का निर्माण करती हैं। जबकि वे जंतु कोशिकाओं के साथ कई अंगक साझा करती हैं, जैसे कि नाभिक, माइटोकॉन्ड्रिया और एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम, उनमें कई विशिष्ट विशेषताएं भी होती हैं जो उनकी संरचना और कार्य को परिभाषित करती हैं।
- कोशिका भित्ति (Cell Wall): पादप कोशिका एक कठोर कोशिका भित्ति से घिरी होती है जो मुख्य रूप से सेल्यूलोज से बनी होती है। यह भित्ति कोशिका को संरचनात्मक समर्थन और सुरक्षा प्रदान करती है और कोशिका को अत्यधिक पानी लेने पर फटने से रोकती है।
- बड़ी केंद्रीय रिक्तिका (Large Central Vacuole): एक परिपक्व पादप कोशिका में एक बड़ी, झिल्ली-बद्ध थैली होती है जिसे केंद्रीय रिक्तिका कहा जाता है। यह कोशिका के आयतन का एक बड़ा हिस्सा घेर सकती है। रिक्तिका स्फीति दाब (turgor pressure) बनाए रखने, पोषक तत्वों और अपशिष्ट उत्पादों का भंडारण करने और कोशिका के विकास में भूमिका निभाने के लिए महत्वपूर्ण है।
- क्लोरोप्लास्ट (Chloroplasts): ये विशेष अंगक हैं जो प्रकाश संश्लेषण का स्थल हैं। इनमें क्लोरोफिल होता है, जो प्रकाश ऊर्जा को पकड़ता है और इसे कार्बन डाइऑक्साइड और पानी से शर्करा बनाने के लिए उपयोग करता है। यह प्रक्रिया पौधों को स्वपोषी बनाती है।
- प्लाज्मोडेस्मेटा (Plasmodesmata): ये पड़ोसी पादप कोशिकाओं की कोशिका भित्ति से गुजरने वाले सूक्ष्म चैनल हैं। प्लाज्मोडेस्मेटा कोशिकाओं के बीच सीधे संचार और पानी, पोषक तत्वों और सिग्नलिंग अणुओं के परिवहन की अनुमति देते हैं, जिससे पौधे के ऊतक एक एकीकृत इकाई के रूप में कार्य करते हैं।
इन संरचनाओं के कारण, पादप कोशिकाएं आमतौर पर जंतु कोशिकाओं की तुलना में अधिक निश्चित आकार और आकार की होती हैं और गतिहीन जीवन शैली के लिए अनुकूलित होती हैं। (ख) परॉक्सीसोम
परॉक्सीसोम लगभग सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में पाए जाने वाले छोटे, एकल-झिल्ली वाले अंगक हैं। वे गोलाकार होते हैं और एक दानेदार मैट्रिक्स से भरे होते हैं। उनका नाम उनकी हाइड्रोजन परॉक्साइड (H₂O₂) उत्पादन और क्षरण करने की क्षमता से आता है।
संरचना: परॉक्सीसोम एक लिपिड बाईलेयर झिल्ली से घिरे होते हैं और उनके मैट्रिक्स में विभिन्न प्रकार के ऑक्सीडेटिव एंजाइम होते हैं। प्रमुख एंजाइमों में ऑक्सीडेज और कैटालेज शामिल हैं। ऑक्सीडेज विभिन्न सबस्ट्रेट्स से हाइड्रोजन निकालकर आणविक ऑक्सीजन में स्थानांतरित करते हैं, जिससे हाइड्रोजन परॉक्साइड (H₂O₂) बनता है, जो एक प्रतिक्रियाशील और विषाक्त यौगिक है।
कार्य: परॉक्सीसोम कई महत्वपूर्ण चयापचय मार्गों में शामिल होते हैं:
- विषहरण (Detoxification): परॉक्सीसोम में मौजूद कैटालेज एंजाइम हाइड्रोजन परॉक्साइड को हानिरहित पानी और ऑक्सीजन में तोड़कर कोशिका को उसके हानिकारक प्रभावों से बचाता है (2H₂O₂ → 2H₂O + O₂)। यकृत और गुर्दे की कोशिकाओं में, परॉक्सीसोम शराब और अन्य हानिकारक पदार्थों का विषहरण करते हैं।
- फैटी एसिड का चयापचय: परॉक्सीसोम बहुत लंबी-श्रृंखला वाले फैटी एसिड के बीटा-ऑक्सीकरण में एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। यह प्रक्रिया फैटी एसिड को छोटे अणुओं में तोड़ देती है जिन्हें बाद में ऊर्जा उत्पादन के लिए माइटोकॉन्ड्रिया में ले जाया जा सकता है।
- संश्लेषण: वे पित्त एसिड और कोलेस्ट्रॉल के संश्लेषण में शामिल होते हैं। वे प्लाज्मलोजेन के संश्लेषण के लिए भी आवश्यक हैं, जो मस्तिष्क और हृदय के ऊतकों में पाए जाने वाले एक विशेष प्रकार के फॉस्फोलिपिड हैं।
- फोटोरेस्पिरेशन (पादपों में): पादप कोशिकाओं में, परॉक्सीसोम क्लोरोप्लास्ट और माइटोकॉन्ड्रिया के साथ मिलकर फोटोरेस्पिरेशन नामक एक प्रक्रिया में काम करते हैं, जो प्रकाश संश्लेषण की कुछ अक्षमताओं को दूर करने में मदद करता है।
परॉक्सीसोमल विकारों, जैसे ज़ेलवेगर सिंड्रोम, के गंभीर परिणाम हो सकते हैं, जो कोशिका कार्य के लिए इन अंगकों के महत्व को उजागर करता है। (ग) कोशिका चक्र में नियंत्रक (रेगुलेटर) अणुओं की भूमिका
कोशिका चक्र एक ordenada घटनाओं की श्रृंखला है जिसके कारण कोशिका का विकास होता है और यह दो संतति कोशिकाओं में विभाजित हो जाती है। इस प्रक्रिया को त्रुटियों को रोकने और उचित कोशिका प्रसार सुनिश्चित करने के लिए कड़ाई से नियंत्रित किया जाता है। मुख्य नियंत्रक अणु साइक्लिन (Cyclins) और साइक्लिन-आश्रित किनेसेस (Cyclin-dependent kinases – CDKs) हैं।
- साइक्लिन-आश्रित किनेसेस (CDKs): ये एंजाइम हैं जो अन्य प्रोटीनों में फॉस्फेट समूह जोड़ते हैं (फॉस्फोराइलेशन)। यह फॉस्फोराइलेशन लक्ष्य प्रोटीनों को सक्रिय या निष्क्रिय कर सकता है, जिससे कोशिका चक्र की घटनाएं, जैसे डीएनए प्रतिकृति या क्रोमोसोम संघनन, शुरू हो जाती हैं। CDKs की सांद्रता चक्र के दौरान स्थिर रहती है, लेकिन वे केवल तभी सक्रिय होते हैं जब वे साइक्लिन से बंधे होते हैं।
- साइक्लिन (Cyclins): ये प्रोटीन हैं जिनकी सांद्रता कोशिका चक्र के दौरान एक चक्रीय पैटर्न में बढ़ती और घटती है। विभिन्न साइक्लिन (जैसे, साइक्लिन D, E, A, B) चक्र के विशिष्ट चरणों में दिखाई देते हैं और विशिष्ट CDKs से जुड़ते हैं। उदाहरण के लिए, G1/S साइक्लिन डीएनए प्रतिकृति शुरू करने के लिए आवश्यक प्रोटीनों को सक्रिय करते हैं, जबकि माइटोटिक साइक्लिन माइटोसिस में प्रवेश को बढ़ावा देते हैं।
कार्यप्रणाली: एक विशिष्ट साइक्लिन की सांद्रता बढ़ने पर, यह अपने साथी CDK से जुड़ता है और उसे सक्रिय करता है। यह साइक्लिन-CDK कॉम्प्लेक्स फिर कोशिका चक्र को अगले चरण में ले जाने के लिए विशिष्ट लक्ष्य प्रोटीनों को फॉस्फोराइलेट करता है। चरण पूरा होने के बाद, साइक्लिन को तेजी से विघटित कर दिया जाता है, जिससे CDK निष्क्रिय हो जाता है और चक्र आगे बढ़ता है।
इसके अलावा, कोशिका चक्र चेकपॉइंट्स (जैसे G1, G2, और M चेकपॉइंट्स) निगरानी तंत्र के रूप में कार्य करते हैं। वे यह सुनिश्चित करते हैं कि प्रत्येक चरण अगले चरण की शुरुआत से पहले ठीक से पूरा हो गया है। यदि डीएनए क्षति या अधूरी प्रतिकृति का पता चलता है, तो चेकपॉइंट प्रोटीन (जैसे p53) साइक्लिन-CDK गतिविधि को रोककर चक्र को रोक देते हैं, जिससे मरम्मत के लिए समय मिलता है। यदि कोशिका चक्र नियंत्रण खो जाता है, तो यह अनियंत्रित कोशिका वृद्धि का कारण बन सकता है, जो कैंसर की एक पहचान है। (घ) ग्रिफिथ का परीक्षण
फ्रेडरिक ग्रिफिथ का 1928 में किया गया परीक्षण आणविक जीव विज्ञान के इतिहास में एक मील का पत्थर था। इस परीक्षण ने पहली बार यह प्रदर्शित किया कि बैक्टीरिया आनुवंशिक जानकारी का आदान-प्रदान कर सकते हैं, एक प्रक्रिया जिसे उन्होंने “रूपांतरण” (transformation) कहा। इस परीक्षण ने यह भी नींव रखी कि डीएनए ही आनुवंशिक पदार्थ है।
परीक्षण की रूपरेखा: ग्रिफिथ ने स्ट्रेप्टोकोकस न्यूमोनिया (Streptococcus pneumoniae) बैक्टीरिया के दो उपभेदों (strains) के साथ काम किया, जो चूहों में निमोनिया का कारण बनता है:
- S-उपभेद (Smooth): इन बैक्टीरिया के पास एक पॉलीसेकेराइड कैप्सूल होता है, जो उन्हें चिकनी कॉलोनियां बनाने और मेजबान की प्रतिरक्षा प्रणाली से बचने की अनुमति देता है। यह उपभेद रोगजनक (virulent) होता है और चूहों में संक्रमण और मृत्यु का कारण बनता है।
- R-उपभेद (Rough): इन बैक्टीरिया में कैप्सूल की कमी होती है, जिससे उनकी कॉलोनियां खुरदरी दिखती हैं। वे मेजबान की प्रतिरक्षा प्रणाली द्वारा आसानी से नष्ट हो जाते हैं और इसलिए गैर-रोगजनक (non-virulent) होते हैं। वे चूहों में बीमारी का कारण नहीं बनते हैं।
प्रयोग और परिणाम: ग्रिफिथ ने चार प्रयोग किए:
- प्रयोग 1: जीवित R-उपभेद को चूहे में इंजेक्ट किया गया → चूहा जीवित रहा ।
- प्रयोग 2: जीवित S-उपभेद को चूहे में इंजेक्ट किया गया → चूहा मर गया ।
- प्रयोग 3: गर्मी से मारे गए (heat-killed) S-उपभेद को चूहे में इंजेक्ट किया गया → चूहा जीवित रहा (गर्मी ने बैक्टीरिया को निष्क्रिय कर दिया था)।
- प्रयोग 4 (महत्वपूर्ण): गर्मी से मारे गए S-उपभेद और जीवित R-उपभेद का मिश्रण चूहे में इंजेक्ट किया गया → चूहा मर गया ।
निष्कर्ष: चौथे प्रयोग के मृत चूहे के रक्त के विश्लेषण से पता चला कि उसमें जीवित S-उपभेद बैक्टीरिया मौजूद थे। ग्रिफिथ ने निष्कर्ष निकाला कि गर्मी से मारे गए S-उपभेद बैक्टीरिया से कुछ “रूपांतरण सिद्धांत” (transforming principle) जीवित R-उपभेद बैक्टीरिया में स्थानांतरित हो गया था, जिससे वे स्थायी रूप से रोगजनक S-उपभेद में बदल गए। यह रूपांतरण सिद्धांत आनुवंशिक था क्योंकि रूपांतरित R-कोशिकाओं की संतति भी S-उपभेद थी। हालांकि ग्रिफिथ यह नहीं जानते थे कि यह सिद्धांत क्या था, उनके काम ने बाद में एवरी, मैकलियोड और मैकार्थी (1944) द्वारा किए गए शोध का मार्ग प्रशस्त किया, जिन्होंने इस रूपांतरण सिद्धांत को डीएनए के रूप में पहचाना।
IGNOU BBYET-141 Previous Year Solved Question Paper in English
Q1. (a) Choose the correct option given in the parentheses : 5×1=5 (i) (Magnification/Resolution) ………….. gives a measure of how much bigger an object appears under microscope. (ii) In (Transmission Electron Microscopy/Scanning Electron Microscopy) ………….. electron beam moves over the specimen, the molecules get excited and move to higher energy and emit secondary electrons that form image. (iii) (Endoplasmic reticulum/Microtubule) ………….. is a network of short tubular interconnected structures scattered in the cytoplasm. (iv) Mitochondria are ………….. (semi-autonomous/autonomous) organelles found in the cell. (v) Cyclin-dependent kinases regulate cell division in ………. (prokaryotes/eukaryotes). (b) Define the following : 3×1=3 (i) Genome (ii) Synapses (iii) Catabolite activator proteins (c) Match the items of Column A with those of Column B: 4x½=2 Column A Column B (i) DNA polymerase III (1) RNA containing enzyme (ii) Telomerase (2) folding of peptides (iii) Molecular chaperones (3) regulation of gene expression (iv) Gene silencing (4) holoenzyme
Ans. (a) (i) Magnification gives a measure of how much bigger an object appears under microscope. (ii) In Scanning Electron Microscopy electron beam moves over the specimen, the molecules get excited and move to higher energy and emit secondary electrons that form image. (iii) Endoplasmic reticulum is a network of short tubular interconnected structures scattered in the cytoplasm. (iv) Mitochondria are semi-autonomous organelles found in the cell. (v) Cyclin-dependent kinases regulate cell division in eukaryotes .
(b) (i) Genome: The genome is the complete set of genetic material in an organism. It comprises the entire DNA (or RNA in some viruses), including both the genes and the non-coding sequences. It holds all the information necessary to build and maintain that organism. (ii) Synapse: A synapse is a specialized junction that permits a neuron (nerve cell) to pass an electrical or chemical signal to another neuron or to a target cell (such as a muscle or gland cell). It is fundamental to communication within the nervous system. (iii) Catabolite Activator Protein (CAP): This is a DNA-binding protein involved in activating the transcription of several prokaryotic operons. When glucose levels are low, CAP binds to cyclic AMP (cAMP) and then binds to promoter regions, enhancing the binding of RNA polymerase and thus increasing gene expression.
(c)
- (i) DNA polymerase III – (4) holoenzyme
- (ii) Telomerase – (1) RNA containing enzyme
- (iii) Molecular chaperones – (2) folding of peptides
- (iv) Gene silencing – (3) regulation of gene expression
Q2. Differentiate between any two of the following : 2×5=10 (a) Phase Contrast Microscopy and Confocal Microscopy (b) Paper Chromatography and Thin Layer Chromatography (c) Density Gradient Centrifugation and Differential Centrifugation
Ans. (a) Difference between Phase Contrast Microscopy and Confocal Microscopy Both phase contrast and confocal microscopy are light microscopy techniques, but they operate on different principles and are used for different applications.
- Operating Principle: Phase contrast microscopy converts phase shifts of light passing through a specimen into brightness differences. As light passes through different parts of a sample, it is slowed down slightly, causing a shift in phase. This technique makes these shifts visible, allowing for the observation of live, unstained specimens. In contrast, Confocal microscopy works by rejecting out-of-focus light using a pinhole aperture. It focuses a laser beam onto the specimen and detects only the fluorescent light emitted from the focal plane, resulting in high-contrast, optical sections.
- Sample Type and Preparation: Phase contrast microscopy is ideal for observing live, transparent, and unstained samples , such as cultured cells. Confocal microscopy usually requires samples to be labeled with fluorescent dyes . It is particularly useful for optical sectioning and 3D reconstruction of thick specimens.
- Image Type: Phase contrast produces a 2D image where the entire sample thickness appears in focus at once. Confocal microscopy produces optical sections , which can be stacked together to create a detailed 3D image of the specimen.
- Applications: Phase contrast is used to study cell motility, cell division, and other live-cell processes. Confocal microscopy is used for protein localization within cells, 3D analysis of tissue structure, and measuring changes in ion concentrations.
(b)
Difference between Paper Chromatography and Thin Layer Chromatography
Paper Chromatography and Thin Layer Chromatography (TLC) are both separation techniques based on principles of adsorption and partition, but they differ in their stationary phase and performance.
- Stationary Phase: In paper chromatography, the stationary phase is a specially treated chromatography paper (cellulose) which has water trapped in its pores. In TLC, the stationary phase is a thin layer of a finely ground adsorbent (like silica gel or alumina) coated on an inert backing (like glass, aluminum, or plastic).
- Speed and Efficiency of Separation: TLC is generally much faster than paper chromatography. The particle size in TLC is more uniform and smaller, leading to better separation (higher resolution) and more compact, focused bands. Paper chromatography has slower run times and more band spreading due to the cellulose fibers.
- Sensitivity: TLC is more sensitive than paper chromatography. Very small amounts of compounds can be detected on a TLC plate.
- Application and Versatility: A wider variety of adsorbents can be used for the stationary phase in TLC, making it more versatile. It is used for a wide range of organic compounds. Corrosive reagents can be used on TLC plates, which is not possible on paper. Paper chromatography is mainly suitable for polar and water-soluble compounds like amino acids and sugars.
(c)
Difference between Density Gradient Centrifugation and Differential Centrifugation
These are both centrifugation techniques used to separate components of a mixture, but they differ in their approach and the basis of separation.
- Principle: In differential centrifugation , a homogenous mixture is centrifuged repeatedly at increasing speeds and times. Separation is based primarily on the size, shape, and density of the particles. Larger, denser particles pellet at low speeds, while smaller, less dense particles remain in the supernatant and require higher speeds to pellet. It is a sequential process. In contrast, density gradient centrifugation uses a centrifuge tube containing a pre-formed density gradient (e.g., of sucrose or cesium chloride). Separation is based primarily on the buoyant density of the particles.
- Procedure and Outcome: In differential centrifugation, the resulting pellets are impure due to co-sedimentation of smaller particles with larger ones. It is useful for crude separation of whole cells and organelles. Density gradient centrifugation can be of two types: zonal and isopycnic . In zonal, particles separate into bands according to their sedimentation coefficient. In isopycnic, particles move until they reach a point where their density equals the density of the surrounding medium, leading to very pure fractions.
- Applications: Differential centrifugation is often used as a first step to crudely separate organelles like nuclei, mitochondria, and ribosomes from a cell homogenate. Density gradient centrifugation is used to further purify these crude fractions, or to separate macromolecules like DNA, RNA, and proteins based on their density.
Q3. Describe the different models proposed for the structure of cell membrane with the help of suitable diagrams. 10
Ans. Over time, several models have been proposed to understand the structure of the cell membrane (plasma membrane). Each model built upon previous knowledge and evolved with new experimental evidence. The major models are as follows:
1. Gorter and Grendel’s Lipid Bilayer Model (1925)
- Concept: Evert Gorter and François Grendel extracted lipids from red blood cells and proposed that the cell membrane is composed of two layers of phospholipids (a bilayer). They calculated that the surface area of the lipids extracted from red blood cells was approximately twice the surface area of the cells themselves.
- Structure: According to this model, the hydrophilic polar heads of the phospholipids face outwards (towards the aqueous cytoplasm and extracellular fluid), and the hydrophobic non-polar tails face inwards, towards each other.
- Diagram Description: A diagram would show two layers of phospholipids with the round heads on the outside and the straight tails facing each other on the inside.
- Limitations: This model did not account for the role of proteins in the membrane and did not explain properties like permeability and surface tension of the membrane.
2. Davson and Danielli’s “Sandwich” Model (1935)
- Concept: Hugh Davson and James Danielli refined Gorter and Grendel’s model. They observed that the surface tension of membranes was much lower than that of a lipid bilayer alone, suggesting that protein layers reduced the surface tension.
- Structure: They proposed a “sandwich”-like structure, where the phospholipid bilayer was sandwiched between two layers of globular proteins . The protein layers were continuous on both the outer and inner sides of the bilayer.
- Diagram Description: A diagram would depict the central lipid bilayer, with continuous layers of protein above and below it, like the slices of bread in a sandwich containing a filling.
- Limitations: This model failed to explain how membrane proteins function and could not account for the variation in thickness of different membranes. It also did not explain how nonpolar substances could pass through the membrane.
3. Singer and Nicolson’s Fluid Mosaic Model (1972)
- Concept: Proposed by S.J. Singer and Garth L. Nicolson, this is the currently accepted model. This model describes the membrane as a two-dimensional fluid in which proteins are embedded or associated in a “mosaic” fashion.
- Structure:
- Fluid: The phospholipids and most proteins can move laterally within the plane of the membrane, making the membrane dynamic and flexible. This fluidity is regulated by cholesterol, which increases or decreases fluidity depending on the temperature.
- Mosaic: Proteins are arranged in a mosaic pattern within the lipid bilayer. There are two types of proteins:
- Integral proteins: These are partially or fully embedded in the bilayer (transmembrane proteins).
- Peripheral proteins: These are loosely attached to the surface of the bilayer or to integral proteins.
- Other Components: Carbohydrate chains (glycolipids and glycoproteins) are often found on the outer surface of the membrane, playing a role in cell recognition and signaling.
- Diagram Description: A diagram would show the phospholipid bilayer as a sea, with integral proteins floating like icebergs, some spanning the entire width. Peripheral proteins would be shown attached to the surface, and carbohydrate branches would be visible on the outer surface.
- Significance: This model successfully explains both the structural and functional aspects of the membrane, such as selective permeability, transport, signaling, and cell-cell interactions.
Q4. Discuss the structure and function of chloroplast with the emphasis of its semi-autonomous nature. 5+5
Ans. The chloroplast is an essential organelle found in plant cells and algae. It is the site of photosynthesis, the process by which light energy is converted into chemical energy.
Structure of the Chloroplast The chloroplast is a double-membraned organelle with a complex internal structure.
- Envelope (Outer and Inner Membranes): The chloroplast is enclosed by a double membrane called the envelope. The outer membrane is porous, while the inner membrane is highly selective and contains transport proteins that regulate the movement of molecules.
- Stroma: The aqueous, protein-rich fluid within the inner membrane is called the stroma. It is analogous to the cytosol and contains the chloroplast’s own DNA (cpDNA) , ribosomes (70S type) , and the enzymes required for the light-independent reactions (Calvin cycle) of photosynthesis.
- Thylakoid System: Within the stroma, there is a third system of membranous sacs called thylakoids.
- Grana: In many places, thylakoids are stacked on top of each other like piles of coins, called grana (singular: granum). The light-dependent reactions of photosynthesis occur on the thylakoid membranes.
- Stroma Lamellae: These are membranous tubes that connect the thylakoids of different grana, forming an integrated network.
- Thylakoid Lumen: The space inside the thylakoid membrane is called the lumen, which plays a crucial role in creating the proton gradient during the light-dependent reactions.
Function and Semi-Autonomous Nature of Chloroplast
Function:
- Photosynthesis: The primary function of the chloroplast is photosynthesis.
- Light-dependent reactions: In the thylakoid membranes, chlorophyll and other pigments capture light energy, split water (releasing oxygen), and produce chemical energy in the form of ATP and NADPH.
- Light-independent reactions (Calvin Cycle): In the stroma, ATP and NADPH are used to fix carbon dioxide into carbohydrates (like glucose).
- Other Biosynthesis: Chloroplasts are also involved in the synthesis of fatty acids, amino acids, and plant hormones.
Semi-Autonomous Nature: Chloroplasts are referred to as “semi-autonomous” organelles because they possess a degree of genetic and functional independence, but they are not completely independent.
- Evidence for Autonomy:
- Own DNA: Chloroplasts contain their own small, circular DNA molecule (cpDNA), which resembles prokaryotic DNA. This DNA codes for some of the proteins and RNAs essential for chloroplast function.
- Own Protein Synthesis Machinery: They have their own ribosomes (70S type, similar to prokaryotic ones) and tRNAs, allowing them to synthesize the proteins coded by their own DNA.
- Self-Replication: Chloroplasts can increase their numbers by dividing through fission, independently of the rest of the cell.
- Reason for being “Semi-” (Dependence): Chloroplasts are not fully autonomous because the majority of their proteins (about 90-95%) are coded for by genes located in the nucleus. These proteins are synthesized in the cytosol and then imported into the chloroplast. Therefore, a coordinated collaboration between the nuclear and chloroplast genomes is essential for the proper function and replication of the chloroplast. This supports the endosymbiotic theory, which posits that chloroplasts evolved from a symbiotic cyanobacterium.
Q5. (a) Explain unidirectional and bidirectional replications of DNA. 5 (b) Explain the structure of RNA with the help of a diagram. 5
Ans. (a) Unidirectional and Bidirectional Replication of DNA
DNA replication is the process by which a DNA molecule makes an exact copy of itself. Replication begins at a specific site called the origin of replication. From this origin, replication can proceed in one or two directions.
1. Unidirectional Replication:
- Definition: In unidirectional replication, only one replication fork is formed at the origin of replication, which moves along the DNA molecule in only one direction.
- Mechanism: The two strands of DNA separate at the origin of replication. A single replication fork is formed and it proceeds towards one end of the DNA molecule, while the other end remains unreplicated. As the fork moves, both original strands are used as templates for the synthesis of new complementary strands.
- Examples: This is a less common mode of replication. It is seen in some plasmids (e.g., Colicin E1 plasmid) and some viruses. Mitochondrial DNA replication also exhibits initially unidirectional behavior through the D-loop mechanism.
2. Bidirectional Replication:
- Definition: In bidirectional replication, two replication forks are formed at the origin, and they move in opposite directions.
- Mechanism: The unwinding of DNA at the origin of replication creates a “replication bubble”. There is one replication fork at each end of this bubble. These two forks move away from each other, in opposite directions, simultaneously unwinding and replicating the DNA on both strands.
- Significance and Examples: Bidirectional replication is the standard mode of replication in most prokaryotic and all eukaryotic organisms. It is much more efficient and faster than unidirectional replication, as it allows for the simultaneous replication of two regions of DNA. This is essential for replicating long genomes in a timely manner. The circular chromosome of E. coli and the multiple origins on eukaryotic chromosomes all use bidirectional replication.
In summary, the key difference lies in the number of replication forks that emanate from an origin and the direction of their movement. Unidirectional has one fork moving in one direction, while bidirectional has two forks moving in opposite directions.
(b) Structure of RNA
RNA (Ribonucleic acid) is a vital biological macromolecule that plays various roles in gene expression and regulation. While it is structurally related to DNA, it has several key differences.
Primary Structure of RNA: RNA is a linear polymer made of a chain of monomers called nucleotides. Each RNA nucleotide has three components:
- Ribose Sugar: Unlike the deoxyribose sugar in DNA, RNA contains ribose sugar. Ribose has a hydroxyl (-OH) group at the 2′ carbon, which makes RNA less stable and more chemically reactive than DNA.
- Nitrogenous Base: RNA contains four nitrogenous bases:
- Purines: Adenine (A) and Guanine (G)
- Pyrimidines: Cytosine (C) and Uracil (U) . RNA has Uracil in place of Thymine (T). Uracil can form two hydrogen bonds with Adenine.
- Phosphate Group: This links one nucleotide to the next.
The nucleotides are joined together by
phosphodiester bonds
, which connect the 5′ carbon of one nucleotide to the 3′ carbon of the next, forming a sugar-phosphate backbone.
Diagram Description: A diagram of an RNA strand would show a single, linear chain. It would feature a backbone made of alternating ribose sugars and phosphate groups. Attached to each ribose sugar would be one of the nitrogenous bases (A, U, C, or G). The -OH group at the 2′ carbon of the ribose and the presence of Uracil instead of Thymine would be labeled to highlight the difference from DNA.
Secondary and Tertiary Structure of RNA: Although RNA is typically single-stranded , it can fold back on itself and form hydrogen bonds between complementary base sequences within its own strand.
- Secondary Structure: This refers to localized folding patterns, such as hairpin loops and stem-loops , where the strand base-pairs with itself. Transfer RNA (tRNA) has a characteristic cloverleaf secondary structure.
- Tertiary Structure: This is the complex 3D folding of the secondary structural elements, which gives the molecule a specific shape. For example, the cloverleaf structure of tRNA folds into an L-shaped tertiary structure, which is crucial for its function at the ribosome. Ribosomal RNA (rRNA) also has highly complex tertiary structures.
This complex folding allows RNA to perform a diverse range of functions, including catalytic roles (as ribozymes), which are typically reserved for proteins.
Q6. (a) Describe the mechanism of termination of translation. 5 (b) Explain the mechanism of transcription regulation through attenuation. 5
Ans. (a) Mechanism of Termination of Translation
Translation is the process of protein synthesis from the genetic information encoded on an mRNA. The final stage of this process is termination, which occurs when the ribosome reaches a stop codon on the mRNA. Termination requires specific protein factors called Release Factors (RFs).
The mechanism of translation termination involves the following steps:
- Recognition of a Stop Codon: Protein synthesis continues until the A-site (aminoacyl site) of the ribosome aligns with one of the three stop codons – UAA, UAG, or UGA – on the mRNA. These stop codons are not recognized by any tRNA.
- Binding of Release Factors: When a stop codon enters the A-site, it recruits proteins called release factors instead of a tRNA.
- In Prokaryotes: There are two class I release factors. RF1 recognizes UAA and UAG, while RF2 recognizes UAA and UGA. A third factor, RF3 , is a GTPase that facilitates the activity of RF1/RF2.
- In Eukaryotes: There is only one class I release factor, eRF1 , which recognizes all three stop codons. eRF3 , similar to prokaryotic RF3, assists eRF1.
These release factors bind to the stop codon in the A-site.
- Release of the Polypeptide: The binding of the release factor alters the peptidyltransferase activity of the ribosome. Instead of adding an amino acid, it catalyzes the addition of a water molecule, causing the hydrolysis of the polypeptide chain from the tRNA in the P-site. This frees the newly synthesized protein.
- Dissociation of the Ribosomal Complex: After the polypeptide is released, the ribosome is still attached to the mRNA and two tRNAs. With the help of additional factors (Ribosome Recycling Factor (RRF) and EF-G in prokaryotes; other factors in eukaryotes), the ribosomal subunits (large and small) dissociate from each other, releasing the mRNA and the remaining tRNAs. These components are then free to participate in another round of translation.
Thus, termination is a precisely controlled process that ensures protein synthesis ends at the correct length and the completed protein is released into the cell.
(b) Mechanism of Transcription Regulation through Attenuation
Attenuation is a secondary mechanism of regulating transcription in prokaryotes, particularly in operons that control the synthesis of amino acids (e.g., the tryptophan or trp operon). It fine-tunes gene expression by prematurely terminating transcription.
Mechanism of attenuation in the context of the trp operon in E. coli :
- Leader Sequence and Attenuator: Preceding the structural genes of the trp operon is a leader sequence ( trpL ). This leader sequence contains a short open reading frame that codes for a small “leader peptide,” which notably contains two consecutive tryptophan codons. Within the trpL itself is a sequence called the attenuator, which can act as a transcription terminator.
- Alternative RNA Structures: The leader RNA sequence is composed of four regions (1, 2, 3, and 4) that can form different hairpin structures by base-pairing with each other.
- Regions 3 and 4 can pair to form a terminator hairpin , which terminates transcription.
- Regions 2 and 3 can pair to form an anti-terminator hairpin , which prevents the formation of the terminator hairpin and allows transcription to continue.
- Coupling with Translation: In prokaryotes, transcription and translation occur simultaneously (are coupled). The mechanism of attenuation depends on this coupling. The ribosome translating the leader peptide determines which RNA structure will form.
- Mechanism of Control:
- High Tryptophan Levels: When tryptophan is abundant in the cell, the supply of tryptophan-charged tRNAs is high. The ribosome moves quickly past the tryptophan codons (in region 1) of the leader peptide and covers region 2. This allows regions 3 and 4 to pair, forming the terminator hairpin . This signals the RNA polymerase to halt and dissociate, prematurely terminating transcription of the structural genes. Thus, unnecessary tryptophan synthesis is prevented.
- Low Tryptophan Levels: When tryptophan is scarce, the supply of tryptophan-charged tRNAs is low. The ribosome stalls at the tryptophan codons of the leader peptide (in region 1). This stalling in region 1 allows region 2 to pair with region 3, forming the anti-terminator hairpin . This prevents the formation of the 3-4 terminator hairpin. Consequently, RNA polymerase proceeds to complete the transcription of the structural genes, and the cell synthesizes more tryptophan.
Thus, attenuation acts as a sensitive “sensor” to fine-tune the expression of the
trp
operon based on the availability of tryptophan.
Q7. Write short notes on any two of the following : 2×5=10 (a) Plant cells (b) Peroxisomes (c) Role of regulator molecules of the cell cycle (d) Griffith’s experiment
Ans. (a) Plant cells Plant cells are eukaryotic cells that form the tissues of plants. While they share many organelles with animal cells, such as a nucleus, mitochondria, and endoplasmic reticulum, they also have several distinct features that define their structure and function.
- Cell Wall: The plant cell is surrounded by a rigid cell wall composed mainly of cellulose . This wall provides structural support and protection to the cell and prevents it from bursting when it takes in excessive water.
- Large Central Vacuole: A mature plant cell contains a large, membrane-bound sac called the central vacuole. It can occupy a significant portion of the cell’s volume. The vacuole is crucial for maintaining turgor pressure , storing nutrients and waste products, and playing a role in cell growth.
- Chloroplasts: These are specialized organelles that are the site of photosynthesis. They contain chlorophyll, which captures light energy and uses it to make sugars from carbon dioxide and water. This process makes plants autotrophic.
- Plasmodesmata: These are microscopic channels that traverse the cell walls of adjacent plant cells. Plasmodesmata allow for direct communication and transport of water, nutrients, and signaling molecules between cells, enabling plant tissues to function as an integrated unit.
Due to these structures, plant cells typically have a more fixed shape and size than animal cells and are adapted for a sessile lifestyle.
(b) Peroxisomes Peroxisomes are small, single-membrane-bound organelles found in nearly all eukaryotic cells. They are spherical and filled with a granular matrix. Their name derives from their ability to produce and degrade hydrogen peroxide (H₂O₂). Structure: Peroxisomes are enclosed by a single lipid bilayer membrane and contain a variety of oxidative enzymes in their matrix. Key enzymes include oxidases and catalase . Oxidases remove hydrogen from various substrates and transfer it to molecular oxygen, producing hydrogen peroxide (H₂O₂), a reactive and toxic compound. Functions: Peroxisomes are involved in several important metabolic pathways:
- Detoxification: The catalase enzyme in peroxisomes protects the cell from the harmful effects of hydrogen peroxide by breaking it down into harmless water and oxygen (2H₂O₂ → 2H₂O + O₂). In liver and kidney cells, peroxisomes detoxify alcohol and other harmful substances.
- Fatty Acid Metabolism: Peroxisomes play a crucial role in the beta-oxidation of very long-chain fatty acids. This process breaks down the fatty acids into smaller molecules that can then be transported to mitochondria for energy production.
- Synthesis: They are involved in the synthesis of bile acids and cholesterol. They are also essential for the synthesis of plasmalogens, a special class of phospholipids found in brain and heart tissue.
- Photorespiration (in plants): In plant cells, peroxisomes work in concert with chloroplasts and mitochondria in a process called photorespiration, which helps to overcome some of the inefficiencies of photosynthesis.
Peroxisomal disorders, such as Zellweger syndrome, can have severe consequences, highlighting the importance of these organelles for cellular function.
(c) Role of regulator molecules of the cell cycle The cell cycle is an ordered series of events that leads to a cell’s growth and division into two daughter cells. This process is tightly regulated to prevent errors and ensure proper cell proliferation. The key regulator molecules are Cyclins and Cyclin-dependent kinases (CDKs) .
- Cyclin-dependent kinases (CDKs): These are enzymes that add phosphate groups to other proteins (phosphorylation). This phosphorylation can activate or inactivate the target proteins, thereby initiating cell cycle events, such as DNA replication or chromosome condensation. The concentration of CDKs remains stable throughout the cycle, but they are only active when bound to cyclins.
- Cyclins: These are proteins whose concentrations rise and fall in a cyclical pattern during the cell cycle. Different cyclins (e.g., Cyclin D, E, A, B) appear at specific stages of the cycle and bind to specific CDKs. For example, G1/S cyclins activate proteins necessary to initiate DNA replication, while mitotic cyclins promote entry into mitosis.
Mechanism:
As the concentration of a specific cyclin rises, it binds to and activates its partner CDK. This
Cyclin-CDK complex
then phosphorylates specific target proteins to drive the cell cycle to the next phase. After the phase is complete, the cyclin is rapidly degraded, inactivating the CDK and allowing the cycle to progress.
Furthermore,
cell cycle checkpoints
(such as the G1, G2, and M checkpoints) act as surveillance mechanisms. They ensure that each stage is properly completed before the next one begins. If DNA damage or incomplete replication is detected, checkpoint proteins (like p53) halt the cycle by inhibiting Cyclin-CDK activity, allowing time for repair. If cell cycle control is lost, it can lead to uncontrolled cell growth, a hallmark of cancer.
(d) Griffith’s experiment Frederick Griffith’s experiment in 1928 was a landmark in the history of molecular biology. It was the first to demonstrate that bacteria could exchange genetic information, a process he called “transformation.” The experiment also laid the foundation for establishing that DNA is the genetic material. Experimental Setup: Griffith worked with two strains of Streptococcus pneumoniae bacteria, which cause pneumonia in mice:
- S-strain (Smooth): These bacteria have a polysaccharide capsule, which allows them to form smooth colonies and evade the host’s immune system. This strain is virulent and causes infection and death in mice.
- R-strain (Rough): These bacteria lack the capsule, causing their colonies to look rough. They are easily destroyed by the host’s immune system and are therefore non-virulent . They do not cause disease in mice.
The Experiment and Results:
Griffith performed four experiments:
- Experiment 1: Live R-strain was injected into a mouse → The mouse lived .
- Experiment 2: Live S-strain was injected into a mouse → The mouse died .
- Experiment 3: Heat-killed S-strain was injected into a mouse → The mouse lived (the heat had inactivated the bacteria).
- Experiment 4 (Crucial): A mixture of heat-killed S-strain and live R-strain was injected into a mouse → The mouse died .
Conclusion:
Analysis of the blood from the dead mouse in the fourth experiment revealed the presence of
live S-strain bacteria
. Griffith concluded that some “transforming principle” had been transferred from the heat-killed S-strain bacteria to the live R-strain bacteria, permanently changing them into the virulent S-strain. This transforming principle was genetic because the offspring of the transformed R-cells were also S-strain. Although Griffith did not know what this principle was, his work paved the way for later research by Avery, MacLeod, and McCarty (1944), who identified this transforming principle as
DNA
.
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